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- PDB-6mli: Crystal structure of the periplasmic Lysine-, Arginine-, Ornithin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mli
タイトルCrystal structure of the periplasmic Lysine-, Arginine-, Ornithine-binding protein (LAO) R77A mutant from Salmonella typhimurium complexed with histidine
要素Lysine/arginine/ornithine-binding periplasmic protein
キーワードPROTEIN BINDING / Periplasmic Binding Protein / LAO / Thermodynamics / Protein Ligand Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


amino acid transport / outer membrane-bounded periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Specific amino acids and opine-binding periplasmic protein, ABC transporter / Solute-binding protein family 3, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 signature. / Bacterial periplasmic substrate-binding proteins / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / HISTIDINE / Lysine/arginine/ornithine-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.883 Å
データ登録者Romero-Romero, S. / Vergara, R. / Espinoza-Perez, G. / Rodriguez-Romero, A.
資金援助 メキシコ, 4件
組織認可番号国
Other governmentIN208418 メキシコ
Other government221169 メキシコ
Other government254514 メキシコ
Other governmentIN220516 メキシコ
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2020
タイトル: The interplay of protein-ligand and water-mediated interactions shape affinity and selectivity in the LAO binding protein.
著者: Vergara, R. / Romero-Romero, S. / Velazquez-Lopez, I. / Espinoza-Perez, G. / Rodriguez-Hernandez, A. / Pulido, N.O. / Sosa-Peinado, A. / Rodriguez-Romero, A. / Fernandez-Velasco, D.A.
履歴
登録2018年9月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Lysine/arginine/ornithine-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,5759
ポリマ－25,9721
非ポリマー6038
水3,855214
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1200 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area10960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.199, 58.850, 115.282
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Lysine/arginine/ornithine-binding periplasmic protein / LAO-binding protein


分子量: 25972.197 Da / 分子数: 1 / 変異: R77A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌)
株: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720 / 遺伝子: argT, STM2355 / プラスミド: pET12b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-AI / 参照: UniProt: P02911
#2: 化合物 ChemComp-HIS / HISTIDINE / ヒスチジン-Nα,3-ジカチオン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 156.162 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H10N3O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 214 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.46 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M Sodium acetate trihydrate. 0.1 M Sodium cacodylate trihydrate pH 6.5 30% w/v Polyethylene glycol 8,000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月18日 / 詳細: Osmic VariMax Cu-HF
放射モノクロメーター: VariMax HF / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.88→50 Å / Num. obs: 40663 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 21.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/σ(I): 26.9
反射 シェル解像度: 1.88→1.91 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.63 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 2011 / CC1/2: 0.667 / % possible all: 94.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX1.9_1692位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LAG

1lag


解像度: 1.883→41.179 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.94
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2134 1971 9.48 %
Rwork0.1636 --
obs0.1683 38630 97.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.883→41.179 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1809 0 41 214 2064
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071890
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9832550
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.433682
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04280
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005338
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8833-1.90810.34461140.32371122X-RAY DIFFRACTION84
1.9081-1.93420.30511440.24471363X-RAY DIFFRACTION95
1.9342-1.96180.28591430.25331318X-RAY DIFFRACTION96
1.9618-1.99110.26861380.2161319X-RAY DIFFRACTION96
1.9911-2.02220.24291380.19641290X-RAY DIFFRACTION96
2.0222-2.05540.25171450.20011364X-RAY DIFFRACTION97
2.0554-2.09080.23011380.19381301X-RAY DIFFRACTION97
2.0908-2.12880.22661440.1921337X-RAY DIFFRACTION97
2.1288-2.16980.21681420.18361387X-RAY DIFFRACTION97
2.1698-2.21410.26651390.17631311X-RAY DIFFRACTION97
2.2141-2.26220.22761430.1831350X-RAY DIFFRACTION98
2.2622-2.31480.23811390.17411385X-RAY DIFFRACTION98
2.3148-2.37270.25761420.17771332X-RAY DIFFRACTION99
2.3727-2.43690.24491400.16881362X-RAY DIFFRACTION99
2.4369-2.50860.22471410.17621366X-RAY DIFFRACTION99
2.5086-2.58950.24591400.1641348X-RAY DIFFRACTION98
2.5895-2.6820.26491450.16131385X-RAY DIFFRACTION99
2.682-2.78940.21131380.15681348X-RAY DIFFRACTION99
2.7894-2.91630.21441410.15911372X-RAY DIFFRACTION99
2.9163-3.070.20061450.15371374X-RAY DIFFRACTION99
3.07-3.26230.20721400.14281356X-RAY DIFFRACTION100
3.2623-3.51410.18371430.13571377X-RAY DIFFRACTION99
3.5141-3.86750.14591490.13141365X-RAY DIFFRACTION100
3.8675-4.42650.17721420.12621377X-RAY DIFFRACTION100
4.4265-5.57480.18171420.14111378X-RAY DIFFRACTION100
5.5748-41.1890.21051480.18011380X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 15.7552 Å / Origin y: -0.0599 Å / Origin z: -12.7411 Å
111213212223313233
T0.0737 Å20.0023 Å2-0.0023 Å2-0.095 Å2-0.0026 Å2--0.0848 Å2
L0.5398 °20.1584 °20.1268 °2-0.6138 °2-0.0468 °2--0.7895 °2
S-0.0246 Å °0.0215 Å °0.0143 Å °-0.0084 Å °0.0096 Å °0.0596 Å °-0.0367 Å °0.0258 Å °-0.0002 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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