[日本語] English
万見
- PDB-6la7: Cryo-EM structure of echovirus 11 complexed with its uncoating re... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6la7
タイトルCryo-EM structure of echovirus 11 complexed with its uncoating receptor FcRn at pH 5.5
要素
  • (Capsid protein ...) x 4
  • Beta-2-microglobulin
  • IgG receptor FcRn large subunit p51
キーワードVIRUS / Cryo-EM structure / echovirus 11 / FcRn / pH 5.5
機能・相同性
機能・相同性情報


IgG immunoglobulin transcytosis in epithelial cells mediated by FcRn immunoglobulin receptor / IgG binding / beta-2-microglobulin binding / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / : / : / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding ...IgG immunoglobulin transcytosis in epithelial cells mediated by FcRn immunoglobulin receptor / IgG binding / beta-2-microglobulin binding / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / : / : / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / MHC class I peptide loading complex / response to molecule of bacterial origin / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / MHC class I protein complex / positive regulation of immune response / peptide antigen binding / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / host cell cytoplasmic vesicle membrane / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of T cell activation / cellular response to nicotine / specific granule lumen / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of cellular senescence / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / negative regulation of epithelial cell proliferation / Interferon gamma signaling / MHC class II protein complex binding / positive regulation of protein binding / Modulation by Mtb of host immune system / late endosome membrane / sensory perception of smell / viral capsid / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / host cell / negative regulation of neuron projection development / nucleoside-triphosphate phosphatase / iron ion transport / T cell differentiation in thymus / ER-Phagosome pathway / channel activity / protein refolding / early endosome membrane / monoatomic ion transmembrane transport / protein homotetramerization / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / DNA replication / RNA helicase activity / endosome membrane / immune response / symbiont-mediated suppression of host gene expression / endocytosis involved in viral entry into host cell / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / symbiont entry into host cell / symbiont-mediated activation of host autophagy / external side of plasma membrane / Golgi membrane / lysosomal membrane / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / focal adhesion / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / Neutrophil degranulation / virion attachment to host cell / host cell nucleus / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus
類似検索 - 分子機能
Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) ...Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / MHC class I-like antigen recognition-like / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Picornavirus/Calicivirus coat protein / : / Viral coat protein subunit / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Immunoglobulin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein / Genome polyprotein / IgG receptor FcRn large subunit p51 / Beta-2-microglobulin / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Echovirus E11 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.82 Å
データ登録者Liu, S. / Gao, F.G.
引用ジャーナル: Chin.Sci.Bull. / 年: 2020
タイトル: Molecular and structural basis of Echovirus 11 infection by using the dual-receptor system of CD55 and FcRn.
著者: Niu, S. / Liu, C. / Liu, C. / Liu, S. / Song, Y. / Zhang, Y. / Tian, W. / Zhao, X. / Wang, P. / Gao, F.G.
履歴
登録2019年11月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

-
構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-0858
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0858
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP2
C: Capsid protein VP3
D: Capsid protein VP4
E: IgG receptor FcRn large subunit p51
F: Beta-2-microglobulin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,9186
ポリマ－134,9186
非ポリマー00
水00
1
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP2
C: Capsid protein VP3
D: Capsid protein VP4
E: IgG receptor FcRn large subunit p51
F: Beta-2-microglobulin
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,095,072360
ポリマ－8,095,072360
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
Buried area24970 Å2
ΔGint-117 kcal/mol
Surface area53440 Å2
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP2
C: Capsid protein VP3
D: Capsid protein VP4
E: IgG receptor FcRn large subunit p51
F: Beta-2-microglobulin
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 675 kDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)674,58930
ポリマ－674,58930
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP2
C: Capsid protein VP3
D: Capsid protein VP4
E: IgG receptor FcRn large subunit p51
F: Beta-2-microglobulin
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 810 kDa, 36 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)809,50736
ポリマ－809,50736
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

-
要素

-
Capsid protein ... , 4種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Capsid protein VP1


分子量: 32277.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Echovirus E11 (ウイルス) / 参照: UniProt: Q2LJ73*PLUS
#2: タンパク質 Capsid protein VP2


分子量: 27968.449 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Echovirus E11 (ウイルス) / 参照: UniProt: A0A0R5YS56*PLUS
#3: タンパク質 Capsid protein VP3


分子量: 26062.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Echovirus E11 (ウイルス) / 参照: UniProt: A0A346I7K2*PLUS
#4: タンパク質 Capsid protein VP4


分子量: 7566.351 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Echovirus E11 (ウイルス) / 参照: UniProt: E0WN77*PLUS

-
タンパク質 , 2種, 2分子 EF

#5: タンパク質 IgG receptor FcRn large subunit p51 / FcRn / Neonatal Fc receptor


分子量: 29294.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FCRN / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P55899
#6: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11748.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P61769

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Echovirus E11COMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2Echovirus E11VIRUS#1-#41NATURAL
3receptor FcRnCOMPLEX#5-#61RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Echovirus E11 (ウイルス)12078
33Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEC293T
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 5.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 1.025 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.82 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 67888 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0079689
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.68813195
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.0915732
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0491432
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0061712

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る