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万見
- PDB-6ljh: Crystal structure of Alcohol dehydrogenase 1 from Artemisia annua... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ljh
タイトルCrystal structure of Alcohol dehydrogenase 1 from Artemisia annua in complex with NAD+
要素Alcohol dehydrogenase 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / Sesquiterpene biosynthesis / dehydrogenase / zinc ion binding
機能・相同性
機能・相同性情報


S-(hydroxymethyl)glutathione dehydrogenase [NAD(P)+] activity / formaldehyde catabolic process / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / zinc ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alcohol dehydrogenase, zinc-type, conserved site / Zinc-containing alcohol dehydrogenases signature. / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase / GroES-like superfamily / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Alcohol dehydrogenase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Artemisia annua (クソニンジン)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Feng, X. / Fan, S. / Li, M. / Zou, S. / Lv, G. / Wu, G. / Jin, Y. / Yang, Z.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2018YFA0901800 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)8161101360 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81872782 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of Alcohol dehydrogenase 1 from Artemisia annua in complex with NAD+
著者: Yang, Z.
履歴
登録2019年12月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alcohol dehydrogenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,78812
ポリマ－41,5331
非ポリマー1,25511
水7,927440
1
A: Alcohol dehydrogenase 1
ヘテロ分子

A: Alcohol dehydrogenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,57524
ポリマ－83,0662
非ポリマー2,50922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area8820 Å2
ΔGint-158 kcal/mol
Surface area28390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.446, 54.153, 90.374
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.280, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Alcohol dehydrogenase 1 / Artemisinic aldehyde synthase


分子量: 41532.996 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Artemisia annua (クソニンジン) / 遺伝子: ADH1, CTI12_AA090660 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A2U1Q018, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる

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非ポリマー , 5種, 451分子

#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: NAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 440 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
配列の詳細AUTHORS STATE THAT THE GENEBANK ACCESSION NUMBER IS MG256496 FOR THE PROTEIN. In MG256496, LEU(19th) ...AUTHORS STATE THAT THE GENEBANK ACCESSION NUMBER IS MG256496 FOR THE PROTEIN. In MG256496, LEU(19th) is SEL, GLY(20th) is SEL and VAL(78th) is ILE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.85 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸発脱水法 / 詳細: PEG 10000, MES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 41073 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 17.92 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.083 / Χ2: 0.928 / Net I/σ(I): 22.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.395 / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / Num. unique obs: 4111 / CC1/2: 0.931 / Rpim(I) all: 0.174 / Rrim(I) all: 0.432 / Χ2: 1.002 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX1.13_2998位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4DL9

4dl9


解像度: 1.8→24.54 Å / SU ML: 0.1401 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 17.3676 / 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1798 1951 4.84 %
Rwork0.1517 38331 -
obs0.153 40282 96.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 23.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→24.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2907 0 0 440 3347
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00713001
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9484078
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0582471
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051511
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.41072429
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.850.22461180.18522341X-RAY DIFFRACTION84.01
1.85-1.90.22091270.17942525X-RAY DIFFRACTION90.51
1.9-1.950.2331380.17852690X-RAY DIFFRACTION94.71
1.95-2.020.21711350.16452703X-RAY DIFFRACTION95.91
2.02-2.090.21821400.15512742X-RAY DIFFRACTION97.56
2.09-2.170.17241410.15072774X-RAY DIFFRACTION98.31
2.17-2.270.17641410.14812769X-RAY DIFFRACTION98.51
2.27-2.390.20651400.15272758X-RAY DIFFRACTION98.87
2.39-2.540.19791440.15032790X-RAY DIFFRACTION99.42
2.54-2.730.17481440.15642829X-RAY DIFFRACTION99.43
2.73-3.010.18311430.16052828X-RAY DIFFRACTION99.43
3.01-3.440.16871450.14822814X-RAY DIFFRACTION99.8
3.44-4.330.16481450.13392856X-RAY DIFFRACTION99.97
4.33-24.540.14741500.14732912X-RAY DIFFRACTION99.45

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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