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- PDB-6m7h: Structure of calmodulin with KN93 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6m7h
タイトルStructure of calmodulin with KN93
要素Calmodulin-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Ca2+ binding EF-hand inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation ...CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / autophagosome membrane docking / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Phase 0 - rapid depolarisation / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / : / Uptake and function of anthrax toxins / Long-term potentiation / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / Smooth Muscle Contraction / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / eNOS activation / Protein methylation / voltage-gated potassium channel complex / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / : / Ion homeostasis / titin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / regulation of calcium-mediated signaling / sperm midpiece / calcium channel complex / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / sarcomere / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of cytokinesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / spindle microtubule / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / Stimuli-sensing channels / cellular response to type II interferon / spindle pole / response to calcium ion / RAS processing / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / calcium-dependent protein binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Platelet degranulation / myelin sheath / Ca2+ pathway / RAF/MAP kinase cascade / vesicle / transmembrane transporter binding / Extra-nuclear estrogen signaling / G protein-coupled receptor signaling pathway
類似検索 - 分子機能
: / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-KN9 / Calmodulin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Damo, S.M. / Pattanayek, R. / Johnson, C.N.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)HRD-1547757 米国
引用ジャーナル: Cell Calcium / 年: 2019
タイトル: The CaMKII inhibitor KN93-calmodulin interaction and implications for calmodulin tuning of NaV1.5 and RyR2 function.
著者: Johnson, C.N. / Pattanayek, R. / Potet, F. / Rebbeck, R.T. / Blackwell, D.J. / Nikolaienko, R. / Sequeira, V. / Le Meur, R. / Radwanski, P.B. / Davis, J.P. / Zima, A.V. / Cornea, R.L. / Damo, ...著者: Johnson, C.N. / Pattanayek, R. / Potet, F. / Rebbeck, R.T. / Blackwell, D.J. / Nikolaienko, R. / Sequeira, V. / Le Meur, R. / Radwanski, P.B. / Davis, J.P. / Zima, A.V. / Cornea, R.L. / Damo, S.M. / Gyorke, S. / George Jr., A.L. / Knollmann, B.C.
履歴
登録2018年8月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: audit_author / entity_src_gen ...audit_author / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq
Item: _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene ..._entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession
改定 1.22019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_conn_type
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6318
ポリマ－16,9671
非ポリマー1,6637
水1,42379
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.511, 40.511, 348.785
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 16967.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23
#2: 化合物 ChemComp-KN9 / N-[2-[[[3-(4'-Chlorophenyl)-2-propenyl]methylamino]methyl]phenyl]-N-(2-hydroxyethyl)-4'-methoxybenzenesulfonamide / N-[2-({[(2E)-3-(4-chlorophenyl)prop-2-en-1-yl](methyl)amino}methyl)phenyl]-N-(2-hydroxyethyl)-4-methoxybenzene-1-sulfonamide / KN-93


分子量: 501.037 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H29ClN2O4S
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.48 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: bis tris ph 6.5, peg 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2017年11月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→38.8 Å / Num. obs: 50207 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 15.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 13.1 % / Rmerge(I) obs: 0.505 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Num. unique obs: 2264 / CC1/2: 0.929 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.6→35.084 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 位相誤差: 26.82
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2666 3097 7.6 %
Rwork0.2282 --
obs0.2311 40767 96.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→35.084 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1121 0 106 79 1306
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081247
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9811680
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.6491001
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049169
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005222
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.6250.32061390.28511647X-RAY DIFFRACTION92
1.625-1.65170.30551180.28091587X-RAY DIFFRACTION92
1.6517-1.68020.36441410.2741695X-RAY DIFFRACTION93
1.6802-1.71070.30521370.29451640X-RAY DIFFRACTION93
1.7107-1.74360.36041330.28021626X-RAY DIFFRACTION93
1.7436-1.77920.31741500.29151647X-RAY DIFFRACTION93
1.7792-1.81790.33941310.2711705X-RAY DIFFRACTION95
1.8179-1.86020.29951460.26941682X-RAY DIFFRACTION96
1.8602-1.90670.27931490.26341709X-RAY DIFFRACTION96
1.9067-1.95820.29271280.24791724X-RAY DIFFRACTION97
1.9582-2.01580.30421480.24981744X-RAY DIFFRACTION97
2.0158-2.08090.34191360.24321694X-RAY DIFFRACTION97
2.0809-2.15530.25971420.24691744X-RAY DIFFRACTION97
2.1553-2.24150.27431480.24561758X-RAY DIFFRACTION98
2.2415-2.34350.2711420.23451742X-RAY DIFFRACTION98
2.3435-2.46710.28151390.22341715X-RAY DIFFRACTION98
2.4671-2.62160.3021430.23351769X-RAY DIFFRACTION99
2.6216-2.82390.27391400.22711766X-RAY DIFFRACTION99
2.8239-3.1080.25191490.23171764X-RAY DIFFRACTION99
3.108-3.55730.23681430.20821761X-RAY DIFFRACTION100
3.5573-4.48040.27641440.1751793X-RAY DIFFRACTION100
4.4804-35.0920.16841510.21051758X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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