[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-6k93: Crystal structure of the type III effector XopAI from Xanthomonas... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6k93 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of the type III effector XopAI from Xanthomonas axonopodis pv. citri in space group P41212 | ||||||
![]() | Type III effector XopAI | ||||||
![]() | CELL INVASION / type III effectors / peptide-binding domain / mono-ADP-ribosyltransferase fold / Xanthomonas axonopodis pv. citri | ||||||
Function / homology | ![]() cellular anatomical entity / NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase / NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase activity / nucleotidyltransferase activity Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Liu, J.-H. / Lai, Y.H. / Yang, J.-Y. / Hou, M.-H. | ||||||
Funding support | ![]()
| ||||||
![]() | ![]() Title: Crystal Structure-Based Exploration of Arginine-Containing Peptide Binding in the ADP-Ribosyltransferase Domain of the Type III Effector XopAI Protein. Authors: Liu, J.H. / Yang, J.Y. / Hsu, D.W. / Lai, Y.H. / Li, Y.P. / Tsai, Y.R. / Hou, M.H. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 168.9 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 129.5 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6k94C ![]() 6klyC ![]() 4eln C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| |||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| |||||||||||||||
Unit cell |
| |||||||||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 35866.039 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
---|---|
#2: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.07 Å3/Da / Density % sol: 40.71 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: 16.5% 7(V/V) PEG400, 6.5%(W/V) PEG 20000, 50mM KH2PO4, pH 8.0, 1 uL of 10 mM beta-mercaptoethanol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 110 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: RAYONIX MX300-HS / Detector: CCD / Date: Nov 4, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9198 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.53→37.48 Å / Num. obs: 47011 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 10.9 % / Biso Wilson estimate: 14.597 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.131 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.138 / Χ2: 0.91 / Net I/σ(I): 9.6 |
Reflection shell | Resolution: 1.53→1.56 Å / Redundancy: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 1.064 / Num. unique obs: 2290 / CC1/2: 0.647 / Rpim(I) all: 0.464 / Χ2: 0.66 / % possible all: 100 |
-
Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4eln ![]() 4eln Resolution: 1.53→36.891 Å / Cross valid method: FREE R-VALUE / Phase error: 16.04
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 22.65 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.53→36.891 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|