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- PDB-6lf3: 3D domain-swapped dimer of the maltose-binding protein fused to a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lf3
タイトル3D domain-swapped dimer of the maltose-binding protein fused to a fragment of the protein-tyrosine kinase 2-beta
要素Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein-tyrosine kinase 2-beta
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / maltose binding protein / domain-swapping / arm exchange / folding / passenger protein / surface entropy reduction / fixed-arm carrier / dimer / PYK2 / apo-protein
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of macrophage chemotaxis / neurotransmitter receptor regulator activity / response to cation stress / positive regulation of B cell chemotaxis / marginal zone B cell differentiation / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase binding / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / endothelin receptor signaling pathway / negative regulation of myeloid cell differentiation / regulation of postsynaptic density assembly ...regulation of macrophage chemotaxis / neurotransmitter receptor regulator activity / response to cation stress / positive regulation of B cell chemotaxis / marginal zone B cell differentiation / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase binding / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / endothelin receptor signaling pathway / negative regulation of myeloid cell differentiation / regulation of postsynaptic density assembly / blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of muscle cell apoptotic process / negative regulation of bone mineralization / cortical cytoskeleton organization / apical dendrite / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / activation of Janus kinase activity / cellular response to fluid shear stress / focal adhesion assembly / signal complex assembly / chemokine-mediated signaling pathway / NMDA selective glutamate receptor complex / Interleukin-2 signaling / sprouting angiogenesis / long-term synaptic depression / oocyte maturation / Signal regulatory protein family interactions / positive regulation of cell-matrix adhesion / calmodulin-dependent protein kinase activity / positive regulation of DNA biosynthetic process / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / positive regulation of actin filament polymerization / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / stress fiber assembly / carbohydrate transport / negative regulation of potassium ion transport / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / RHOU GTPase cycle / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / response to immobilization stress / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / positive regulation of protein kinase activity / postsynaptic density, intracellular component / glial cell proliferation / glutamate receptor binding / cellular defense response / regulation of cell adhesion / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / response to glucose / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / response to mechanical stimulus / cellular response to retinoic acid / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / bone resorption / response to cAMP / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of endothelial cell migration / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / cell chemotaxis / response to hormone / response to cocaine / positive regulation of translation / integrin-mediated signaling pathway / response to ischemia / long-term synaptic potentiation / regulation of actin cytoskeleton organization / positive regulation of JNK cascade / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / Schaffer collateral - CA1 synapse / regulation of synaptic plasticity / response to hydrogen peroxide / epidermal growth factor receptor signaling pathway / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of neuron projection development / response to calcium ion / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of angiogenesis / : / neuron projection development / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / MAPK cascade / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / presynapse / lamellipodium / cell cortex / regulation of cell shape / cell body / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / growth cone / outer membrane-bounded periplasmic space / positive regulation of cell growth / protein-containing complex assembly / protein tyrosine kinase activity
類似検索 - 分子機能
Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily ...Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / FERM central domain / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Protein-tyrosine kinase 2-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Momin, A.A. / Shahul Hameed, U.F. / Arold, S.T.
資金援助 サウジアラビア, 1件
組織認可番号国
Other governmentKAUST - URF/1/2602-01-01 サウジアラビア
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2019
タイトル: Passenger sequences can promote interlaced dimers in a common variant of the maltose-binding protein.
著者: Momin, A.A. / Hameed, U.F.S. / Arold, S.T.
履歴
登録2019年11月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein-tyrosine kinase 2-beta
B: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein-tyrosine kinase 2-beta
C: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein-tyrosine kinase 2-beta
D: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein-tyrosine kinase 2-beta
E: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein-tyrosine kinase 2-beta
F: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein-tyrosine kinase 2-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)280,43912
ポリマ－278,3856
非ポリマー2,0546
水00
1
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein-tyrosine kinase 2-beta
B: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein-tyrosine kinase 2-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,4804
ポリマ－92,7952
非ポリマー6852
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24340 Å2
ΔGint-162 kcal/mol
Surface area28680 Å2
手法PISA
2
C: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein-tyrosine kinase 2-beta
D: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein-tyrosine kinase 2-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,4804
ポリマ－92,7952
非ポリマー6852
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24190 Å2
ΔGint-166 kcal/mol
Surface area28510 Å2
手法PISA
3
E: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein-tyrosine kinase 2-beta
F: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein-tyrosine kinase 2-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,4804
ポリマ－92,7952
非ポリマー6852
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24260 Å2
ΔGint-164 kcal/mol
Surface area28640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.780, 92.740, 93.610
Angle α, β, γ (deg.)112.460, 101.660, 94.930
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14A
24E
15A
25F
16B
26C
17B
27D
18B
28E
19B
29F
110C
210D
111C
211E
112C
212F
113D
213E
114D
214F
115E
215F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1010A3 - 371
2010B3 - 371
1020A3 - 369
2020C3 - 369
1030A3 - 369
2030D3 - 369
1040A3 - 369
2040E3 - 369
1050A3 - 371
2050F3 - 371
1060B3 - 369
2060C3 - 369
1070B3 - 369
2070D3 - 369
1080B3 - 369
2080E3 - 369
1090B3 - 371
2090F3 - 371
10100C3 - 370
20100D3 - 370
10110C3 - 370
20110E3 - 370
10120C3 - 369
20120F3 - 369
10130D3 - 370
20130E3 - 370
10140D3 - 369
20140F3 - 369
10150E3 - 369
20150F3 - 369

