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- PDB-6kqq: NSD1 SET domain in complex with BT3 and SAM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kqq
タイトルNSD1 SET domain in complex with BT3 and SAM
要素Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-36 and H4 lysine-20 specific
キーワードTRANSFERASE / histone-methyltransferase / SAM / Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of RNA polymerase II regulatory region sequence-specific DNA binding / [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4K20 methyltransferase activity / regulation of peptidyl-serine phosphorylation / histone H3K36 methyltransferase activity / nuclear retinoic acid receptor binding / histone H3 methyltransferase activity / nuclear thyroid hormone receptor binding / nuclear androgen receptor binding ...regulation of RNA polymerase II regulatory region sequence-specific DNA binding / [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4K20 methyltransferase activity / regulation of peptidyl-serine phosphorylation / histone H3K36 methyltransferase activity / nuclear retinoic acid receptor binding / histone H3 methyltransferase activity / nuclear thyroid hormone receptor binding / nuclear androgen receptor binding / nuclear retinoid X receptor binding / nuclear estrogen receptor binding / transcription coregulator activity / PKMTs methylate histone lysines / transcription corepressor activity / methylation / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / NSD Cys-His rich domain / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger ...: / : / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / NSD Cys-His rich domain / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, variant PHD zinc finger / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger 1 / : / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
2-azanyl-6-sulfanyl-1,3-benzothiazol-4-ol / Chem-DW9 / S-ADENOSYLMETHIONINE / Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-36 specific
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Cho, H.J. / Cierpicki, T.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)1R01CA226759 米国
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2020
タイトル: Covalent inhibition of NSD1 histone methyltransferase.
著者: Huang, H. / Howard, C.A. / Zari, S. / Cho, H.J. / Shukla, S. / Li, H. / Ndoj, J. / Gonzalez-Alonso, P. / Nikolaidis, C. / Abbott, J. / Rogawski, D.S. / Potopnyk, M.A. / Kempinska, K. / Miao, ...著者: Huang, H. / Howard, C.A. / Zari, S. / Cho, H.J. / Shukla, S. / Li, H. / Ndoj, J. / Gonzalez-Alonso, P. / Nikolaidis, C. / Abbott, J. / Rogawski, D.S. / Potopnyk, M.A. / Kempinska, K. / Miao, H. / Purohit, T. / Henderson, A. / Mapp, A. / Sulis, M.L. / Ferrando, A. / Grembecka, J. / Cierpicki, T.
履歴
登録2019年8月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年12月2日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32022年3月23日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-36 and H4 lysine-20 specific
B: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-36 and H4 lysine-20 specific
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,88116
ポリマ－50,7282
非ポリマー2,15314
水9,242513
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-36 and H4 lysine-20 specific
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,6329
ポリマ－25,3641
非ポリマー1,2688
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area80 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area11910 Å2
手法PISA
2
B: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-36 and H4 lysine-20 specific
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2497
ポリマ－25,3641
非ポリマー8856
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area80 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area11720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.469, 60.811, 64.255
Angle α, β, γ (deg.)101.182, 107.756, 93.585
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-36 and H4 lysine-20 specific / Androgen receptor coactivator 267 kDa protein / Androgen receptor-associated protein of 267 kDa / ...Androgen receptor coactivator 267 kDa protein / Androgen receptor-associated protein of 267 kDa / H3-K36-HMTase / H4-K20-HMTase / Lysine N-methyltransferase 3B / Nuclear receptor-binding SET domain-containing protein 1 / NR-binding SET domain-containing protein


分子量: 25363.965 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NSD1, ARA267, KMT3B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96L73, histone-lysine N-methyltransferase

-
非ポリマー , 7種, 527分子

#2: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-DQL / 2-azanyl-6-sulfanyl-1,3-benzothiazol-4-ol


分子量: 198.265 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H6N2OS2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-DW9 / 2-azanyl-6-[(2-azanyl-4-oxidanyl-1,3-benzothiazol-6-yl)disulfanyl]-1,3-benzothiazol-4-ol


分子量: 394.515 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C14H10N4O2S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Ca
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 513 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.81 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 18% PEG 8000, 100mM sodium cacodylate, pH 6.5, 200mM calcium Acetate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2014年8月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→47.68 Å / Num. obs: 50805 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 17.11 Å2 / Rsym value: 0.089 / Net I/σ(I): 17.42
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.36 / Num. unique obs: 2529 / Rsym value: 0.335 / % possible all: 95.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PHENIX1.14_3260精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
DENZOデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→30.35 Å / SU ML: 0.1604 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 19.3054
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2012 2518 4.97 %RANDOM
Rwork0.1632 ---
obs0.1651 50623 96.75 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 23.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3479 0 116 513 4108
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00723707
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.00375025
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0595525
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0063659
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.84613091
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.840.25271320.21662575X-RAY DIFFRACTION92.07
1.84-1.880.21471260.20492588X-RAY DIFFRACTION95.13
1.88-1.920.22941570.18992649X-RAY DIFFRACTION96.03
1.92-1.960.2161500.17572666X-RAY DIFFRACTION96.31
1.96-2.010.20431480.17572662X-RAY DIFFRACTION96.46
2.01-2.060.23221540.17962636X-RAY DIFFRACTION96.71
2.06-2.120.23321490.17182666X-RAY DIFFRACTION96.87
2.12-2.190.22481290.1652661X-RAY DIFFRACTION96.81
2.19-2.270.20921220.15742732X-RAY DIFFRACTION97.07
2.27-2.360.21431250.1722678X-RAY DIFFRACTION97.02
2.36-2.470.19521290.16222704X-RAY DIFFRACTION97.39
2.47-2.60.21561410.16852703X-RAY DIFFRACTION97.23
2.6-2.760.2261460.1672690X-RAY DIFFRACTION97.59
2.76-2.980.18511330.16342701X-RAY DIFFRACTION97.89
2.98-3.280.18061340.16382709X-RAY DIFFRACTION98.17
3.28-3.750.19991420.14642708X-RAY DIFFRACTION97.4
3.75-4.720.16031590.13422685X-RAY DIFFRACTION97.87
4.72-30.350.20591420.16782692X-RAY DIFFRACTION97.52

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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