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- PDB-6my0: Structure of 53BP1 Tandem Tudor domains with E1549P and D1550N mu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6my0
タイトルStructure of 53BP1 Tandem Tudor domains with E1549P and D1550N mutations
要素TP53-binding protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / 53BP1 / DNA damage response / DNA double-strand breaks / Tudor domain
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / DNA repair complex / telomeric DNA binding / SUMOylation of transcription factors / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / methylated histone binding ...ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / DNA repair complex / telomeric DNA binding / SUMOylation of transcription factors / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / methylated histone binding / histone reader activity / DNA damage checkpoint signaling / replication fork / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / transcription coregulator activity / G2/M DNA damage checkpoint / protein homooligomerization / kinetochore / double-strand break repair via nonhomologous end joining / p53 binding / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / histone binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / DNA damage response / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / : / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / : / : / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. ...Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / : / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / : / : / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / SH3 type barrels. / Ribosomal protein L2, domain 2 / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TP53-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Cui, G. / Botuyan, M.V. / Mer, G.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA132878 米国
Other privateW81XWH-16-1-0391 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: An autoinhibited state of 53BP1 revealed by small molecule antagonists and protein engineering.
著者: Cui, G. / Botuyan, M.V. / Drane, P. / Hu, Q. / Bragantini, B. / Thompson, J.R. / Schuller, D.J. / Detappe, A. / Perfetti, M.T. / James, L.I. / Frye, S.V. / Chowdhury, D. / Mer, G.
履歴
登録2018年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TP53-binding protein 1
B: TP53-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,8242
ポリマ－27,8242
非ポリマー00
水2,324129
1
A: TP53-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9121
ポリマ－13,9121
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: TP53-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9121
ポリマ－13,9121
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.100, 141.270, 47.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 TP53-binding protein 1 / p53BP1


分子量: 13911.797 Da / 分子数: 2 / 変異: E1549P, D1550N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53BP1 / プラスミド: pTEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12888
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.66 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 1.5 M sodium/potassium phosphate, pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→39.587 Å / Num. obs: 12755 / % possible obs: 98.58 % / 冗長度: 12.2 % / Rmerge(I) obs: 0.08728 / Rpim(I) all: 0.02645 / Rrim(I) all: 0.09134 / Net I/σ(I): 23.43
反射 シェル解像度: 2.2→2.279 Å / 冗長度: 11.4 % / Rmerge(I) obs: 0.5531 / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / Num. unique obs: 1078 / Rpim(I) all: 0.171 / Rrim(I) all: 0.5797 / % possible all: 87.36

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2G3R

2g3r


解像度: 2.2→39.587 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 21.77
Rfactor反射数%反射
Rfree0.233 1260 10 %
Rwork0.1873 --
obs0.192 12596 98.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→39.587 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1856 0 0 129 1985
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021929
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.542609
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.0111137
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047278
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003335
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.28810.30251230.20911108X-RAY DIFFRACTION88
2.2881-2.39220.28051380.20921239X-RAY DIFFRACTION100
2.3922-2.51830.2461400.19481263X-RAY DIFFRACTION100
2.5183-2.67610.2711390.20911245X-RAY DIFFRACTION100
2.6761-2.88260.2311400.18911263X-RAY DIFFRACTION100
2.8826-3.17260.21161420.17031281X-RAY DIFFRACTION100
3.1726-3.63140.21851430.16911286X-RAY DIFFRACTION100
3.6314-4.57410.1881440.1531292X-RAY DIFFRACTION100
4.5741-39.59350.25051510.22061359X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.83720.53470.18455.5349-2.81935.78160.0509-0.0270.08450.2152-0.1395-0.2016-0.43450.11490.09410.15720.0462-0.00980.1456-0.02970.120920.287635.549151.2845
24.4238-1.81592.55482.4934-0.07632.80780.2076-0.0568-0.34070.5628-0.02180.2250.5383-0.3131-0.13290.3219-0.04070.04630.1628-0.02560.163813.094219.561847.7677
36.60391.36020.89653.49320.95623.50530.1979-0.0488-0.30880.3681-0.1167-0.2130.4774-0.0042-0.03680.27160.02510.0050.1478-0.02330.099715.638420.417748.3321
42.77681.4317-0.46264.2338-1.41723.24820.104-0.1133-0.3110.063-0.2518-0.4382-0.13560.67960.07710.1365-0.001-0.01690.2014-0.01270.203125.874116.417370.1459
53.4569-1.314-1.1756.1980.94512.0459-0.0097-0.1585-0.20270.3758-0.11090.27890.345-0.14930.08540.165-0.0673-0.00860.12170.0030.118610.060411.322377.555
65.30170.6050.25245.09161.73575.4752-0.0520.0374-0.09010.1682-0.0140.3170.2362-0.41020.03920.1311-0.008-0.02140.0812-0.0110.12559.4148.803375.4017
76.0887-1.3002-0.75643.5843-0.22470.13790.0121-1.0061-0.26260.49480.1373-0.68190.40660.69950.10740.28680.1253-0.13140.47430.060.377427.021710.48580.4358
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1482 through 1531 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 1532 through 1564 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1565 through 1603 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 1485 through 1542 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 1543 through 1564 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 1565 through 1589 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 1590 through 1602 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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