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万見
- PDB-6lbn: Structure of SIL1-bound FEM1C -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lbn
タイトルStructure of SIL1-bound FEM1C
要素Protein fem-1 homolog C,Peptide from Nucleotide exchange factor SIL1
キーワードPROTEIN BINDING / ubiquitination / E3 ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


adenyl-nucleotide exchange factor activity / cotranslational protein targeting to membrane / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / ubiquitin ligase complex / intracellular protein transport / unfolded protein binding / protein folding ...adenyl-nucleotide exchange factor activity / cotranslational protein targeting to membrane / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / ubiquitin ligase complex / intracellular protein transport / unfolded protein binding / protein folding / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum / extracellular space / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nucleotide exchange factor Fes1 / Nucleotide exchange factor Fes1 / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Armadillo-like helical ...Nucleotide exchange factor Fes1 / Nucleotide exchange factor Fes1 / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein fem-1 homolog C / Nucleotide exchange factor SIL1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.899 Å
データ登録者Chen, X. / Liao, S. / Xu, C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China 中国
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2021
タイトル: Molecular basis for arginine C-terminal degron recognition by Cul2 FEM1 E3 ligase.
著者: Chen, X. / Liao, S. / Makaros, Y. / Guo, Q. / Zhu, Z. / Krizelman, R. / Dahan, K. / Tu, X. / Yao, X. / Koren, I. / Xu, C.
履歴
登録2019年11月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年1月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32021年3月10日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein fem-1 homolog C,Peptide from Nucleotide exchange factor SIL1
B: Protein fem-1 homolog C,Peptide from Nucleotide exchange factor SIL1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,1162
ポリマ－91,1162
非ポリマー00
水00
1
A: Protein fem-1 homolog C,Peptide from Nucleotide exchange factor SIL1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,5581
ポリマ－45,5581
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein fem-1 homolog C,Peptide from Nucleotide exchange factor SIL1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,5581
ポリマ－45,5581
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)94.288, 97.379, 146.620
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein fem-1 homolog C,Peptide from Nucleotide exchange factor SIL1 / FEM1c / FEM1-gamma / Sil1 peptide


分子量: 45558.062 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: FEM1C fused with SIL1 peptide, linked with linker residues GGGSGGGSGGGSGGGS.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FEM1C, KIAA1785, SIL1, UNQ545/PRO836 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96JP0, UniProt: Q9H173

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.58 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.3M Lithium sulfate, 0.1M Tris-HCL pH 8.5, 5% v/v Polyethylene glycol 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2019年5月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.899→50 Å / Num. obs: 30698 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 13.1 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 22
反射 シェル解像度: 2.899→3 Å / Num. unique obs: 1961 / CC1/2: 0.688

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6LBF

6lbf


解像度: 2.899→27.039 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.84
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2581 1990 6.87 %
Rwork0.2216 --
obs0.2241 28979 94.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 183 Å2 / Biso mean: 57.9924 Å2 / Biso min: 16.22 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.899→27.039 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5561 0 0 0 5561
残基数----755
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.899-2.97120.4173970.3578124262
2.9712-3.05140.31581200.3023153477
3.0514-3.1410.34361390.2564183591
3.141-3.24230.27461350.2711194998
3.2423-3.3580.30941550.27822022100
3.358-3.49210.31731440.25812018100
3.4921-3.65070.23761510.20671995100
3.6507-3.84270.2691450.20112025100
3.8427-4.08270.2371550.19792045100
4.0827-4.39670.23241410.18862018100
4.3967-4.83680.24031520.19032053100
4.8368-5.53150.2691510.21792050100
5.5315-6.94950.26361520.22732090100
6.9495-27.0390.2031530.203211397
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4460.37460.00511.83520.36720.58810.02670.0914-0.0305-0.10880.0414-0.3680.01860.0773-0.02850.14440.08890.02930.2562-0.02530.296413.8540.08333.079
21.3540.3861-0.69240.9579-0.35541.4129-0.0928-0.13520.26810.33230.11820.0334-0.06080.0161-0.0170.36440.10560.02220.212-0.03710.221627.589-11.0513.723
30.68810.24341.13010.10780.35722.3091-0.1528-0.3151-0.0320.3276-0.005-0.041-0.12060.07580.03711.02150.17930.00340.9016-0.13190.303733.437-9.0710.342
40.79290.7177-1.6150.6867-1.4783.295-0.1080.1065-0.2326-0.12680.02030.09790.3104-0.16560.04270.69040.19610.03350.5562-0.19040.761715.9194.8726.955
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 3:390 )A3 - 390
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND RESID 4:390 )B4 - 390
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN B AND RESID 413:416 )B413 - 416
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 413:416 )A413 - 416

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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