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- PDB-6ml1: Structure of the USP15 deubiquitinase domain in complex with an a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ml1
タイトルStructure of the USP15 deubiquitinase domain in complex with an affinity-matured inhibitory Ubv
要素
  • Proteolyzed N-terminal tag of Ubv.15.1a construct
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15
  • Ubiquitin variant 15.1a
キーワードSIGNALING PROTEIN / deubiuqitination / Ubv / high-affinity / inhibition
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of antifungal innate immune response / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress by p53 class mediator / protein K27-linked deubiquitination / positive regulation of RIG-I signaling pathway / ubiquitin-modified histone reader activity / monoubiquitinated protein deubiquitination / transforming growth factor beta receptor binding / deubiquitinase activity / K48-linked deubiquitinase activity / transcription elongation-coupled chromatin remodeling ...negative regulation of antifungal innate immune response / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress by p53 class mediator / protein K27-linked deubiquitination / positive regulation of RIG-I signaling pathway / ubiquitin-modified histone reader activity / monoubiquitinated protein deubiquitination / transforming growth factor beta receptor binding / deubiquitinase activity / K48-linked deubiquitinase activity / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / SMAD binding / protein deubiquitination / BMP signaling pathway / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / UCH proteinases / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / nuclear body / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / cysteine-type endopeptidase activity / ubiquitin protein ligase binding / mitochondrion / proteolysis / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-like domain, USP-type / Ubiquitin-like domain / Peptidase C19, ubiquitin-specific peptidase, DUSP domain / DUSP-like superfamily / DUSP domain / DUSP domain profile. / Domain in ubiquitin-specific proteases. / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / : ...Ubiquitin-like domain, USP-type / Ubiquitin-like domain / Peptidase C19, ubiquitin-specific peptidase, DUSP domain / DUSP-like superfamily / DUSP domain / DUSP domain profile. / Domain in ubiquitin-specific proteases. / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / : / RNA 3'-terminal phosphate cyclase/enolpyruvate transferase, alpha/beta / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-A / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Singer, A.U. / Teyra, J. / Boehmelt, G. / Lenter, M. / Sicheri, F. / Sidhu, S.S.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: Structural and Functional Characterization of Ubiquitin Variant Inhibitors of USP15.
著者: Teyra, J. / Singer, A.U. / Schmitges, F.W. / Jaynes, P. / Kit Leng Lui, S. / Polyak, M.J. / Fodil, N. / Krieger, J.R. / Tong, J. / Schwerdtfeger, C. / Brasher, B.B. / Ceccarelli, D.F.J. / ...著者: Teyra, J. / Singer, A.U. / Schmitges, F.W. / Jaynes, P. / Kit Leng Lui, S. / Polyak, M.J. / Fodil, N. / Krieger, J.R. / Tong, J. / Schwerdtfeger, C. / Brasher, B.B. / Ceccarelli, D.F.J. / Moffat, J. / Sicheri, F. / Moran, M.F. / Gros, P. / Eichhorn, P.J.A. / Lenter, M. / Boehmelt, G. / Sidhu, S.S.
履歴
登録2018年9月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年4月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.32023年2月8日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_PDB_obs_spr ...database_2 / pdbx_database_PDB_obs_spr / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52023年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15
E: Ubiquitin variant 15.1a
C: Ubiquitin variant 15.1a
G: Proteolyzed N-terminal tag of Ubv.15.1a construct
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,80318
ポリマ－103,1275
非ポリマー67613
水7,008389
1
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15
C: Ubiquitin variant 15.1a
ヘテロ分子


  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: The individual USP15/Ubv complexes aka molecules A+C and B+E are held as a tetrameric complex by residues D860 and Q933 from molecules A and B forming a probably artificial octahedral Ca-binding site.
  • 50.5 kDa, 2 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,4639
ポリマ－50,0362
非ポリマー4277
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15
E: Ubiquitin variant 15.1a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,2858
ポリマ－50,0362
非ポリマー2496
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.770, 115.290, 95.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.92, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABEC

