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- PDB-6kdq: Crystal structure of human NRMT1 in complex with alpha-N-monometh... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kdq
タイトルCrystal structure of human NRMT1 in complex with alpha-N-monomethylated human CENP-A peptide
要素
  • CENP-A peptide
  • N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE / core methyltransferase fold
機能・相同性
機能・相同性情報


N-terminal peptidyl-glycine methylation / N-terminal peptidyl-proline dimethylation / N-terminal peptidyl-serine dimethylation / N-terminal peptidyl-serine trimethylation / protein N-terminal methyltransferase / N-terminal protein N-methyltransferase activity / CENP-A containing chromatin assembly / protein methyltransferase activity / protein localization to chromosome, centromeric region / kinetochore assembly ...N-terminal peptidyl-glycine methylation / N-terminal peptidyl-proline dimethylation / N-terminal peptidyl-serine dimethylation / N-terminal peptidyl-serine trimethylation / protein N-terminal methyltransferase / N-terminal protein N-methyltransferase activity / CENP-A containing chromatin assembly / protein methyltransferase activity / protein localization to chromosome, centromeric region / kinetochore assembly / condensed chromosome, centromeric region / spindle organization / histone methyltransferase activity / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic cytokinesis / chromosome, centromeric region / protein localization to CENP-A containing chromatin / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / pericentric heterochromatin / CENP-A containing nucleosome / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / structural constituent of chromatin / Separation of Sister Chromatids / nucleosome / protein heterodimerization activity / chromatin binding / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Alpha-N-methyltransferase NTM1 / AdoMet dependent proline di-methyltransferase / Vaccinia Virus protein VP39 / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily ...Alpha-N-methyltransferase NTM1 / AdoMet dependent proline di-methyltransferase / Vaccinia Virus protein VP39 / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Histone H3-like centromeric protein A / N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.499 Å
データ登録者Yue, Y. / Li, H.
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Substrate engagement regulates state-specific alpha-N methylation of CENP-A by NRMT2
著者: Wu, R. / Yue, Y. / Zheng, X. / Li, H.
履歴
登録2019年7月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1
B: N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1
E: CENP-A peptide
F: CENP-A peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,7526
ポリマ－56,9834
非ポリマー7692
水11,818656
1
A: N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1
E: CENP-A peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8763
ポリマ－28,4912
非ポリマー3841
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1080 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area11140 Å2
手法PISA
2
B: N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1
F: CENP-A peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8763
ポリマ－28,4912
非ポリマー3841
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1060 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area10950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.724, 65.790, 69.003
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.540, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1 / Alpha N-terminal protein methyltransferase 1A / Methyltransferase-like protein 11A / N-terminal ...Alpha N-terminal protein methyltransferase 1A / Methyltransferase-like protein 11A / N-terminal RCC1 methyltransferase / X-Pro-Lys N-terminal protein methyltransferase 1A / NTM1A


分子量: 27589.418 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NTMT1,NRMT1 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9BV86, protein N-terminal methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド CENP-A peptide


分子量: 902.061 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P49450*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 656 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.85 % / Mosaicity: 2.315 ° / Mosaicity esd: 0.014 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.7
詳細: 0.2M Ammonium acetate, 0.1M Sodium citrate dehydrate pH 5.7, 31% w/v PEG 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月31日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.499→50 Å / Num. obs: 77499 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.089 / Χ2: 1.652 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.5-1.533.10.36137940.8840.240.4361.14197.3
1.53-1.553.10.3237940.9110.2120.3861.20197.4
1.55-1.583.10.26738590.9370.1760.3221.26997.6
1.58-1.623.10.23538470.9470.1550.2831.33997.6
1.62-1.653.10.20538250.9620.1360.2471.44897.9
1.65-1.693.10.18838590.9620.1250.2271.49198
1.69-1.733.10.1738670.9670.1120.2051.59198.2
1.73-1.783.10.14438400.9770.0950.1731.60598.3
1.78-1.833.10.12538640.9820.0820.1511.75498.4
1.83-1.893.20.11238750.9840.0740.1351.9398.6
1.89-1.963.10.09538560.9880.0630.1151.8898.6
1.96-2.043.10.08239010.9890.0550.0992.02898.8
2.04-2.133.10.07539080.9910.050.0911.87898.9
2.13-2.243.10.06938630.9910.0460.0831.91398.7
2.24-2.383.20.06639130.9910.0440.0791.66298.7
2.38-2.563.40.07138760.9890.0450.0851.79998.5
2.56-2.823.80.0838780.990.0470.0932.05798.3
2.82-3.234.50.0939470.990.0470.1021.80299.7
3.23-4.074.40.06439500.9930.0350.0731.57599
4.07-504.50.06539830.990.0340.0741.53698.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.14rc3_3206精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5CVD

5cvd


解像度: 1.499→28.229 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 19.3
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1803 3776 4.87 %
Rwork0.1575 --
obs0.1586 77468 98.19 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 59.11 Å2 / Biso mean: 20.2055 Å2 / Biso min: 8.1 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.499→28.229 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3744 0 52 656 4452
Biso mean--12.33 32.51 -
残基数----468
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.499-1.5180.26961330.2262253894
1.518-1.5380.24921370.2142275897
1.538-1.55910.21581310.1982267297
1.5591-1.58130.24251410.1886268598
1.5813-1.60490.23941460.1901270198
1.6049-1.630.20661590.1789266198
1.63-1.65670.21221460.171272198
1.6567-1.68530.17671450.1764272498
1.6853-1.71590.19931350.1774266298
1.7159-1.74890.17391260.1726276798
1.7489-1.78460.21241270.1696276398
1.7846-1.82340.20211280.1696271598
1.8234-1.86580.19321320.1662274298
1.8658-1.91250.19291500.167273399
1.9125-1.96420.21411520.1633270799
1.9642-2.0220.16641210.1548276699
2.022-2.08720.17531270.1541277099
2.0872-2.16180.15741650.1514271299
2.1618-2.24830.20081380.1532275499
2.2483-2.35060.19781420.1569273999
2.3506-2.47440.17991480.1592274199
2.4744-2.62940.18691380.1616273898
2.6294-2.83220.16711230.1641277398
2.8322-3.11690.17911600.15812771100
3.1169-3.56710.1951300.1419278899
3.5671-4.49130.13441520.1284277099
4.4913-28.2290.15781440.1543282198
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 14.4345 Å / Origin y: -1.9531 Å / Origin z: 14.1057 Å
111213212223313233
T0.0706 Å20.011 Å20.0011 Å2-0.1062 Å2-0.0146 Å2--0.0664 Å2
L0.2306 °20.244 °2-0.0872 °2-0.561 °2-0.2628 °2--0.1807 °2
S-0.0196 Å °0.0356 Å °0.0047 Å °-0.0352 Å °0.0225 Å °0.0025 Å °0.0185 Å °-0.0046 Å °-0.0027 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA-5 - 223
2X-RAY DIFFRACTION1allB-2 - 223
3X-RAY DIFFRACTION1allC1
4X-RAY DIFFRACTION1allD1
5X-RAY DIFFRACTION1allE1 - 6
6X-RAY DIFFRACTION1allF1 - 7
7X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 656

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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