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- PDB-6n3e: Structure of HIV Tat-specific factor 1 U2AF Homology Motif bound ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6n3e
タイトルStructure of HIV Tat-specific factor 1 U2AF Homology Motif bound to U2AF ligand motif 4
要素
  • HIV Tat-specific factor 1
  • SF3b1 U2AF ligand motif
キーワードPROTEIN BINDING / HIV Tat-specific factor 1 / RNA SPLICING FACTOR / U2AF HOMOLOGY MOTIF / UHM / RNA BINDING PROTEIN / U2AF LIGAND MOTIF / ULM / PROTEIN-PEPTIDE COMPLEX / PRE-MRNA SPLICING FACTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


U11/U12 snRNP / chromatin-protein adaptor activity / B-WICH complex / splicing factor binding / U12-type spliceosomal complex / protein localization to site of double-strand break / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / RNA splicing, via transesterification reactions / U2-type spliceosomal complex / U2-type precatalytic spliceosome ...U11/U12 snRNP / chromatin-protein adaptor activity / B-WICH complex / splicing factor binding / U12-type spliceosomal complex / protein localization to site of double-strand break / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / RNA splicing, via transesterification reactions / U2-type spliceosomal complex / U2-type precatalytic spliceosome / U2-type prespliceosome assembly / U2 snRNP / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / U2-type prespliceosome / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / spliceosomal complex assembly / mRNA Splicing - Minor Pathway / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / spliceosomal complex / double-strand break repair via homologous recombination / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / mRNA splicing, via spliceosome / site of double-strand break / nuclear speck / chromatin remodeling / mRNA binding / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
TatSF1-like, RNA recognition motif 1 / TatSF1-like / Splicing factor 3B subunit 1 / Splicing factor 3B subunit 1 / Splicing factor 3B subunit 1-like / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain ...TatSF1-like, RNA recognition motif 1 / TatSF1-like / Splicing factor 3B subunit 1 / Splicing factor 3B subunit 1 / Splicing factor 3B subunit 1-like / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / 17S U2 SnRNP complex component HTATSF1 / Splicing factor 3B subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.893 Å
データ登録者Loerch, S. / Jenkins, J.L. / Kielkopf, C.L.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)GM117005 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)GM070503 米国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2019
タイトル: The pre-mRNA splicing and transcription factor Tat-SF1 is a functional partner of the spliceosome SF3b1 subunit via a U2AF homology motif interface.
著者: Loerch, S. / Leach, J.R. / Horner, S.W. / Maji, D. / Jenkins, J.L. / Pulvino, M.J. / Kielkopf, C.L.
履歴
登録2018年11月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年1月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月6日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIV Tat-specific factor 1
B: SF3b1 U2AF ligand motif
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2744
ポリマ－12,1362
非ポリマー1382
水1,892105
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1350 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area5870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.370, 58.370, 97.310
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-510-

HOH

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要素

#1: タンパク質 HIV Tat-specific factor 1 / Tat-SF1


分子量: 11217.597 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HTATSF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O43719
#2: タンパク質・ペプチド SF3b1 U2AF ligand motif


分子量: 917.942 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O75533*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.18 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2 M Magnesium formate dihydrate, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.127 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.127 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→35.055 Å / Num. obs: 15748 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 29.99 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.049 / Net I/σ(I): 23.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.89-1.943.90.4529200.8120.2430.51892.1
9.08-35.0554.70.0251820.9980.0130.02898.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimless0.1.26データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.893→35.055 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 17.96
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1983 1451 9.21 %
Rwork0.1714 --
obs0.1739 15748 99.36 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 142.77 Å2 / Biso mean: 48.9448 Å2 / Biso min: 19.94 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.893→35.055 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数837 0 18 105 960
Biso mean--70.22 51.38 -
残基数----101
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01903
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9711226
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066123
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007168
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.095538
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.893-1.96060.29141340.2506132894
1.9606-2.03910.23951480.19451409100
2.0391-2.13190.21591400.18261411100
2.1319-2.24430.19331450.16791424100
2.2443-2.38490.18871410.16341414100
2.3849-2.5690.17081450.17151436100
2.569-2.82740.22181490.18021424100
2.8274-3.23630.22351480.17541454100
3.2363-4.07640.17091470.14891450100
4.0764-35.0550.19461540.17361547100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0660.28850.74871.08150.90381.3340.059-0.26850.32710.1876-0.31040.1574-0.309-0.09690.16360.3969-0.1714-0.01110.3094-0.02440.310915.0785-14.5395-1.6673
21.57641.37341.12661.94430.97322.6059-0.0293-0.6660.09690.7493-0.0116-0.02430.23540.06290.05370.9941-0.4234-0.03690.79710.03490.418314.8031-18.996113.9098
32.18170.51940.63451.89271.83751.80760.0585-0.12280.16650.3338-0.2921-0.0388-0.44020.04720.28330.4672-0.194-0.08590.23740.06440.32420.4938-11.8280.2914
42.79051.57150.61394.35182.09551.02440.3632-0.345-0.06260.6973-0.0737-0.69370.28690.0038-0.09770.6806-0.3233-0.24040.27810.1310.49824.9511-21.41447.5195
51.39311.4170.28872.40150.8090.51160.04650.0916-0.12310.16680.0027-0.25250.0930.0938-0.03450.4333-0.156-0.09310.24690.03150.333523.7202-15.3778-0.9954
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 314 through 353 )A314 - 353
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 291 through 297 )B291 - 297
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 260 through 277 )A260 - 277
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 278 through 297 )A278 - 297
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 298 through 313 )A298 - 313

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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