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- PDB-6mq7: Crystal structure of CLASP1 TOG2 domain at 1.78A resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mq7
タイトルCrystal structure of CLASP1 TOG2 domain at 1.78A resolution
要素CLIP-associating protein 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / microtubule binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


centrosomal corona / negative regulation of microtubule polymerization or depolymerization / establishment of spindle orientation / negative regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / positive regulation of basement membrane assembly involved in embryonic body morphogenesis / vesicle targeting / regulation of gastrulation / cortical microtubule cytoskeleton / microtubule anchoring / positive regulation of extracellular matrix disassembly ...centrosomal corona / negative regulation of microtubule polymerization or depolymerization / establishment of spindle orientation / negative regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / positive regulation of basement membrane assembly involved in embryonic body morphogenesis / vesicle targeting / regulation of gastrulation / cortical microtubule cytoskeleton / microtubule anchoring / positive regulation of extracellular matrix disassembly / basal cortex / microtubule organizing center organization / establishment of epithelial cell polarity / astral microtubule organization / kinetochore binding / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / kinetochore microtubule / establishment of mitotic spindle localization / microtubule plus-end / dystroglycan binding / regulation of epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of microtubule depolymerization / microtubule nucleation / microtubule plus-end binding / microtubule bundle formation / negative regulation of stress fiber assembly / exit from mitosis / regulation of focal adhesion assembly / establishment or maintenance of cell polarity / Golgi organization / microtubule organizing center / positive regulation of exocytosis / positive regulation of epithelial cell migration / mitotic spindle assembly / cytoplasmic microtubule / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / positive regulation of microtubule polymerization / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / regulation of microtubule cytoskeleton organization / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / AURKA Activation by TPX2 / mitotic spindle organization / spindle microtubule / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / microtubule cytoskeleton organization / mitotic spindle / Separation of Sister Chromatids / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / cell cortex / microtubule binding / cell division / centrosome / Golgi apparatus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
CLASP N-terminal domain / CLASP N terminal / : / XMAP215/Dis1/CLASP, TOG domain / Centrosomal protein CEP104-like, TOG domain / TOG domain / TOG / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / Leucine-rich Repeat Variant ...CLASP N-terminal domain / CLASP N terminal / : / XMAP215/Dis1/CLASP, TOG domain / Centrosomal protein CEP104-like, TOG domain / TOG domain / TOG / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CLIP-associating protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Leano, J.B. / Slep, K.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM094415 米国
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2019
タイトル: Structures of TOG1 and TOG2 from the human microtubule dynamics regulator CLASP1.
著者: Leano, J.B. / Slep, K.C.
履歴
登録2018年10月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月31日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CLIP-associating protein 1
B: CLIP-associating protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,4902
ポリマ－61,4902
非ポリマー00
水11,872659
1
A: CLIP-associating protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7451
ポリマ－30,7451
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: CLIP-associating protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7451
ポリマ－30,7451
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.606, 67.352, 81.022
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.25, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 CLIP-associating protein 1 / Cytoplasmic linker-associated protein 1 / Multiple asters homolog 1 / Protein Orbit homolog 1 / hOrbit1


分子量: 30744.994 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLASP1, KIAA0622, MAST1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7Z460
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 659 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.72 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.25
詳細: equal volume of 10 mg/ml hCLASP1 TOG2 and well solution containing 22% PEG3350, 200mM Sodium citrate, pH 8.25 were mixed together and equilibrated over 1 ml of well solution., VAPOR ...詳細: equal volume of 10 mg/ml hCLASP1 TOG2 and well solution containing 22% PEG3350, 200mM Sodium citrate, pH 8.25 were mixed together and equilibrated over 1 ml of well solution., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 300K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年10月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→38.09 Å / Num. obs: 51928 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 6.8 % / Rrim(I) all: 0.095 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 1.78→1.83 Å / Num. unique obs: 4492 / Rrim(I) all: 0.278 / % possible all: 85.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3211: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4K92

4k92


解像度: 1.78→38.09 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 25.01
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2205 1874 3.88 %
Rwork0.1772 --
obs0.1789 48318 91.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.78→38.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3920 0 0 659 4579
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083998
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0485398
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3191476
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056610
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005690
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7799-1.82810.38071140.29682654X-RAY DIFFRACTION69
1.8281-1.88190.32941260.26823036X-RAY DIFFRACTION79
1.8819-1.94260.2831300.23363245X-RAY DIFFRACTION84
1.9426-2.0120.25131340.2063422X-RAY DIFFRACTION88
2.012-2.09260.24041420.20353542X-RAY DIFFRACTION91
2.0926-2.18780.27441490.19113645X-RAY DIFFRACTION93
2.1878-2.30310.23871450.17543679X-RAY DIFFRACTION95
2.3031-2.44740.22431530.1713800X-RAY DIFFRACTION97
2.4474-2.63630.24091540.16773757X-RAY DIFFRACTION97
2.6363-2.90150.21581530.18193860X-RAY DIFFRACTION99
2.9015-3.32120.21951560.17613884X-RAY DIFFRACTION99
3.3212-4.18350.17181580.14653915X-RAY DIFFRACTION100
4.1835-38.09830.19331600.16424005X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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