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15

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要素

#1: タンパク質
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein-tyrosine kinase 2-beta / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / Calcium-dependent tyrosine ...MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / Calcium-dependent tyrosine kinase / CADTK / Calcium-regulated non-receptor proline-rich tyrosine kinase / Cell adhesion kinase beta / CAKB / Focal adhesion kinase 2 / FADK 2 / Proline-rich tyrosine kinase 2 / Related adhesion focal tyrosine kinase / RAFTK


分子量: 46397.578 Da / 分子数: 6
変異: surface entropy reduction mutant, D83A,K84A,E173A,N174A,K240A,E360A,K363A,D364A
由来タイプ: 組換発現
詳細: maltose-binding protein fused to a fragment of the protein-tyrosine kinase 2-beta
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: malE, b4034, JW3994, PTK2B, FAK2, PYK2, RAFTK / プラスミド: pJEx411c / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: Q14289, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 多糖
alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.76 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 10.5 / 詳細: 30% (v/v) PEG 400, 0.1M CAPS/Sodium hydroxide

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→47.9 Å / Num. obs: 37579 / % possible obs: 96.78 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 92.5 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.1046 / Rpim(I) all: 0.06884 / Rrim(I) all: 0.1257 / Χ2: 0.87 / Net I/σ(I): 3.1
反射 シェル解像度: 3.2→3.3 Å / Rmerge(I) obs: 0.8408 / Mean I/σ(I) obs: 1.03 / Num. unique obs: 3539 / CC1/2: 0.56 / Rpim(I) all: 0.5674 / Rrim(I) all: 1 / Χ2: 0.55 / % possible all: 90.43

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0257精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5BMY

