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Yorodumi- PDB-6k60: Structural and functional basis for HLA-G isoform recognition of ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6k60 | ||||||||||||
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Title | Structural and functional basis for HLA-G isoform recognition of immune checkpoint receptor LILRBs | ||||||||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / HLA class I / HLAG / LILRB1/ILT2 | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information peripheral B cell tolerance induction / positive regulation of tolerance induction / HLA-A specific inhibitory MHC class I receptor activity / positive regulation of gamma-delta T cell activation involved in immune response / MHC class Ib protein complex binding / inhibitory MHC class I receptor activity / HLA-B specific inhibitory MHC class I receptor activity / negative regulation of dendritic cell differentiation / immune response-inhibiting cell surface receptor signaling pathway / MHC class Ib protein binding ...peripheral B cell tolerance induction / positive regulation of tolerance induction / HLA-A specific inhibitory MHC class I receptor activity / positive regulation of gamma-delta T cell activation involved in immune response / MHC class Ib protein complex binding / inhibitory MHC class I receptor activity / HLA-B specific inhibitory MHC class I receptor activity / negative regulation of dendritic cell differentiation / immune response-inhibiting cell surface receptor signaling pathway / MHC class Ib protein binding / Fc receptor mediated inhibitory signaling pathway / negative regulation of mononuclear cell proliferation / MHC class Ib receptor activity / negative regulation of T cell mediated cytotoxicity / MHC class I receptor activity / negative regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / negative regulation of transforming growth factor beta production / negative regulation of alpha-beta T cell activation / negative regulation of cytokine production involved in immune response / negative regulation of serotonin secretion / positive regulation of T cell tolerance induction / dendritic cell differentiation / protein phosphatase 1 binding / negative regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / negative regulation of osteoclast development / negative regulation of G0 to G1 transition / negative regulation of interleukin-12 production / negative regulation of interferon-beta production / negative regulation of endocytosis / negative regulation of immune response / negative regulation of dendritic cell apoptotic process / positive regulation of regulatory T cell differentiation / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / filopodium membrane / positive regulation of natural killer cell cytokine production / cis-Golgi network membrane / positive regulation of macrophage cytokine production / T cell proliferation involved in immune response / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / negative regulation of interleukin-10 production / protein homotrimerization / negative regulation of calcium ion transport / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of tumor necrosis factor production / negative regulation of cell cycle / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / CD8 receptor binding / MHC class I protein binding / cellular defense response / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / negative regulation of T cell proliferation / positive regulation of defense response to virus by host / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / positive regulation of interleukin-12 production / RNA Polymerase I Promoter Opening / SH2 domain binding / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / negative regulation of angiogenesis / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / PRC2 methylates histones and DNA / early endosome lumen / positive regulation of receptor binding / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / negative regulation of receptor binding / Defective pyroptosis / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / RNA Polymerase I Promoter Escape / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / response to virus / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / cellular response to iron(III) ion / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / negative regulation of forebrain neuron differentiation / NoRC negatively regulates rRNA expression / ER to Golgi transport vesicle membrane / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / response to molecule of bacterial origin / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / MHC class I peptide loading complex Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.149 Å | ||||||||||||
Authors | Kuroki, K. / Matsubara, H. / Kanda, R. / Miyashita, N. / Shiroishi, M. / Fukunaga, Y. / Kamishikiryo, J. / Fukunaga, A. / Hirose, K. / Sugita, Y. ...Kuroki, K. / Matsubara, H. / Kanda, R. / Miyashita, N. / Shiroishi, M. / Fukunaga, Y. / Kamishikiryo, J. / Fukunaga, A. / Hirose, K. / Sugita, Y. / Kita, S. / Ose, T. / Maenaka, K. | ||||||||||||
Funding support | Japan, 3items
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Citation | Journal: J Immunol. / Year: 2019 Title: Structural and Functional Basis for LILRB Immune Checkpoint Receptor Recognition of HLA-G Isoforms. Authors: Kuroki, K. / Matsubara, H. / Kanda, R. / Miyashita, N. / Shiroishi, M. / Fukunaga, Y. / Kamishikiryo, J. / Fukunaga, A. / Fukuhara, H. / Hirose, K. / Hunt, J.S. / Sugita, Y. / Kita, S. / Ose, T. / Maenaka, K. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6k60.cif.gz | 418.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6k60.ent.gz | 347.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6k60.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k6/6k60 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k6/6k60 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 32017.492 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: C42S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: HLA-G, HLA-6.0, HLAG / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P17693 #2: Protein | Mass: 11879.356 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: B2M / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P61769 #3: Protein/peptide | Mass: 1148.424 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) / References: UniProt: A0A0U1RRH7, UniProt: Q9BTM1*PLUS #4: Protein | Mass: 22129.842 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: LILRB1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: A0A0G2JQ44, UniProt: Q8NHL6*PLUS #5: Chemical | ChemComp-IOD / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.16 Å3/Da / Density % sol: 67.21 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.2M sodium iodide, 0.1M Bis Tris propane (pH 8.5), 20% PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Photon Factory / Beamline: BL-5A / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: Mar 9, 2012 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.149→32.806 Å / Num. obs: 29650 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 11.4 |
Reflection shell | Resolution: 3.15→3.26 Å / Rmerge(I) obs: 0.501 / Num. unique obs: 2852 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2DYP and 3D2U Resolution: 3.149→32.806 Å / SU ML: 0.38 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 28.65 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.149→32.806 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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