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Yorodumi- PDB-3dwf: Crystal Structure of the Guinea Pig 11beta-Hydroxysteroid Dehydro... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3dwf | ||||||
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Title | Crystal Structure of the Guinea Pig 11beta-Hydroxysteroid Dehydrogenase Type 1 Mutant F278E | ||||||
Components | 11-beta-hydroxysteroid dehydrogenase 1 | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / Rossmann Fold / short chain dehydrogenase reductase / SDR / Endoplasmic reticulum / Glycoprotein / Lipid metabolism / Membrane / NADP / Signal-anchor / Steroid metabolism / Transmembrane | ||||||
Function / homology | Function and homology information 11beta-hydroxysteroid dehydrogenase / 11-beta-hydroxysteroid dehydrogenase (NADP+) activity / cortisol dehydrogenase activity / 7beta-hydroxysteroid dehydrogenase (NADP+) / 7-beta-hydroxysteroid dehydrogenase (NADP+) activity / steroid metabolic process / lung development / NADP binding / endoplasmic reticulum membrane / protein homodimerization activity Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Cavia porcellus (domestic guinea pig) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 2.2 Å | ||||||
Authors | Lawson, A.J. / Ride, J.P. / White, S.A. / Walker, E.A. | ||||||
Citation | Journal: Protein Sci. / Year: 2009 Title: Mutations of key hydrophobic surface residues of 11 beta-hydroxysteroid dehydrogenase type 1 increase solubility and monodispersity in a bacterial expression system Authors: Lawson, A.J. / Walker, E.A. / White, S.A. / Dafforn, T.R. / Stewart, P.M. / Ride, J.P. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3dwf.cif.gz | 446.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3dwf.ent.gz | 370.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3dwf.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dw/3dwf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dw/3dwf | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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3 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 30361.188 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: F278E Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Cavia porcellus (domestic guinea pig) / Gene: HSD11B1 / Plasmid: pET28b(+) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) References: UniProt: Q6QLL4, 11beta-hydroxysteroid dehydrogenase #2: Chemical | ChemComp-NAP / #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Chemical | ChemComp-GOL / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.43 Å3/Da / Density % sol: 49.47 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion / pH: 8 Details: 0.1M Tris-HCl, 1.75M ammonium sulphate and 5% glycerol, pH 8, Vapor diffusion, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID14-1 / Wavelength: 0.933 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 4 / Detector: CCD / Date: Jul 15, 2007 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.933 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.2→34.68 Å / Num. obs: 60967 / Biso Wilson estimate: 34.468 Å2 |
-Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 2.2→34.68 Å / FOM work R set: 0.834 / Stereochemistry target values: ml
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Solvent computation | Bsol: 63.469 Å2 / ksol: 0.375 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 180.64 Å2 / Biso mean: 43.75 Å2 / Biso min: 10.48 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.2→34.68 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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