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万見
- PDB-6m4v: Crystal structure of MBP fused split FKBP in complex with rapamycin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6m4v
タイトルCrystal structure of MBP fused split FKBP in complex with rapamycin
要素
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
  • chimera of Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein and Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
キーワードISOMERASE / Rapamycin / complex / kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


macrolide binding / activin receptor binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / cytoplasmic side of membrane / transforming growth factor beta receptor binding / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / type I transforming growth factor beta receptor binding / negative regulation of activin receptor signaling pathway / heart trabecula formation / I-SMAD binding ...macrolide binding / activin receptor binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / cytoplasmic side of membrane / transforming growth factor beta receptor binding / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / type I transforming growth factor beta receptor binding / negative regulation of activin receptor signaling pathway / heart trabecula formation / I-SMAD binding / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / signaling receptor inhibitor activity / 'de novo' protein folding / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / FK506 binding / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / mTORC1-mediated signalling / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Calcineurin activates NFAT / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / regulation of immune response / heart morphogenesis / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / supramolecular fiber organization / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / sarcoplasmic reticulum membrane / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / T cell activation / sarcoplasmic reticulum / protein maturation / cell chemotaxis / calcium channel regulator activity / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / Z disc / protein folding / regulation of protein localization / outer membrane-bounded periplasmic space / protein refolding / amyloid fibril formation / Potential therapeutics for SARS / transmembrane transporter binding / periplasmic space / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / DNA damage response / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chitinase A; domain 3 - #40 / : / Chitinase A; domain 3 / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein ...Chitinase A; domain 3 - #40 / : / Chitinase A; domain 3 / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Bacterial extracellular solute-binding protein / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RAPAMYCIN IMMUNOSUPPRESSANT DRUG / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.92 Å
データ登録者Kikuchi, M. / Wu, D. / Inoue, T. / Umehara, T.
引用ジャーナル: Nat.Methods / 年: 2020
タイトル: Rational design and implementation of a chemically inducible heterotrimerization system.
著者: Wu, H.D. / Kikuchi, M. / Dagliyan, O. / Aragaki, A.K. / Nakamura, H. / Dokholyan, N.V. / Umehara, T. / Inoue, T.
履歴
登録2020年3月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: chimera of Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein and Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
C: chimera of Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein and Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
D: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,0447
ポリマ－105,1234
非ポリマー1,9203
水2,774154
1
A: chimera of Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein and Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4763
ポリマ－52,5622
非ポリマー9141
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5670 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area20290 Å2
手法PISA
2
C: chimera of Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein and Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
D: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,5684
ポリマ－52,5622
非ポリマー1,0062
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5900 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area20520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.026, 48.144, 108.730
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.52, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 chimera of Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein and Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / PPIase FKBP1A / 12 kDa FK506- ...MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / PPIase FKBP1A / 12 kDa FK506-binding protein / FKBP-12 / Calstabin-1 / FK506-binding protein 1A / FKBP-1A / Immunophilin FKBP12 / Rotamase


分子量: 44074.879 Da / 分子数: 2 / 変異: K-131A, N-197A, E-198A, K-287A, D-288A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: This entity is chimeric. Organism is Homo sapiens and Eschrichia coli.
由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
株: K-12 / 遺伝子: malE, b4034, JW3994, FKBP1A, FKBP1, FKBP12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P62942, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A / PPIase FKBP1A / 12 kDa FK506-binding protein / FKBP-12 / Calstabin-1 / FK506-binding protein 1A / ...PPIase FKBP1A / 12 kDa FK506-binding protein / FKBP-12 / Calstabin-1 / FK506-binding protein 1A / FKBP-1A / Immunophilin FKBP12 / Rotamase


分子量: 8486.715 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FKBP1A, FKBP1, FKBP12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62942, peptidylprolyl isomerase
#3: 化合物 ChemComp-RAP / RAPAMYCIN IMMUNOSUPPRESSANT DRUG


分子量: 914.172 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C51H79NO13 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 免疫抑制剤, 抗生剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.85 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 100 mM Na-HEPES buffer (pH 7.5), 20% (w/v) PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225-HS / 検出器: CCD / 日付: 2019年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.92→48.14 Å / Num. obs: 23633 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.8 % / CC1/2: 0.995 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 2.92→3.1 Å / Num. unique obs: 3775 / CC1/2: 0.79

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0258精密化
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FAP

1fap


解像度: 2.92→48.14 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.886 / SU B: 52.166 / SU ML: 0.483 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.513
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS SF FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS UNDER I/F_MINUS AND I/F_PLUS COLUMNS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29762 1295 5.5 %RANDOM
Rwork0.20806 ---
obs0.21298 22328 99.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 52.568 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.61 Å2-0 Å21.46 Å2
2---3.27 Å2-0 Å2
3---1.53 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.92→48.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7181 0 136 154 7471
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0137511
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0176924
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.391.6710218
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1591.60916110
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0735940
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.45224.421337
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.937151174
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.0371521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.050.2994
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.028425
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021474
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8542.3713769
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8543768
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.744703
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.7394704
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0683742
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.0683743
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.9045515
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.2648278
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.2638278
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.99437260
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.92→2.996 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 82 -
Rwork0.308 1671 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9849-0.3712-1.17641.26130.67242.0878-0.02180.0398-0.1091-0.0589-0.0405-0.11470.14580.20530.06230.29590.0425-0.11370.72340.06280.097-53.6318-1.815622.8168
24.43310.87851.04145.3921.02825.47170.1339-0.104-0.32660.2594-0.0966-0.14880.0334-0.0743-0.03730.20140.0074-0.03780.25010.03960.0334-65.63976.231949.6303
31.08470.2584-0.61271.1223-0.49581.490.0284-0.0484-0.01960.0666-0.01690.02570.08510.0393-0.01150.3236-0.0428-0.11080.6283-0.040.0465-30.6672-3.004181.4031
45.5823-0.64221.82466.6463-0.16485.06870.20980.0936-0.0915-0.283-0.20680.20790.06050.0517-0.0030.2066-0.0474-0.00750.3521-0.06790.0188-18.86474.658954.6361
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-367 - 32
2X-RAY DIFFRACTION2B34 - 108
3X-RAY DIFFRACTION3C-367 - 32
4X-RAY DIFFRACTION4D34 - 108

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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