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- PDB-6l1f: Crystal structure of PHF20L1 Tudor1 in complex with K142me1 DNMT1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6l1f
タイトルCrystal structure of PHF20L1 Tudor1 in complex with K142me1 DNMT1
要素
  • PHD finger protein 20-like protein 1
  • the K142me1 DNMT1 peptide
キーワードMETAL BINDING PROTEIN/PEPTIDE / PHF20L1 / Tudor / apo / METAL BINDING PROTEIN-PEPTIDE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


methylation-dependent protein binding / chromosomal DNA methylation maintenance following DNA replication / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / epigenetic programming of gene expression / cellular response to bisphenol A / DNA-methyltransferase activity / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / SUMOylation of DNA methylation proteins ...methylation-dependent protein binding / chromosomal DNA methylation maintenance following DNA replication / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / epigenetic programming of gene expression / cellular response to bisphenol A / DNA-methyltransferase activity / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / SUMOylation of DNA methylation proteins / DNA methylation-dependent heterochromatin formation / STAT3 nuclear events downstream of ALK signaling / female germ cell nucleus / methyl-CpG binding / NSL complex / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / pericentric heterochromatin / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / DNA methylation / PRC2 methylates histones and DNA / replication fork / Defective pyroptosis / promoter-specific chromatin binding / cellular response to amino acid stimulus / NoRC negatively regulates rRNA expression / negative regulation of protein catabolic process / methylation / negative regulation of gene expression / DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / PHD finger protein 20-like protein 1 / PHD finger protein 20-like / Agenet domain, plant type / Tudor-like domain present in plant sequences. / PhD finger domain / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1-like / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1, replication foci domain / Cytosine specific DNA methyltransferase replication foci domain / DMAP1-binding Domain ...: / PHD finger protein 20-like protein 1 / PHD finger protein 20-like / Agenet domain, plant type / Tudor-like domain present in plant sequences. / PhD finger domain / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1-like / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1, replication foci domain / Cytosine specific DNA methyltransferase replication foci domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding domain / DMAP1-binding domain profile. / mbt repeat / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site / C-5 cytosine-specific DNA methylases C-terminal signature. / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / CXXC zinc finger domain / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / Bromo adjacent homology domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / BAH domain / BAH domain profile. / Tudor domain / Tudor domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHD finger protein 20-like protein 1 / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Lv, M.Q. / Gao, J.
引用ジャーナル: J Phys Chem Lett / 年: 2020
タイトル: Conformational Selection in Ligand Recognition by the First Tudor Domain of PHF20L1.
著者: Lv, M. / Gao, J. / Li, M. / Ma, R. / Li, F. / Liu, Y. / Liu, M. / Zhang, J. / Yao, X. / Wu, J. / Shi, Y. / Tang, Y. / Pan, Y. / Zhang, Z. / Ruan, K.
履歴
登録2019年9月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: the K142me1 DNMT1 peptide
B: PHD finger protein 20-like protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,3582
ポリマ－9,3582
非ポリマー00
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area640 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area5030 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)42.702, 52.932, 31.394
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質・ペプチド the K142me1 DNMT1 peptide


分子量: 663.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: MLZ represent mono-methylated lysine / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P26358
#2: タンパク質 PHD finger protein 20-like protein 1 / Plant Homeodomain (PHD) Finger Protein 20-like 1


分子量: 8693.805 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHF20L1, CGI-72 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A8MW92
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 30% PEG MME 2000, 0.1M sodium cacodylate, pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→33.24 Å / Num. obs: 5921 / % possible obs: 99.01 % / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.119 / Net I/σ(I): 16.9
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / Rmerge(I) obs: 0.541 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 553

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3SD4

3sd4


解像度: 1.9→33.235 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 24.98
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2297 553 9.34 %RANDOM
Rwork0.1922 ---
obs0.196 5921 99.01 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 68.8 Å2 / Biso mean: 27.3073 Å2 / Biso min: 11.78 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→33.235 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数635 0 0 32 667
Biso mean---32.35 -
残基数----73
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.9-2.0910.27541110.196129097
2.091-2.39350.25031240.19561343100
2.3935-3.01520.27251540.21431326100
3.0152-33.23030.20171640.181140999
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.2223-0.8179-1.13041.72171.97972.3681-0.3157-0.48210.60960.9015-0.01970.347-0.1589-0.0047-0.04790.37370.00670.02280.2877-0.04560.3607-16.435923.573-1.6503
21.58950.17940.49652.21560.34691.2420.014-0.0228-0.0231-0.00880.00020.00830.0281-0.08040.00340.13340.0085-0.00930.14730.00360.1374-9.57210.0745-13.9429
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 140 through 145)A140 - 145
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 3 through 69)B3 - 69

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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