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- PDB-6n4l: Dithionite-reduced ADP-bound form of the nitrogenase Fe-protein f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6n4l
タイトルDithionite-reduced ADP-bound form of the nitrogenase Fe-protein from A. vinelandii
要素Nitrogenase iron protein 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / nitrogenase / iron sulfur cluster / ADP
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrogenase / nitrogenase activity / nitrogen fixation / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Nitrogenase iron protein NifH / NifH/frxC family / NifH/chlL conserved site / 4Fe-4S iron sulfur cluster binding proteins, NifH/frxC family / NifH/frxC family signature 2. / NifH/frxC family signature 1. / NIFH_FRXC family profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase ...Nitrogenase iron protein NifH / NifH/frxC family / NifH/chlL conserved site / 4Fe-4S iron sulfur cluster binding proteins, NifH/frxC family / NifH/frxC family signature 2. / NifH/frxC family signature 1. / NIFH_FRXC family profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / IRON/SULFUR CLUSTER / Nitrogenase iron protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Azotobacter vinelandii (窒素固定)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.13 Å
データ登録者Wenke, B.B. / Spatzal, T. / Rees, D.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM045162 米国
引用ジャーナル: Angew. Chem. Int. Ed. Engl. / 年: 2019
タイトル: Site-Specific Oxidation State Assignments of the Iron Atoms in the [4Fe:4S]2+/1+/0States of the Nitrogenase Fe-Protein.
著者: Wenke, B.B. / Spatzal, T. / Rees, D.C.
履歴
登録2018年11月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitrogenase iron protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2204
ポリマ－31,4171
非ポリマー8033
水4,810267
1
A: Nitrogenase iron protein 1
ヘテロ分子

A: Nitrogenase iron protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,4408
ポリマ－62,8342
非ポリマー1,6066
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555x,-y,-z1
Buried area6050 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area20680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.587, 74.630, 75.398
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
詳細The biological unit contains an SF4, sitting on the crystallographic two-fold axis

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要素

#1: タンパク質 Nitrogenase iron protein 1 / Nitrogenase Fe protein 1 / Nitrogenase component II / Nitrogenase reductase


分子量: 31417.045 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Azotobacter vinelandii (窒素固定) / 参照: UniProt: P00459, nitrogenase
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 267 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細As-isolated, the protein has a 4Fe:4S cluster (SF4), sitting on the 2-fold axis

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.01 % / Mosaicity: 0.13 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 40% PEG 400, 0.17 mM Cymal 7, 0.1 M HEPES pH 7.5, 5 mM dithionite

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.8856 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年2月22日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.13→53.041 Å / Num. obs: 96897 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.9 % / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.071 / Rsym value: 0.068 / Net I/av σ(I): 4.2 / Net I/σ(I): 17.6 / Num. measured all: 1246548
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.13-1.1911.90.7991167025139860.2390.8350.799399.9
1.19-1.26130.5431.4172439132640.1560.5660.5434.6100
1.26-1.3512.80.3852159874124470.1110.4010.3856.3100
1.35-1.4612.80.2483.1149651116550.0710.2580.2489.399.9
1.46-1.613.40.1485143652107080.0420.1540.14815.1100
1.6-1.7912.80.0957.412449597390.0270.0990.09522.299.9
1.79-2.0613.70.0669.311866386470.0180.0680.06633.7100
2.06-2.5312.60.05410.69253673570.0160.0560.05440.999.9
2.53-3.5713.50.05107760257610.0140.0520.0548.4100
3.57-39.01112.20.04910.64061133330.0140.0510.04949.599.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0232精密化
SCALA3.3.21データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1G5P

1g5p


解像度: 1.13→39.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.978 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.978 / SU B: 1.066 / SU ML: 0.022 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.033 / ESU R Free: 0.031 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.157 4770 5 %RANDOM
Rwork0.1459 ---
obs0.1464 92016 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 61.59 Å2 / Biso mean: 16.113 Å2 / Biso min: 8.46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.24 Å20 Å20 Å2
2--0.26 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.13→39.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2140 0 32 268 2440
Biso mean--13.25 27.06 -
残基数----283
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0132415
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172319
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4661.6423290
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3891.5785412
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3185332
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.19923.361119
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.48315461
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.9391515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2323
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022756
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02464
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr0.82234732
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free14.4035149
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded6.86554803
LS精密化 シェル解像度: 1.13→1.159 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.223 343 -
Rwork0.21 6735 -
all-7078 -
obs--99.93 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -1.505 Å / Origin y: -4.1019 Å / Origin z: 13.3532 Å
111213212223313233
T0.0467 Å20.0118 Å20.0189 Å2-0.0052 Å20.0079 Å2--0.0215 Å2
L0.8978 °20.3379 °2-0.2728 °2-1.5509 °20.1931 °2--0.7425 °2
S0.0038 Å °-0.0128 Å °0.0453 Å °0.0332 Å °0.0039 Å °0.1088 Å °0.0475 Å °0.0076 Å °-0.0077 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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