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- PDB-6mnu: Crystal structure of Yersinia pestis UDP-glucose pyrophosphorylase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mnu
タイトルCrystal structure of Yersinia pestis UDP-glucose pyrophosphorylase
要素UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
キーワードTRANSFERASE / UDP-glucose pyrophosphorylase / plague / Yersinia pestis
機能・相同性
機能・相同性情報


UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferase / UTP:glucose-1-phosphate uridylyltransferase activity / UDP-alpha-D-glucose metabolic process / biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase, bacterial/archaeal-type / Nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyl transferase / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glucose-1-phosphate uridylyltransferase / UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Yersinia pestis (ペスト菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.172 Å
データ登録者Gibbs, M.E. / Lountos, G.T. / Gumpena, R. / Waugh, D.S.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2019
タイトル: Crystal structure of UDP-glucose pyrophosphorylase from Yersinia pestis, a potential therapeutic target against plague.
著者: Gibbs, M.E. / Lountos, G.T. / Gumpena, R. / Waugh, D.S.
履歴
登録2018年10月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
B: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
C: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
D: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,3596
ポリマ－129,2344
非ポリマー1242
水11,223623
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13000 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area45210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.190, 99.415, 128.656
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase / UDP-glucose pyrophosphorylase


分子量: 32308.621 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Yersinia pestis (ペスト菌)
遺伝子: galU, galU1, y2631, YP_1428, DBB30_10560, EGT45_14485, NCTC144_03080
プラスミド: pMG3038 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A2S9PFH5, UniProt: A0A3N4B738*PLUS, UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 623 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.15 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1M MES pH 6.0 20% PEG Low Smear (PEG 1000, PEG400, PEG600, PEG MME 500), 10 mM spermidine

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2017年8月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.17→50 Å / Num. obs: 61347 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 4.6 % / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.09 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 2.17→2.21 Å / 冗長度: 4.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 3054 / CC1/2: 0.774 / Rpim(I) all: 0.343 / Rrim(I) all: 0.722 / Rsym value: 0.631 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2E3D

2e3d


解像度: 2.172→26.709 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.38
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2409 1997 3.26 %
Rwork0.1767 --
obs0.1787 61296 97.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.172→26.709 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8665 0 8 623 9296
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0088843
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.91211999
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.8436448
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0521432
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061533
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1724-2.22670.33221480.22664053X-RAY DIFFRACTION95
2.2267-2.28690.29831360.21284252X-RAY DIFFRACTION99
2.2869-2.35420.29691450.20914251X-RAY DIFFRACTION99
2.3542-2.43010.24761430.19824277X-RAY DIFFRACTION99
2.4301-2.51690.28721450.19094198X-RAY DIFFRACTION98
2.5169-2.61760.24621440.19344208X-RAY DIFFRACTION98
2.6176-2.73660.28821360.19774218X-RAY DIFFRACTION98
2.7366-2.88070.24771440.19554237X-RAY DIFFRACTION98
2.8807-3.0610.27261350.20254241X-RAY DIFFRACTION98
3.061-3.29690.30211390.19964260X-RAY DIFFRACTION98
3.2969-3.6280.22651440.17564260X-RAY DIFFRACTION98
3.628-4.15130.20461470.15474251X-RAY DIFFRACTION97
4.1513-5.22370.22351420.14124259X-RAY DIFFRACTION96
5.2237-26.71110.17821490.15464334X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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