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- PDB-2fzw: Structure of the binary complex of the E67L mutant of human gluta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fzw
タイトルStructure of the binary complex of the E67L mutant of human glutathione-dependent formaldehyde dehydrogenase with NAD(H)
要素Alcohol dehydrogenase class III chi chain
キーワードOXIDOREDUCTASE / s-nitrosoglutathione reductase / glutathione-dependent formaldehyde dehydrogenase
機能・相同性
機能・相同性情報


formaldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / S-nitrosoglutathione reductase (NADH) activity / S-(hydroxymethyl)glutathione dehydrogenase (NADP+) activity / S-(hydroxymethyl)glutathione dehydrogenase (NAD+) activity / S-(hydroxymethyl)glutathione dehydrogenase / fatty acid omega-oxidation / S-(hydroxymethyl)glutathione dehydrogenase [NAD(P)+] activity / response to nitrosative stress / formaldehyde catabolic process / Ethanol oxidation ...formaldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / S-nitrosoglutathione reductase (NADH) activity / S-(hydroxymethyl)glutathione dehydrogenase (NADP+) activity / S-(hydroxymethyl)glutathione dehydrogenase (NAD+) activity / S-(hydroxymethyl)glutathione dehydrogenase / fatty acid omega-oxidation / S-(hydroxymethyl)glutathione dehydrogenase [NAD(P)+] activity / response to nitrosative stress / formaldehyde catabolic process / Ethanol oxidation / alcohol dehydrogenase (NAD+) activity / positive regulation of blood pressure / alcohol dehydrogenase / respiratory system process / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / response to redox state / retinoid metabolic process / fatty acid binding / response to lipopolysaccharide / electron transfer activity / mitochondrion / extracellular exosome / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alcohol dehydrogenase class III / Alcohol dehydrogenase, zinc-type, conserved site / Zinc-containing alcohol dehydrogenases signature. / Quinone Oxidoreductase; Chain A, domain 1 / Medium-chain alcohol dehydrogenases, catalytic domain / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / GroES-like superfamily ...Alcohol dehydrogenase class III / Alcohol dehydrogenase, zinc-type, conserved site / Zinc-containing alcohol dehydrogenases signature. / Quinone Oxidoreductase; Chain A, domain 1 / Medium-chain alcohol dehydrogenases, catalytic domain / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / GroES-like superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / PHOSPHATE ION / Alcohol dehydrogenase class-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.84 Å
データ登録者Sanghani, P.C. / Robinson, H.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: Structure-function relationships in human glutathione-dependent formaldehyde dehydrogenase. Role of Glu-67 and Arg-368 in the catalytic mechanism.
著者: Sanghani, P.C. / Davis, W.I. / Zhai, L. / Robinson, H.
履歴
登録2006年2月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alcohol dehydrogenase class III chi chain
B: Alcohol dehydrogenase class III chi chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,20213
ポリマ－79,2502
非ポリマー1,95211
水18,3931021
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7020 Å2
ΔGint-116 kcal/mol
Surface area28080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.270, 79.270, 311.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Alcohol dehydrogenase class III chi chain / S- hydroxymethyl / glutathione dehydrogenase / Glutathione- dependent formaldehyde dehydrogenase / FDH


分子量: 39625.043 Da / 分子数: 2 / 断片: Glutathione-dependent formaldehyde dehydrogenase / 変異: E67L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADH5, ADHX, FDH / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P11766, alcohol dehydrogenase, S-(hydroxymethyl)glutathione dehydrogenase

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非ポリマー , 5種, 1032分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1021 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.17 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: 15% PEG 8000, 100mM potassium phosphate, pH 7.1, 10uM Zinc sulfate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 278K

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.1 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→50 Å / Num. all: 87310 / Num. obs: 87310 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 28.3 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Χ2: 1.471 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 1.84→1.91 Å / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 26.2 % / Rmerge(I) obs: 0.435 / Mean I/σ(I) obs: 9 / Num. unique all: 8508 / Num. unique obs: 8508 / Χ2: 0.891 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
HKL-2000データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.84→50 Å / FOM work R set: 0.885 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.204 4402 5 %Random
Rwork0.177 ---
all-87310 --
obs-87208 99.7 %-
溶媒の処理Bsol: 46.474 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 20.171 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.216 Å20 Å20 Å2
2---3.216 Å20 Å2
3---6.432 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.11 Å0.08 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.84→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5661 0 109 1021 6791
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONrmsd bonds0.0049
X-RAY DIFFRACTIONrmsd angles1.5
X-RAY DIFFRACTIONrmsd dihedrals24
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 50

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
1.84-1.850.262770.22914771554
1.85-1.870.186840.19316221706
1.87-1.880.243850.2116241709
1.88-1.890.2121000.20216331733
1.89-1.910.217730.18716321705
1.91-1.920.258800.19316021682
1.92-1.930.215820.18716741756
1.93-1.950.202940.1715931687
1.95-1.970.189930.17816101703
1.97-1.980.21910.17516551746
1.98-20.247850.1816061691
2-2.020.1941140.16616001714
2.02-2.030.184910.16716661757
2.03-2.050.215730.17216031676
2.05-2.070.216910.16716451736
2.07-2.090.198870.17516321719
2.09-2.110.183820.16716211703
2.11-2.140.192970.16816481745
2.14-2.160.243690.1816571726
2.16-2.180.217980.16816111709
2.18-2.210.226860.18116481734
2.21-2.230.243760.1816241700
2.23-2.260.223840.17116811765
2.26-2.290.2231030.17316111714
2.29-2.320.227880.17516401728
2.32-2.350.216900.16216511741
2.35-2.380.188710.16216691740
2.38-2.420.196970.16516361733
2.42-2.460.223850.17716511736
2.46-2.50.224860.18216691755
2.5-2.540.2790.17516421721
2.54-2.590.216870.1916471734
2.59-2.640.224990.18816661765
2.64-2.690.22910.18216351726
2.69-2.750.245960.1916691765
2.75-2.810.1961040.18716511755
2.81-2.880.221690.19516731742
2.88-2.960.21050.19816671772
2.96-3.050.226860.19416701756
3.05-3.150.186810.18616741755
3.15-3.260.213890.18816691758
3.26-3.390.215890.18116921781
3.39-3.540.183830.16516881771
3.54-3.730.173900.16616991789
3.73-3.960.185880.16217121800
3.96-4.270.167960.14716871783
4.27-4.70.12850.13417391824
4.7-5.380.208830.16817481831
5.38-6.770.2251120.19717561868
6.77-500.237780.22119312009
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4nadh.parnadh.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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