[日本語] English
万見
- PDB-6kvm: Crystal structure of Chicken MHC Class II for 1.9 angstrom -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kvm
タイトルCrystal structure of Chicken MHC Class II for 1.9 angstrom
要素
  • MHC class II alpha chain
  • MHC class II beta chain 2
  • peptide from 60S ribosomal protein L30
キーワードIMMUNE SYSTEM / Complex crystal structure MHC class II chicken evolution
機能・相同性
機能・相同性情報


SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Formation of a pool of free 40S subunits / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / antigen processing and presentation / MHC class II protein complex / adaptive immune response / cytosolic large ribosomal subunit ...SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Formation of a pool of free 40S subunits / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / antigen processing and presentation / MHC class II protein complex / adaptive immune response / cytosolic large ribosomal subunit / immune response / structural constituent of ribosome / RNA binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / Ribosomal protein L30e ...Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / Ribosomal protein L30e / Ribosomal protein L30e signature 1. / Ribosomal protein L30e signature 2. / Ribosomal protein L30e, conserved site / Ribosomal protein L30/YlxQ / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 family / 50S ribosomal protein L30e-like / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein eL30 / MHC class II alpha chain / MHC class II beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.897 Å
データ登録者Zhang, L. / Xia, C.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)No.31972683 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)No.31572493 中国
引用ジャーナル: J Immunol. / 年: 2020
タイトル: A Newly Recognized Pairing Mechanism of the alpha- and beta-Chains of the Chicken Peptide-MHC Class II Complex.
著者: Zhang, L. / Li, X. / Ma, L. / Zhang, B. / Meng, G. / Xia, C.
履歴
登録2019年9月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: MHC class II alpha chain
B: MHC class II beta chain 2
C: peptide from 60S ribosomal protein L30
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2244
ポリマ－48,1313
非ポリマー921
水3,783210
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation, gel filtration, native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7950 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area18370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)152.397, 57.297, 58.057
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 110.676, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-305-

HOH

21B-256-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 MHC class II alpha chain / MHC class II antigen alpha chain


分子量: 22125.748 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: B-LA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q4U5Z6
#2: タンパク質 MHC class II beta chain 2


分子量: 24113.691 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: B-LB, BLB2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q4U600
#3: タンパク質・ペプチド peptide from 60S ribosomal protein L30


分子量: 1892.051 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: RPL30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P67883
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 210 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.28 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 30% PEG 4000, 100mM Tris base/Hydrochloric acid pH 8.5, 200mM Lithium sulfate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: Nonius Kappa CCD / 検出器: CCD / 日付: 2017年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.897→71.29 Å / Num. obs: 37303 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.4 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.113 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / 冗長度: 7.1 % / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique all: 2737 / Rpim(I) all: 0.274 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1AQD

1aqd


解像度: 1.897→54.377 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU ML: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.121 / ESU R Free: 0.135 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2274 1793 4.853 %RANDOM
Rwork0.2028 ---
all0.204 ---
obs-36949 99.072 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 29.683 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.879 Å2-0 Å21.089 Å2
2---2.067 Å20 Å2
3----1.272 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.897→54.377 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3101 0 6 210 3317
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.897-1.9460.2651510.2532525X-RAY DIFFRACTION97.593
1.946-20.2511080.2312445X-RAY DIFFRACTION96.5948
2-2.0570.2681080.2342357X-RAY DIFFRACTION95.027
2.057-2.1210.2451180.2142409X-RAY DIFFRACTION99.4882
2.121-2.190.2371390.2052311X-RAY DIFFRACTION99.634
2.19-2.2670.2391440.2022217X-RAY DIFFRACTION99.7465
2.267-2.3520.244810.2062181X-RAY DIFFRACTION99.5599
2.352-2.4480.2481380.2132056X-RAY DIFFRACTION99.7726
2.448-2.5570.2581080.2132001X-RAY DIFFRACTION99.8107
2.557-2.6820.2351070.2151917X-RAY DIFFRACTION99.852
2.682-2.8270.25780.2121828X-RAY DIFFRACTION99.9476
2.827-2.9980.194480.1921781X-RAY DIFFRACTION99.7274
2.998-3.2040.248730.2041654X-RAY DIFFRACTION99.9421
3.204-3.4610.206620.1981539X-RAY DIFFRACTION100
3.461-3.790.233850.1831388X-RAY DIFFRACTION100
3.79-4.2360.189750.1731256X-RAY DIFFRACTION100
4.236-4.8880.161570.151136X-RAY DIFFRACTION100
4.888-5.980.234460.202961X-RAY DIFFRACTION100
5.98-8.4270.228360.226757X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る