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万見
- PDB-6la6: Cryo-EM structure of echovirus 11 complexed with its uncoating re... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6la6
タイトルCryo-EM structure of echovirus 11 complexed with its uncoating receptor FcRn at pH 7.4
要素
  • (Capsid protein ...) x 4
  • Beta-2-microglobulin
  • IgG receptor FcRn large subunit p51
キーワードVIRUS / Cryo-EM structure / echovirus 11 / FcRn
機能・相同性
機能・相同性情報


IgG immunoglobulin transcytosis in epithelial cells mediated by FcRn immunoglobulin receptor / IgG binding / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / beta-2-microglobulin binding / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding ...IgG immunoglobulin transcytosis in epithelial cells mediated by FcRn immunoglobulin receptor / IgG binding / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / beta-2-microglobulin binding / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / ER to Golgi transport vesicle membrane / regulation of iron ion transport / cytoplasmic vesicle membrane / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / endocytosis involved in viral entry into host cell / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / MHC class I protein complex / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / specific granule lumen / symbiont-mediated suppression of host gene expression / positive regulation of cellular senescence / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / negative regulation of epithelial cell proliferation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of immune response / Interferon gamma signaling / Modulation by Mtb of host immune system / positive regulation of T cell activation / sensory perception of smell / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / negative regulation of neuron projection development / positive regulation of protein binding / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / viral capsid / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / iron ion transport / ER-Phagosome pathway / T cell differentiation in thymus / early endosome membrane / monoatomic ion transmembrane transport / protein refolding / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / host cell cytoplasm / amyloid fibril formation / DNA replication / RNA helicase activity / learning or memory / endosome membrane / induction by virus of host autophagy / immune response / symbiont entry into host cell / RNA-directed RNA polymerase / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / lysosomal membrane / Golgi membrane / viral RNA genome replication / external side of plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / focal adhesion / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / Neutrophil degranulation / host cell nucleus / virion attachment to host cell / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) ...Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / Viral coat protein subunit / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Immunoglobulin-like fold / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein / Genome polyprotein / IgG receptor FcRn large subunit p51 / Beta-2-microglobulin / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Echovirus E11 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.39 Å
データ登録者Liu, S. / Gao, F.G.
引用ジャーナル: Chin.Sci.Bull. / 年: 2020
タイトル: Molecular and structural basis of Echovirus 11 infection by using the dual-receptor system of CD55 and FcRn.
著者: Niu, S. / Liu, C. / Liu, C. / Liu, S. / Song, Y. / Zhang, Y. / Tian, W. / Zhao, X. / Wang, P. / Gao, F.G.
履歴
登録2019年11月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-0857
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0857
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP2
C: Capsid protein VP3
D: Capsid protein VP4
E: IgG receptor FcRn large subunit p51
F: Beta-2-microglobulin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,8476
ポリマ－134,8476
非ポリマー00
水00
1
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP2
C: Capsid protein VP3
D: Capsid protein VP4
E: IgG receptor FcRn large subunit p51
F: Beta-2-microglobulin
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,090,807360
ポリマ－8,090,807360
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
Buried area25090 Å2
ΔGint-111 kcal/mol
Surface area53160 Å2
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP2
C: Capsid protein VP3
D: Capsid protein VP4
E: IgG receptor FcRn large subunit p51
F: Beta-2-microglobulin
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 674 kDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)674,23430
ポリマ－674,23430
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP2
C: Capsid protein VP3
D: Capsid protein VP4
E: IgG receptor FcRn large subunit p51
F: Beta-2-microglobulin
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 809 kDa, 36 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)809,08136
ポリマ－809,08136
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

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Capsid protein ... , 4種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Capsid protein VP1


分子量: 32277.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Echovirus E11 (ウイルス) / 参照: UniProt: Q2LJ73*PLUS
#2: タンパク質 Capsid protein VP2


分子量: 27968.449 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Echovirus E11 (ウイルス) / 参照: UniProt: A0A0R5YS56*PLUS
#3: タンパク質 Capsid protein VP3


分子量: 26062.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Echovirus E11 (ウイルス) / 参照: UniProt: A0A346I7K2*PLUS
#4: タンパク質 Capsid protein VP4


分子量: 7495.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Echovirus E11 (ウイルス) / 参照: UniProt: E0WN77*PLUS

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タンパク質 , 2種, 2分子 EF

#5: タンパク質 IgG receptor FcRn large subunit p51 / FcRn / Neonatal Fc receptor


分子量: 29294.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FCRN / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P55899
#6: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11748.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P61769

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Echovirus E11 complexed with its uncoating receptorCOMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2echovirus 11VIRUS#1-#41NATURAL
3FcRn receptorCOMPLEX#5-#61RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Echovirus E11 (ウイルス)12078
33Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 1.025 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.39 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 92892 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0039689
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.55713195
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d9.915732
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0441432
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051712

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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