[日本語] English
万見
- PDB-6n34: Crystal structure of the BTB domain of Human NS1-BP -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6n34
タイトルCrystal structure of the BTB domain of Human NS1-BP
要素Influenza virus NS1A-binding protein
キーワードSPLICING / mRNA export
機能・相同性
機能・相同性情報


transcription by RNA polymerase III / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of protein ubiquitination / intrinsic apoptotic signaling pathway / RNA splicing / spliceosomal complex / response to virus / transcription regulator complex / cytoskeleton / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Kelch / Kelch repeat type 1 / Kelch motif / Kelch-type beta propeller / BTB/POZ domain / BTB domain profile. ...BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Kelch / Kelch repeat type 1 / Kelch motif / Kelch-type beta propeller / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Influenza virus NS1A-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Zhang, K. / Shang, G. / Padavannil, A. / Fontoura, B. / Chook, Y.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Welch Foundation1-1532 米国
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: Structural-functional interactions of NS1-BP protein with the splicing and mRNA export machineries for viral and host gene expression.
著者: Zhang, K. / Shang, G. / Padavannil, A. / Wang, J. / Sakthivel, R. / Chen, X. / Kim, M. / Thompson, M.G. / Garcia-Sastre, A. / Lynch, K.W. / Chen, Z.J. / Chook, Y.M. / Fontoura, B.M.A.
履歴
登録2018年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22019年1月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Influenza virus NS1A-binding protein
B: Influenza virus NS1A-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1682
ポリマ－33,1682
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3670 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area12260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.866, 72.599, 92.858
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Influenza virus NS1A-binding protein / NS1-binding protein / Aryl hydrocarbon receptor-associated protein 3 / Kelch-like protein 39


分子量: 16583.996 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: IVNS1ABP, ARA3, FLARA3, KIAA0850, KLHL39, NS1, NS1BP, HSPC068
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q9Y6Y0

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.92 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M Ammonium sulfate, 0.1 M Tris pH 8.5, 25% w/v Polyethylene glycol 3,350

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 7423 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.127 / Rpim(I) all: 0.057 / Rrim(I) all: 0.139 / Χ2: 1.404 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.8-2.852.70.7433330.5530.4960.8990.73396.2
2.85-2.93.10.5913580.6630.3740.7040.86696.8
2.9-2.963.50.5273480.7740.310.6160.7897.5
2.96-3.023.90.5913760.7050.3310.6820.72897.2
3.02-3.084.30.8093400.7020.4260.9190.83598
3.08-3.154.70.793640.7560.3950.8870.85798.1
3.15-3.235.30.5833730.8420.2810.6490.84798.9
3.23-3.325.60.5933530.870.2760.6570.86597.8
3.32-3.426.10.5223530.9040.2320.5731.00999.4
3.42-3.536.10.3653840.9310.1630.4011.31699.2
3.53-3.655.90.583640.9130.2610.6371.968100
3.65-3.86.10.2793740.950.1240.3062.9100
3.8-3.976.40.1893680.9780.0810.2061.54100
3.97-4.186.60.1253830.9910.0530.1361.431100
4.18-4.446.50.0993720.9930.0420.1081.63100
4.44-4.796.50.0833770.9960.0350.091.406100
4.79-5.276.30.0863910.9920.0370.0931.559100
5.27-6.036.30.0913920.9930.0390.11.637100
6.03-7.5960.0893810.9950.040.0981.637100
7.59-505.40.0994390.9970.0440.1091.48298.9

-
解析

ソフトウェア
名称分類
PHENIX精密化
HKL-3000データ収集
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000データ削減
PHENIX位相決定
PHENIXモデル構築
PDB_EXTRACTデータ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3I3N

3i3n


解像度: 2.8→38.166 Å / SU ML: 0.51 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 34.57 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2974 730 10.01 %
Rwork0.2249 6564 -
obs0.2321 7294 98.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 180.57 Å2 / Biso mean: 98.1473 Å2 / Biso min: 62.89 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.8→38.166 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1884 0 0 0 1884
残基数----238
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091914
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9922573
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049289
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004328
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.791165
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8001-3.01620.38841380.29281244138297
3.0162-3.31960.37731420.27691275141798
3.3196-3.79960.38821470.27151319146699
3.7996-4.78560.26741470.201513191466100
4.7856-38.16970.26041560.206914071563100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7366-0.25121.51873.0278-2.76667.1138-0.28780.2366-0.41850.40760.0683-0.0489-0.4851-0.03090.07040.78120.00750.08760.6633-0.02030.918328.276351.313216.5788
23.3601-2.6484.2783.1819-3.53596.047-0.2268-0.442-0.11290.45680.3269-0.1457-0.6318-0.33440.0420.81620.15080.18650.7059-0.02170.939937.175642.903836.2154
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resseq 6:129)A6 - 129
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resseq 4:128)B4 - 128

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る