+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6m6v | ||||||
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Title | Crystal structure the toxin-antitoxin MntA-HepT | ||||||
Components |
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Keywords | ANTITOXIN / crystal structure of a unique toxin-antitoxin system | ||||||
Function / homology | Function and homology information protein adenylyltransferase / toxin-antitoxin complex / RNA nuclease activity / nucleotidyltransferase activity / endonuclease activity / Hydrolases; Acting on ester bonds / nucleotide binding / DNA binding / ATP binding / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Shewanella oneidensis MR-1 (bacteria) Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.08 Å | ||||||
Authors | Ouyang, S.Y. / Zhen, X.K. | ||||||
Funding support | China, 1items
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Citation | Journal: Nucleic Acids Res. / Year: 2020 Title: Novel polyadenylylation-dependent neutralization mechanism of the HEPN/MNT toxin/antitoxin system. Authors: Yao, J. / Zhen, X. / Tang, K. / Liu, T. / Xu, X. / Chen, Z. / Guo, Y. / Liu, X. / Wood, T.K. / Ouyang, S. / Wang, X. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6m6v.cif.gz | 233.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6m6v.ent.gz | 188.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6m6v.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6m6v_validation.pdf.gz | 484.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6m6v_full_validation.pdf.gz | 488.5 KB | Display | |
Data in XML | 6m6v_validation.xml.gz | 18.9 KB | Display | |
Data in CIF | 6m6v_validation.cif.gz | 25.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/m6/6m6v ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/m6/6m6v | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6m6uC 6m6wC 7bxoC 5yepS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 15582.584 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Shewanella oneidensis MR-1 (bacteria) / Strain: MR-1 / Gene: SO_3165 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q8ECH7 | ||
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#2: Protein | Mass: 15330.544 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Shewanella oneidensis MR-1 (bacteria) / Strain: MR-1 / Gene: SO_3166 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q8ECH6 #3: RNA chain | Mass: 942.660 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Production host: Escherichia coli (E. coli) |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.61 Å3/Da / Density % sol: 52.94 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: 10 % (w/v) PEG 3350, 0.1M Magnesium acetate, 0.1M HEPS pH 7.0 PH range: 6.5-9.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL17U1 / Wavelength: 0.97982 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Oct 1, 2019 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97982 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.08→112.85 Å / Num. obs: 13153 / % possible obs: 99.25 % / Redundancy: 12.5 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 10.2 |
Reflection shell | Resolution: 3.08→3.16 Å / Num. unique obs: 4214 / CC1/2: 0.825 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5YEP Resolution: 3.08→112.85 Å / SU ML: 0.48 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 29.92
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 230.92 Å2 / Biso mean: 84.6703 Å2 / Biso min: 39.88 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.08→112.85 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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