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- PDB-6mwj: Crystal structure of 2C-methyl-D-erythritol 2,4-cyclodiphosphate ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6mwj | ||||||
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Title | Crystal structure of 2C-methyl-D-erythritol 2,4-cyclodiphosphate synthase (IspF) Burkholderia pseudomallei in complex with ligand HGN-0863 | ||||||
![]() | 2-C-methyl-D-erythritol 2,4-cyclodiphosphate synthase | ||||||
![]() | LYASE / SSGCID / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease | ||||||
Function / homology | ![]() 2-C-methyl-D-erythritol 2,4-cyclodiphosphate synthase / 2-C-methyl-D-erythritol 2,4-cyclodiphosphate synthase activity / isopentenyl diphosphate biosynthetic process, methylerythritol 4-phosphate pathway / terpenoid biosynthetic process / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) | ||||||
![]() | ![]() Title: Crystal structure of 2C-methyl-D-erythritol 2,4-cyclodiphosphate synthase (IspF) Burkholderia pseudomallei in complex with ligand HGN-0456. Authors: Abendroth, J. / Dranow, D.M. / Pierce, P.G. / Horn, J.R. / Hagen, T.J. / Lorimer, D.D. / Horanyi, P.S. / Edwards, T.E. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 159.3 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 720.8 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 21.5 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 30.9 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6mwfC ![]() 6mwiC ![]() 6mwkC ![]() 3qhdS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data | |
Other databases |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
#1: Protein | Mass: 17495.881 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Strain: 1710b / Gene: ispF, BURPS1710b_2511 / Plasmid: BupsA.00122.a.A1 / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: Q3JRA0, 2-C-methyl-D-erythritol 2,4-cyclodiphosphate synthase #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-AZM / | #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.25 Å3/Da / Density % sol: 45.4 % |
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Crystal grow | Temperature: 290 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: Optimization screen Bups122_quad_2, condition c4: 200mM Ammonium acetate, 100mM HEPES free acid/NaOH pH 7.5, 26% PEG 3350: BupsA.00122.a.A1.PW28612 at 14mg/ml + 9mM compound bsi108668/HGN- ...Details: Optimization screen Bups122_quad_2, condition c4: 200mM Ammonium acetate, 100mM HEPES free acid/NaOH pH 7.5, 26% PEG 3350: BupsA.00122.a.A1.PW28612 at 14mg/ml + 9mM compound bsi108668/HGN-0863: Cryo: 20% EG: Tray 302680c4, puck NZC8-7 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RIGAKU SATURN 944+ / Detector: CCD / Date: Aug 8, 2018 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: RIGAKU VARIMAX / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.05→40.643 Å / Num. obs: 28468 / % possible obs: 97 % / Redundancy: 3.662 % / Biso Wilson estimate: 30.714 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.034 / Rrim(I) all: 0.04 / Χ2: 1.003 / Net I/σ(I): 25.23 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB entry 3QHD Resolution: 2.05→40.643 Å / SU ML: 0.16 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Phase error: 19.99
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 103.44 Å2 / Biso mean: 33.5325 Å2 / Biso min: 9.41 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.05→40.643 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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