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15 / Deubiquitinating enzyme 15 / Ubiquitin thioesterase 15 / Ubiquitin-specific-processing protease 15 ...Deubiquitinating enzyme 15 / Ubiquitin thioesterase 15 / Ubiquitin-specific-processing protease 15 / Unph-2 / Unph4


分子量: 39753.023 Da / 分子数: 2 / 断片: 275-470,781-934,275-470,781-934,275-470,781-934 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP15, KIAA0529 / プラスミド: pHH1013
詳細 (発現宿主): N-terminal 6-His and Glutathione S-transferase (GST) tag followed by TEV cleavage site
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9Y4E8, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 Ubiquitin variant 15.1a


分子量: 10282.830 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: This is a Ubv (ubiquitin variant) selected by phage display to bindthe USP15 USP domain with high affinity
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / プラスミド: pET53 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A0L7RG06

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 G

#3: タンパク質・ペプチド Proteolyzed N-terminal tag of Ubv.15.1a construct


分子量: 3055.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Typically this region is removed upon TEV cleavage. TEV cleavage was performed in this case, but I seem to have density which can only be attributed to residues from this proteolyzed N-terminal tag
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pET53
詳細 (発現宿主): N-terminal region of the Ubv ending in a TEV cleavage site
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
非ポリマー , 7種, 402分子

#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: Na
#7: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C2H6O2
#8: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#9: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 389 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.15 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 16% PEG3350, 100 mM MES 6.0, 250 mM CaCl2, cryoprotected with 18% PEG3350, 200 mM CaCl2, 100 mM MES pH 6.5 and 25% glycerol
Temp details: Room temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月4日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→95.27 Å / Num. obs: 71233 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 3.9 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.031 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.317 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique obs: 3864 / CC1/2: 0.987 / % possible all: 81.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: USP15 and Ubv from 6CRN

6crn


解像度: 1.9→49.319 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2195 3425 4.81 %
Rwork0.1894 --
obs0.1909 71189 98.01 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→49.319 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6409 0 27 389 6825
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076640
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8178996
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.5555330
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054986
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061154
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.92710.31031240.26322294X-RAY DIFFRACTION80
1.9271-1.95590.29641180.24922522X-RAY DIFFRACTION87
1.9559-1.98650.29771370.23362771X-RAY DIFFRACTION97
1.9865-2.0190.29241380.22562853X-RAY DIFFRACTION100
2.019-2.05390.26341690.20832865X-RAY DIFFRACTION100
2.0539-2.09120.26171200.21382837X-RAY DIFFRACTION100
2.0912-2.13140.26881390.21262944X-RAY DIFFRACTION100
2.1314-2.17490.23861470.21232842X-RAY DIFFRACTION100
2.1749-2.22220.26631590.21192805X-RAY DIFFRACTION100
2.2222-2.27390.29131410.21082909X-RAY DIFFRACTION100
2.2739-2.33080.23511200.20522849X-RAY DIFFRACTION100
2.3308-2.39380.24051320.19842920X-RAY DIFFRACTION99
2.3938-2.46420.22321360.19532846X-RAY DIFFRACTION99
2.4642-2.54380.25221440.20472780X-RAY DIFFRACTION97
2.5438-2.63470.2141710.19842851X-RAY DIFFRACTION100
2.6347-2.74020.25031460.19712864X-RAY DIFFRACTION100
2.7402-2.86490.24431650.19492888X-RAY DIFFRACTION100
2.8649-3.01590.21391400.18632852X-RAY DIFFRACTION100
3.0159-3.20480.25031110.19262904X-RAY DIFFRACTION100
3.2048-3.45220.21071310.18172859X-RAY DIFFRACTION99
3.4522-3.79950.17661710.17642829X-RAY DIFFRACTION98
3.7995-4.3490.19211570.16152894X-RAY DIFFRACTION100
4.349-5.47820.17661610.15822871X-RAY DIFFRACTION100
5.4782-49.33560.20721480.19672915X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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