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- PDB-6m5d: Human serum albumin (apo form) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6m5d
タイトルHuman serum albumin (apo form)
要素Serum albumin
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / Transporter / Cyclic peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


Ciprofloxacin ADME / exogenous protein binding / cellular response to calcium ion starvation / enterobactin binding / Heme biosynthesis / HDL remodeling / negative regulation of mitochondrial depolarization / Prednisone ADME / Heme degradation / Aspirin ADME ...Ciprofloxacin ADME / exogenous protein binding / cellular response to calcium ion starvation / enterobactin binding / Heme biosynthesis / HDL remodeling / negative regulation of mitochondrial depolarization / Prednisone ADME / Heme degradation / Aspirin ADME / antioxidant activity / toxic substance binding / Scavenging of heme from plasma / Recycling of bile acids and salts / platelet alpha granule lumen / cellular response to starvation / fatty acid binding / Post-translational protein phosphorylation / Cytoprotection by HMOX1 / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / pyridoxal phosphate binding / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / blood microparticle / copper ion binding / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serum Albumin; Chain A, Domain 1 - #10 / Serum albumin/Alpha-fetoprotein/Afamin / ALB/AFP/VDB / Serum albumin, N-terminal / Serum albumin, conserved site / Serum albumin-like / Serum albumin family / Albumin domain signature. / Albumin domain profile. / serum albumin ...Serum Albumin; Chain A, Domain 1 - #10 / Serum albumin/Alpha-fetoprotein/Afamin / ALB/AFP/VDB / Serum albumin, N-terminal / Serum albumin, conserved site / Serum albumin-like / Serum albumin family / Albumin domain signature. / Albumin domain profile. / serum albumin / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Albumin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Ito, S. / Senoo, A. / Nagatoishi, S. / Yamamoto, M. / Tsumoto, K. / Wakui, N.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP19am0101001 (Support number 1851) 日本
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2020
タイトル: Structural Basis for the Binding Mechanism of Human Serum Albumin Complexed with Cyclic Peptide Dalbavancin.
著者: Ito, S. / Senoo, A. / Nagatoishi, S. / Ohue, M. / Yamamoto, M. / Tsumoto, K. / Wakui, N.
履歴
登録2020年3月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年12月9日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serum albumin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,0582
ポリマ－65,9631
非ポリマー951
水543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area250 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area26430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)182.697, 182.697, 79.814
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number90
Space group name H-MP4212

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要素

#1: タンパク質 Serum albumin


分子量: 65962.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ALB / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02768
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 5.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.64 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.25 / 詳細: PEG400 potassium phosphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225-HS / 検出器: CCD / 日付: 2019年4月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.56→44.31 Å / Num. obs: 76161 / % possible obs: 91.2 % / 冗長度: 4.203 % / Biso Wilson estimate: 76.308 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rrim(I) all: 0.082 / Χ2: 1.118 / Net I/σ(I): 11.76 / Num. measured all: 320073
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.56-2.714.0691.2461.075065613472124500.5251.41492.4
2.71-2.94.1970.7591.754953512675118020.730.85893.1
2.9-3.134.2360.3733.454622211787109120.9220.42192.6
3.13-3.434.2570.177.73425251086499890.9810.19191.9
3.43-3.834.2520.08914.6538065981989520.9940.191.2
3.83-4.424.230.05422.9133171867978410.9970.06190.3
4.42-5.44.2370.04528.0427856734165750.9970.05189.6
5.4-7.594.2320.04130.7821277568150280.9980.04688.5
7.59-44.314.1220.02836.9910766321726120.9980.03281.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation5.34 Å44.31 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
PHENIX1.17精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ao6

1ao6


解像度: 2.6→44.31 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.17 / 位相誤差: 27.76
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2641 3569 4.93 %
Rwork0.2304 --
obs0.2321 72411 91.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 262.69 Å2 / Biso mean: 113.6096 Å2 / Biso min: 38.8 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→44.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4460 0 5 3 4468
Biso mean--143.13 67.65 -
残基数----566
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 25

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6-2.640.37431400.33622808294893
2.64-2.670.3431460.30922821296793
2.67-2.710.35271280.31442837296594
2.71-2.760.42121660.36312790295692
2.76-2.80.44071420.33972812295494
2.8-2.850.33751330.30962853298692
2.85-2.90.30451660.29072748291494
2.9-2.960.3371410.28932790293192
2.96-3.020.29251240.28632842296694
3.02-3.080.32631510.27492747289892
3.08-3.150.2491480.25652818296693
3.15-3.230.26021540.26442756291093
3.23-3.320.28081360.25892788292491
3.32-3.420.31671470.24962774292192
3.42-3.530.30461370.24582778291592
3.53-3.650.31041480.23972732288091
3.65-3.80.18341300.23872741287190
3.8-3.970.26521570.2232751290891
3.97-4.180.28641460.2062713285991
4.18-4.440.21181350.19692717285290
4.45-4.790.28221490.19632698284790
4.79-5.270.17591330.20842720285389
5.27-6.030.24951630.23342662282589
6.03-7.590.26021220.23982674279688
7.59-44.310.22751270.17552472259982
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.60783.8151-4.70158.213-4.31175.37580.5429-0.3911.4730.95330.12580.8391-1.04080.3838-0.27070.6664-0.14310.07760.4236-0.07870.744715.6633-65.644530.4761
24.91972.0849-3.20814.2517-3.07177.8559-1.29791.4401-0.3872-1.59130.8899-0.21881.4007-0.48520.31041.1663-0.58740.14970.9065-0.13270.706224.1711-73.28645.9174
35.19151.7141-2.09632.7825-0.80684.1873-0.32250.9190.6145-0.56590.40610.1389-0.01870.1128-0.0181.0385-0.48230.06030.92030.1180.653634.2188-55.5142.3456
45.00610.07993.00061.4803-0.79277.63890.3336-1.10490.88810.7744-0.4781-0.2495-0.70220.38940.12081.7257-0.78880.16821.3312-0.14510.860847.1584-39.102223.4595
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 173 )A4 - 173
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 174 through 342 )A174 - 342
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 343 through 489 )A343 - 489
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 490 through 582 )A490 - 582

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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