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- PDB-6lsb: Crystal Structure of DPF domain of MOZ in complex with H3K14bz peptide -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6lsb | |||||||||
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Title | Crystal Structure of DPF domain of MOZ in complex with H3K14bz peptide | |||||||||
![]() |
| |||||||||
![]() | TRANSCRIPTION / DPF domain / histone Kbz modification | |||||||||
Function / homology | ![]() histone H4K12 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3 acetyltransferase activity / myeloid cell differentiation / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex ...histone H4K12 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3 acetyltransferase activity / myeloid cell differentiation / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / protein acetylation / acetyltransferase activity / chromosome organization / histone acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / regulation of signal transduction by p53 class mediator / transcription coregulator activity / PML body / cellular senescence / nucleosome / nucleosome assembly / HATs acetylate histones / DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / nuclear speck / protein heterodimerization activity / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Li, H.T. / Ren, X.L. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Histone benzoylation serves as an epigenetic mark for DPF and YEATS family proteins. Authors: Ren, X. / Zhou, Y. / Xue, Z. / Hao, N. / Li, Y. / Guo, X. / Wang, D. / Shi, X. / Li, H. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 55.4 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 435.1 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 8.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 11.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6ls6C ![]() 6lsdC ![]() 5b76S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 14930.603 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: DPF domain of MOZ Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() | ||||
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#2: Protein/peptide | Mass: 2735.196 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: histone H3 peptide / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) ![]() | ||||
#3: Chemical | ChemComp-ZN / #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.21 Å3/Da / Density % sol: 44.29 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: 0.1 M HEPES pH 7.5, 1.4 M sodium citrate tribasic dehydrate. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Dec 17, 2018 / Details: mirrors | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2→50 Å / Num. obs: 10923 / % possible obs: 97.7 % / Redundancy: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rpim(I) all: 0.043 / Rrim(I) all: 0.101 / Χ2: 2.623 / Net I/σ(I): 10.9 / Num. measured all: 53278 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5B76 Resolution: 2→39.3 Å / SU ML: 0.23 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.41 / Phase error: 19.64 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 102.83 Å2 / Biso mean: 39.2595 Å2 / Biso min: 19.02 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2→39.3 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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