+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6lhu | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | High resolution structure of FANCA C-terminal domain (CTD) | |||||||||
要素 | Fanconi anemia complementation group A | |||||||||
キーワード | DNA REPAIR / nuclear localization / fanconi anemia core protein / fanconi anemia complementation group a / interstrand crosslink repair | |||||||||
機能・相同性 | Fanconi anaemia group A protein / Fanconi anaemia group A protein, N-terminal domain / Fanconi anaemia group A protein / Fanconi anaemia group A protein N terminus / Fanconi anaemia nuclear complex / interstrand cross-link repair / membrane / FA complementation group A L homeolog 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Xenopus laevis (アフリカツメガエル) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.46 Å | |||||||||
データ登録者 | Jeong, E. / Lee, S. / Shin, J. / Kim, Y. / Kim, J. / Scharer, O. / Kim, Y. / Kim, H. / Cho, Y. | |||||||||
資金援助 | 韓国, 2件
| |||||||||
引用 | ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2020 タイトル: Structural basis of the fanconi anemia-associated mutations within the FANCA and FANCG complex. 著者: Eunyoung Jeong / Seong-Gyu Lee / Hyun-Suk Kim / Jihyeon Yang / Jinwoo Shin / Youngran Kim / Jihan Kim / Orlando D Schärer / Youngjin Kim / Jung-Eun Yeo / Ho Min Kim / Yunje Cho / 要旨: Monoubiquitination of the Fanconi anemia complementation group D2 (FANCD2) protein by the FA core ubiquitin ligase complex is the central event in the FA pathway. FANCA and FANCG play major roles in ...Monoubiquitination of the Fanconi anemia complementation group D2 (FANCD2) protein by the FA core ubiquitin ligase complex is the central event in the FA pathway. FANCA and FANCG play major roles in the nuclear localization of the FA core complex. Mutations of these two genes are the most frequently observed genetic alterations in FA patients, and most point mutations in FANCA are clustered in the C-terminal domain (CTD). To understand the basis of the FA-associated FANCA mutations, we determined the cryo-electron microscopy (EM) structures of Xenopus laevis FANCA alone at 3.35 Å and 3.46 Å resolution and two distinct FANCA-FANCG complexes at 4.59 and 4.84 Å resolution, respectively. The FANCA CTD adopts an arc-shaped solenoid structure that forms a pseudo-symmetric dimer through its outer surface. FA- and cancer-associated point mutations are widely distributed over the CTD. The two different complex structures capture independent interactions of FANCG with either FANCA C-terminal HEAT repeats, or the N-terminal region. We show that mutations that disturb either of these two interactions prevent the nuclear localization of FANCA, thereby leading to an FA pathway defect. The structure provides insights into the function of FANCA CTD, and provides a framework for understanding FA- and cancer-associated mutations. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6lhu.cif.gz | 510.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb6lhu.ent.gz | 391.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6lhu.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6lhu_validation.pdf.gz | 857.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 6lhu_full_validation.pdf.gz | 872.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | 6lhu_validation.xml.gz | 44.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6lhu_validation.cif.gz | 67.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lh/6lhu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lh/6lhu | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
|
---|---|
1 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 163009.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) 遺伝子: fanca, FANCA / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q4VT51 |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: FANCA / タイプ: COMPLEX / 詳細: homo dimer / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
---|---|
分子量 | 値: 500 kDa/nm / 実験値: YES |
由来(天然) | 生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル) |
由来(組換発現) | 生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 濃度: 0.8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: DIFFRACTION |
撮影 | 電子線照射量: 30 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.46 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 150141 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|