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万見
- PDB-6lsb: Crystal Structure of DPF domain of MOZ in complex with H3K14bz peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lsb
タイトルCrystal Structure of DPF domain of MOZ in complex with H3K14bz peptide
要素
  • Histone H3
  • Histone acetyltransferase KAT6A
キーワードTRANSCRIPTION / DPF domain / histone Kbz modification
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H4K12 acetyltransferase activity / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H3 acetyltransferase activity / myeloid cell differentiation / regulation of developmental process / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of hemopoiesis ...histone H4K12 acetyltransferase activity / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H3 acetyltransferase activity / myeloid cell differentiation / regulation of developmental process / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of hemopoiesis / protein acetylation / acetyltransferase activity / chromosome organization / histone acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / regulation of signal transduction by p53 class mediator / transcription coregulator activity / PML body / structural constituent of chromatin / cellular senescence / nucleosome / nucleosome assembly / HATs acetylate histones / DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / nuclear speck / protein heterodimerization activity / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / SAM domain-containing protein 1, WH domain / SAMD1-like winged helix (WH) domain profile. / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Linker histone H1/H5, domain H15 ...: / SAM domain-containing protein 1, WH domain / SAMD1-like winged helix (WH) domain profile. / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / PHD-finger / Acyl-CoA N-acyltransferase / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3 / Histone acetyltransferase KAT6A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Li, H.T. / Ren, X.L.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31725014, 31871283, 31922016 中国
National Basic Research Program of China (973 Program)2016YFA0500700 中国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2021
タイトル: Histone benzoylation serves as an epigenetic mark for DPF and YEATS family proteins.
著者: Ren, X. / Zhou, Y. / Xue, Z. / Hao, N. / Li, Y. / Guo, X. / Wang, D. / Shi, X. / Li, H.
履歴
登録2020年1月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月25日Group: Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: pdbx_entity_src_syn / struct_ref ...pdbx_entity_src_syn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_common_name ..._pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_common_name / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.seq_align_end
改定 1.22020年12月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32021年1月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.42023年11月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase KAT6A
B: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9276
ポリマ－17,6662
非ポリマー2624
水1,60389
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2400 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area8550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.187, 48.187, 116.848
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase KAT6A / MOZ


分子量: 14930.603 Da / 分子数: 1 / 断片: DPF domain of MOZ / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MOZ / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92794, histone acetyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3


分子量: 2735.196 Da / 分子数: 1 / 断片: histone H3 peptide / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P22843*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.29 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES pH 7.5, 1.4 M sodium citrate tribasic dehydrate.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月17日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 10923 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rpim(I) all: 0.043 / Rrim(I) all: 0.101 / Χ2: 2.623 / Net I/σ(I): 10.9 / Num. measured all: 53278
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2-2.035.50.4125280.9110.1690.4471.27898.7
2.03-2.075.40.3875320.9230.1620.4221.47699.1
2.07-2.115.40.3575480.9460.150.3891.43799.8
2.11-2.155.40.2955390.9680.1250.3221.7999.8
2.15-2.25.30.2875490.9520.1240.3151.78999.1
2.2-2.255.30.2635470.9660.1130.2872.17100
2.25-2.3150.235490.9790.1040.2542.25499.6
2.31-2.3750.2225420.9720.1010.2462.221100
2.37-2.444.80.2015470.9840.0930.2232.52898.7
2.44-2.524.30.1825570.970.0930.2052.71799.8
2.52-2.6150.1575440.9880.0720.1732.87198.6
2.61-2.7150.1435450.9850.0660.1582.98499.8
2.71-2.844.80.1245410.9880.0590.1383.497.8
2.84-2.994.70.1125580.9920.0540.1253.36498.2
2.99-3.174.60.0965380.990.0480.1083.53797.8
3.17-3.424.30.0795430.9940.0410.093.7695.4
3.42-3.763.80.0695180.9940.0380.0794.17191.4
3.76-4.314.50.0655200.9930.0310.0724.08290.1
4.31-5.434.70.0535610.9970.0250.0593.30494.9
5.43-504.50.0486170.9970.0240.0542.98895.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
HKL-3000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5B76

5b76


解像度: 2→39.3 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 19.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2052 1055 9.69 %
Rwork0.158 9827 -
obs0.1626 10882 97.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 102.83 Å2 / Biso mean: 39.2595 Å2 / Biso min: 19.02 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→39.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1136 0 4 89 1229
Biso mean--28.77 41.45 -
残基数----147
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2-2.090.25611420.19051209135199
2.09-2.20.22541370.16381204134199
2.2-2.340.21671260.16112281354100
2.34-2.520.23851570.16721223138099
2.52-2.780.22281190.15951233135299
2.78-3.180.19331280.17181240136898
3.18-40.18661060.14991210131692
4.01-39.30.1911400.14831280142095
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.94120.3436-1.08740.39190.12331.5708-0.41770.00030.0757-0.06120.21180.13690.0724-0.10190.19490.3543-0.05310.03820.1669-0.02280.26233.9183-24.22925.7449
23.76740.19351.35362.7472-0.85392.3451-0.46030.5044-0.1936-0.03260.12150.1776-0.00310.32580.27610.4247-0.13170.09670.2141-0.04230.267621.6226-18.4016-1.5708
36.4449-1.6603-2.04053.1962-0.15572.3332-0.4126-0.2012-0.8692-0.23510.1545-0.47970.02170.2860.21260.3188-0.03620.04150.2641-0.02840.306423.491-20.81152.7681
42.49330.4632-0.04390.16040.26361.18-0.10290.0509-0.1452-0.05710.07890.1383-0.04070.05220.06330.2805-0.037-0.01260.16920.02330.228711.93-18.8839.2004
54.38480.5778-0.93562.62660.14843.79480.0372-0.27690.69830.20790.05670.1124-0.38850.1089-0.05310.31890.00550.0170.1911-0.02170.30664.7108-12.823221.4412
61.73440.5123-1.84711.5899-0.62262.48150.57820.00790.5203-0.6025-0.1765-0.1115-0.8288-0.0119-0.31130.5927-0.04510.03660.26250.01120.417213.1306-6.837913.2326
72.98290.39750.29832.41920.26665.66480.00510.588-0.1286-0.76250.41340.4499-0.0328-0.8055-0.27160.5889-0.16-0.15980.46020.08890.443615.1052-11.4855-6.7266
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 193 through 209 )A193 - 209
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 210 through 219 )A210 - 219
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 220 through 229 )A220 - 229
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 230 through 264 )A230 - 264
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 265 through 313 )A265 - 313
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 1 through 11 )B1 - 11
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 12 through 26 )B12 - 26

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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