5bmy


解像度: 3.2→47.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / SU B: 108.03 / SU ML: 0.784 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.648 / 詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2839 1864 5 %RANDOM
Rwork0.2439 ---
obs0.2459 35715 96.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.9 Å / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1 Å
原子変位パラメータBiso max: 302.45 Å2 / Biso mean: 130.844 Å2 / Biso min: 26.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.26 Å27.42 Å2-1.56 Å2
2---3.22 Å22.55 Å2
3----1.22 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.2→47.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16986 0 138 0 17124
Biso mean--101.6 --
残基数----2210
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.01217556
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3481.64423881
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.83952203
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.87225.214771
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.296152841
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.0571530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.22348
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213300
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A113650.08
12B113650.08
21A112870.08
22C112870.08
31A112530.08
32D112530.08
41A112730.08
42E112730.08
51A113980.08
52F113980.08
61B112860.08
62C112860.08
71B112830.08
72D112830.08
81B113290.08
82E113290.08
91B113820.08
92F113820.08
101C113520.07
102D113520.07
111C113930.07
112E113930.07
121C113790.06
122F113790.06
131D113730.07
132E113730.07
141D113400.07
142F113400.07
151E113400.07
152F113400.07
LS精密化 シェル解像度: 3.205→3.288 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.409 124 -
Rwork0.37 2400 -
all-2524 -
obs--88.13 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.6915-0.2868-0.22986.02960.44244.54380.45370.96940.3384-0.3915-0.3881-0.1035-0.64020.3685-0.06560.3101-0.33430.15531.4199-0.27090.5492-0.172.521-13.771
23.3057-1.03880.18952.5936-1.2343.1944-0.128-0.17660.10390.52610.01090.2468-0.70720.06450.11710.3658-0.46650.1771.1827-0.50870.6927-0.52-2.44812.521
32.1953-0.371.58635.3226-3.87955.1655-0.8335-0.29930.83061.79210.5222-0.0107-2.331-1.02450.31131.20620.0899-0.09511.1745-0.40880.844838.26418.5754.638
42.07270.2259-0.7541.6083-0.09473.0536-0.13120.75460.7476-0.0765-0.14610.0192-0.4946-0.05870.27730.2424-0.4387-0.04841.41450.15950.712543.0738.742-19.703
51.57840.0091-0.9137.76453.10464.94540.17930.819-0.0028-1.0848-0.0912-0.25830.69340.2578-0.08810.78390.12390.01071.5226-0.26540.356246.49664.631-30.946
62.1651-0.56441.03624.9274-3.25335.31620.80650.8009-0.6518-1.4574-0.44060.14922.33611.212-0.36581.18360.3741-0.23021.4833-0.75910.713251.20949.672-9.385
73.3824-0.2508-3.365.17571.02328.33610.80130.7195-1.1583-1.1024-1.45160.73940.7353-0.07710.65031.06890.4755-0.62532.1005-1.41691.857212.84939.696-24.54
84.6282-1.7690.5785.7541-1.59170.46821.22971.8833-0.8806-1.5884-1.10750.13370.42250.5249-0.12220.72440.4299-0.23462.3718-1.17550.80184.09862.811-33.748
94.5339-4.2126-2.14537.8022-0.21376.4373-2.0996-1.4446-1.37451.9051.22510.91261.06550.58140.87451.07030.31980.65211.65930.28971.08128.8222.562-51.747
104.2661-3.1179-1.88616.24310.80624.4742-1.4291-0.5019-2.48241.02760.5841.89971.38950.10810.84510.8963-0.37270.80741.2394-0.07462.40336.27-16.199-69.336
114.0818-1.3749-1.84373.1992-0.80297.7453-0.2742-0.5522-0.61320.30530.3320.21060.77180.2941-0.05780.2427-0.22590.04280.8268-0.0830.372472.1722.876-55.309
123.4218-0.92130.17853.7759-0.14632.5188-0.2841-0.73950.27030.60430.25750.0313-0.4356-0.03010.02660.3518-0.32840.06411.1-0.38970.427963.50327.98-51.826
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 111
2X-RAY DIFFRACTION1B261 - 314
3X-RAY DIFFRACTION2A112 - 173
4X-RAY DIFFRACTION2B174 - 260
5X-RAY DIFFRACTION2B315 - 371
6X-RAY DIFFRACTION3B3 - 111
7X-RAY DIFFRACTION3A261 - 314
8X-RAY DIFFRACTION4B112 - 173
9X-RAY DIFFRACTION4A174 - 260
10X-RAY DIFFRACTION4A315 - 371
11X-RAY DIFFRACTION5C3 - 111
12X-RAY DIFFRACTION5D261 - 314
13X-RAY DIFFRACTION6C112 - 173
14X-RAY DIFFRACTION6D174 - 260
15X-RAY DIFFRACTION6D315 - 370
16X-RAY DIFFRACTION7D3 - 111
17X-RAY DIFFRACTION7C261 - 314
18X-RAY DIFFRACTION8D112 - 173
19X-RAY DIFFRACTION8C174 - 260
20X-RAY DIFFRACTION8C315 - 370
21X-RAY DIFFRACTION9E3 - 111
22X-RAY DIFFRACTION9F261 - 314
23X-RAY DIFFRACTION10E112 - 173
24X-RAY DIFFRACTION10F174 - 260
25X-RAY DIFFRACTION10F315 - 370
26X-RAY DIFFRACTION11F3 - 111
27X-RAY DIFFRACTION11E261 - 314
28X-RAY DIFFRACTION12F112 - 173
29X-RAY DIFFRACTION12E174 - 260
30X-RAY DIFFRACTION12E315 - 370

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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