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- PDB-6m7y: Dehydratase, NisB, bound to a non-eliminable substrate analog -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6m7y
タイトルDehydratase, NisB, bound to a non-eliminable substrate analog
要素
  • Lantibiotic
  • Nisin biosynthesis protein NisB
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / RiPP / nisin / tRNA-dependent / dehydratase
機能・相同性
機能・相同性情報


killing of cells of another organism / defense response to bacterium / signaling receptor binding / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Lantibiotic, Type A, Bacillales-type / Gallidermin / Lantibiotic dehydratase, N-terminal / Lantibiotic dehydratase, N terminus / Thiopeptide-type bacteriocin biosynthesis domain / Lantibiotic biosynthesis dehydratase C-term
類似検索 - ドメイン・相同性
Nisin biosynthesis protein NisB / Lantibiotic nisin-Z / Lantibiotic
類似検索 - 構成要素
生物種Lactococcus lactis subsp. lactis (乳酸菌)
Lactococcus lactis (乳酸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.794 Å
データ登録者Cogan, D.P. / Nair, S.K.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2019
タイトル: Characterization of glutamyl-tRNA-dependent dehydratases using nonreactive substrate mimics.
著者: Bothwell, I.R. / Cogan, D.P. / Kim, T. / Reinhardt, C.J. / van der Donk, W.A. / Nair, S.K.
履歴
登録2018年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22019年9月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nisin biosynthesis protein NisB
B: Nisin biosynthesis protein NisB
C: Lantibiotic
D: Lantibiotic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)244,5764
ポリマ－244,5764
非ポリマー00
水4,450247
1
A: Nisin biosynthesis protein NisB
C: Lantibiotic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,2882
ポリマ－122,2882
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1490 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area46120 Å2
手法PISA
2
B: Nisin biosynthesis protein NisB
D: Lantibiotic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,2882
ポリマ－122,2882
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1490 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area45240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.644, 107.143, 135.438
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.57, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Nisin biosynthesis protein NisB


分子量: 118647.109 Da / 分子数: 2 / 変異: V169C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactococcus lactis subsp. lactis (乳酸菌)
遺伝子: nisB / プラスミド: pET28b-NisB-V169C / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P20103
#2: タンパク質・ペプチド Lantibiotic


分子量: 3641.135 Da / 分子数: 2 / 変異: S12C, S26(J9A), C30A, C34A / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Lactococcus lactis (乳酸菌) / 参照: UniProt: Q7BB86, UniProt: P29559*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 247 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.14 %
結晶化温度: 282 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 18.3% PEG 6000, 0.1 M bicine pH 8.0, 1 mM dithiothreitol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2017年6月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.79→127.61 Å / Num. obs: 62069 / % possible obs: 93.1 % / 冗長度: 6.9 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 21.5
反射 シェル解像度: 2.79→2.89 Å / Rmerge(I) obs: 0.836 / Num. unique obs: 4205 / CC1/2: 0.867

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4WD9

4wd9


解像度: 2.794→29.393 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.79
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2696 3031 4.88 %RANDOM
Rwork0.1849 ---
obs0.189 62048 93.08 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.794→29.393 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16077 0 0 247 16324
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0116481
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.18522219
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.3259991
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0592442
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062830
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7936-2.83720.3788930.23531603X-RAY DIFFRACTION56
2.8372-2.88370.32211050.22321961X-RAY DIFFRACTION69
2.8837-2.93340.3532990.22842112X-RAY DIFFRACTION73
2.9334-2.98670.34971200.23592282X-RAY DIFFRACTION80
2.9867-3.04410.33361130.25072439X-RAY DIFFRACTION85
3.0441-3.10610.34721550.23892563X-RAY DIFFRACTION89
3.1061-3.17360.34591300.22862769X-RAY DIFFRACTION96
3.1736-3.24730.31071500.22282841X-RAY DIFFRACTION99
3.2473-3.32840.34691370.21932914X-RAY DIFFRACTION100
3.3284-3.41830.32581320.2092824X-RAY DIFFRACTION100
3.4183-3.51870.2851590.20282861X-RAY DIFFRACTION100
3.5187-3.63210.32851530.18882870X-RAY DIFFRACTION100
3.6321-3.76170.30091630.18662892X-RAY DIFFRACTION100
3.7617-3.91190.26511460.18282846X-RAY DIFFRACTION100
3.9119-4.08950.27311120.17262941X-RAY DIFFRACTION100
4.0895-4.30450.25591450.15572886X-RAY DIFFRACTION100
4.3045-4.57330.22351630.14422853X-RAY DIFFRACTION100
4.5733-4.92490.20821400.13692907X-RAY DIFFRACTION100
4.9249-5.41770.21971560.15722897X-RAY DIFFRACTION100
5.4177-6.19520.23531550.18722886X-RAY DIFFRACTION100
6.1952-7.78130.2731440.19732922X-RAY DIFFRACTION100
7.7813-29.39430.19231610.1672948X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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