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- PDB-5ecp: Crystal Structure of FIN219-FIP1 complex with JA, MET and ATP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ecp
タイトルCrystal Structure of FIN219-FIP1 complex with JA, MET and ATP
要素
  • Glutathione S-transferase U20
  • Jasmonic acid-amido synthetase JAR1
キーワードLIGASE/TRANSFERASE / Jasmonate-amido synthetase / Glutathione S-transferase / Ligase-Transferase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


jasmonoyl-L-amino acid ligase / jasmonoyl-L-amino acid ligase activity / regulation of response to red or far red light / cellular response to auxin stimulus / induced systemic resistance, jasmonic acid mediated signaling pathway / L-leucine binding / toxin catabolic process / protein adenylylation / response to mycotoxin / response to gravity ...jasmonoyl-L-amino acid ligase / jasmonoyl-L-amino acid ligase activity / regulation of response to red or far red light / cellular response to auxin stimulus / induced systemic resistance, jasmonic acid mediated signaling pathway / L-leucine binding / toxin catabolic process / protein adenylylation / response to mycotoxin / response to gravity / glutathione binding / apoplast / response to UV-B / amino acid binding / glutathione transferase / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process / chloroplast / enzyme binding / mitochondrion / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / GH3 family central domain / GH3 family C-terminal domain / GH3 family / GH3 family N-terminal domain / Glutathione S-transferases Tau, C-terminal alpha helical domain, plant / Glutathione S-transferase Omega/Tau-like / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain ...: / : / GH3 family central domain / GH3 family C-terminal domain / GH3 family / GH3 family N-terminal domain / Glutathione S-transferases Tau, C-terminal alpha helical domain, plant / Glutathione S-transferase Omega/Tau-like / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GLUTATHIONE / Chem-JAA / METHIONINE / Glutathione S-transferase U20 / Jasmonoyl--L-amino acid synthetase JAR1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25001563827 Å
データ登録者Chen, C.Y. / Cheng, Y.S.
引用
ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Structural basis of jasmonate-amido synthetase FIN219 in complex with glutathione S-transferase FIP1 during the JA signal regulation
著者: Chen, C.Y. / Ho, S.S. / Kuo, T.Y. / Hsieh, H.L. / Cheng, Y.S.
#1: ジャーナル: Science / 年: 2012
タイトル: Structural basis for prereceptor modulation of plant hormones by GH3 proteins.
著者: Westfall, C.S. / Zubieta, C. / Herrmann, J. / Kapp, U. / Nanao, M.H. / Jez, J.M.
履歴
登録2015年10月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月8日Group: Database references
改定 1.22017年3月22日Group: Database references
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Jasmonic acid-amido synthetase JAR1
B: Glutathione S-transferase U20
C: Glutathione S-transferase U20
D: Jasmonic acid-amido synthetase JAR1
E: Glutathione S-transferase U20
F: Glutathione S-transferase U20
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)235,26416
ポリマ－232,3026
非ポリマー2,96310
水28,2301567
1
A: Jasmonic acid-amido synthetase JAR1
B: Glutathione S-transferase U20
C: Glutathione S-transferase U20
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,6328
ポリマ－116,1513
非ポリマー1,4815
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Jasmonic acid-amido synthetase JAR1
E: Glutathione S-transferase U20
F: Glutathione S-transferase U20
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,6328
ポリマ－116,1513
非ポリマー1,4815
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.708, 53.701, 192.029
Angle α, β, γ (deg.)89.960, 90.160, 113.240
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1

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要素

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タンパク質 , 2種, 6分子 ADBCEF

#1: タンパク質 Jasmonic acid-amido synthetase JAR1 / Jasmonate-amino acid synthetase JAR1 / Protein FAR-RED INSENSITIVE 219 / Protein JASMONATE RESISTANT 1


分子量: 64416.199 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: JAR1, FIN219, At2g46370, F11C10.6 / プラスミド: pGEX-4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9SKE2, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質
Glutathione S-transferase U20 / AtGSTU20 / FIN219-interacting protein 1 / GST class-tau member 20


分子量: 25867.312 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: GSTU20, FIP1, At1g78370, F3F9.11 / プラスミド: pRSET-B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q8L7C9, glutathione transferase

-
非ポリマー , 5種, 1577分子

#3: 化合物 ChemComp-JAA / {(1R,2R)-3-oxo-2-[(2Z)-pent-2-en-1-yl]cyclopentyl}acetic acid / ジャスモン酸


分子量: 210.270 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H18O3 / コメント: ホルモン*YM
#4: 化合物 ChemComp-MET / METHIONINE / メチオニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 149.211 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11NO2S
#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物
ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1567 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.31 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M sodium acetate trihydrate, 0.1 M Tris-HCl, 30%(w/v) PEG 3000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13C1 / 波長: 0.97620-0.97622
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月8日
放射プロトコル: LAUE / 単色(M)・ラウエ(L): L / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97621
20.976221
反射解像度: 2.25→50 Å / Num. obs: 89193 / % possible obs: 93.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 11.4260880168 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.131 / Rsym value: 0.131 / Net I/av σ(I): 4.936 / Net I/σ(I): 4.6
反射 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.406 / Mean I/σ(I) obs: 1.992 / Rsym value: 0.406 / % possible all: 96.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000v708データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PHENIX1.9_1692+svnモデル構築
Coot0.8.2モデル構築
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4EPL

4epl


解像度: 2.25001563827→23.3466904213 Å / SU ML: 0.192312522226 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.5464298217 / 位相誤差: 15.6550644699
Rfactor反射数%反射
Rfree0.207669625333 2253 2.52598298073 %
Rwork0.184636263104 86940 -
obs0.185207158756 89193 95.4681194944 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 11.4892268594 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.25001563827→23.3466904213 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15950 0 190 1567 17707
Biso mean--17.3 11.44 -
残基数----1994
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.015310771607816546
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6390064815422406
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06681406369652392
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008167287068062894
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.36563168426034
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.25-2.29890.1532659893971390.1347700722425315X-RAY DIFFRACTION94.1156169111
2.2989-2.35230.1304819964361440.1143049845645681X-RAY DIFFRACTION99.3349249659
2.3523-2.41110.1290851996471520.1125234586015606X-RAY DIFFRACTION99.4473229706
2.4111-2.47620.1344499816681420.1182484984955667X-RAY DIFFRACTION99.3331053352
2.4762-2.5490.1600492940111530.1320192864815701X-RAY DIFFRACTION98.718381113
2.549-2.63120.1207146333381430.1158709237645490X-RAY DIFFRACTION98.479020979
2.6312-2.72510.1563311680961450.133840852075615X-RAY DIFFRACTION98.5120574654
2.7251-2.8340.178192719791510.1420243650655713X-RAY DIFFRACTION98.6541049798
2.834-2.96270.201995966121370.1517462806525528X-RAY DIFFRACTION97.2031571723
2.9627-3.11860.1832369631911450.1533580950445388X-RAY DIFFRACTION95.2487519367
3.1186-3.31350.2167260676781420.1698965704545367X-RAY DIFFRACTION93.9300937766
3.3135-3.56850.2028281445441370.1755671936465245X-RAY DIFFRACTION92.1417565485
3.5685-3.92610.24297444711260.212748817915125X-RAY DIFFRACTION90.1923737547
3.9261-4.49070.2506495348251360.2418471988895186X-RAY DIFFRACTION90.2952154734
4.4907-5.64450.2903629955771240.2849008274165121X-RAY DIFFRACTION90.9327323162
5.6445-23.34790.3881362636581370.3326574704235192X-RAY DIFFRACTION90.9230506739

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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