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- PDB-6k4j: Crystal Structure of the the CD9 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6k4j
タイトルCrystal Structure of the the CD9
要素CD9 antigen
キーワードMEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Acrosome Reaction and Sperm:Oocyte Membrane Binding / myoblast fusion involved in skeletal muscle regeneration / sperm-egg recognition / fusion of sperm to egg plasma membrane involved in single fertilization / regulation of macrophage migration / paranodal junction assembly / glial cell migration / platelet alpha granule membrane / negative regulation of platelet aggregation / Uptake and function of diphtheria toxin ...Acrosome Reaction and Sperm:Oocyte Membrane Binding / myoblast fusion involved in skeletal muscle regeneration / sperm-egg recognition / fusion of sperm to egg plasma membrane involved in single fertilization / regulation of macrophage migration / paranodal junction assembly / glial cell migration / platelet alpha granule membrane / negative regulation of platelet aggregation / Uptake and function of diphtheria toxin / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / receptor internalization / platelet activation / endocytic vesicle membrane / extracellular vesicle / integrin binding / Platelet degranulation / cell population proliferation / cell adhesion / negative regulation of cell population proliferation / external side of plasma membrane / focal adhesion / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CD9, extracellular domain / Tetraspanin, conserved site / Transmembrane 4 family signature. / Tetraspanin, animals / Tetraspanin, EC2 domain superfamily / Tetraspanin/Peripherin / Tetraspanin family
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / PALMITIC ACID / CD9 antigen
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.701 Å
データ登録者Umeda, R. / Nishizawa, T. / Sato, K. / Nureki, O.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Structural insights into tetraspanin CD9 function.
著者: Rie Umeda / Yuhkoh Satouh / Mizuki Takemoto / Yoshiko Nakada-Nakura / Kehong Liu / Takeshi Yokoyama / Mikako Shirouzu / So Iwata / Norimichi Nomura / Ken Sato / Masahito Ikawa / Tomohiro ...著者: Rie Umeda / Yuhkoh Satouh / Mizuki Takemoto / Yoshiko Nakada-Nakura / Kehong Liu / Takeshi Yokoyama / Mikako Shirouzu / So Iwata / Norimichi Nomura / Ken Sato / Masahito Ikawa / Tomohiro Nishizawa / Osamu Nureki /
要旨: Tetraspanins play critical roles in various physiological processes, ranging from cell adhesion to virus infection. The members of the tetraspanin family have four membrane-spanning domains and short ...Tetraspanins play critical roles in various physiological processes, ranging from cell adhesion to virus infection. The members of the tetraspanin family have four membrane-spanning domains and short and large extracellular loops, and associate with a broad range of other functional proteins to exert cellular functions. Here we report the crystal structure of CD9 and the cryo-electron microscopic structure of CD9 in complex with its single membrane-spanning partner protein, EWI-2. The reversed cone-like molecular shape of CD9 generates membrane curvature in the crystalline lipid layers, which explains the CD9 localization in regions with high membrane curvature and its implications in membrane remodeling. The molecular interaction between CD9 and EWI-2 is mainly mediated through the small residues in the transmembrane region and protein/lipid interactions, whereas the fertilization assay revealed the critical involvement of the LEL region in the sperm-egg fusion, indicating the different dependency of each binding domain for other partner proteins.
履歴
登録2019年5月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CD9 antigen
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,1124
ポリマ－25,4401
非ポリマー6723
水23413
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area400 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area13330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.180, 125.210, 129.400
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 CD9 antigen / 5H9 antigen / Cell growth-inhibiting gene 2 protein / Leukocyte antigen MIC3 / Motility-related ...5H9 antigen / Cell growth-inhibiting gene 2 protein / Leukocyte antigen MIC3 / Motility-related protein / MRP-1 / Tetraspanin-29 / Tspan-29 / p24


分子量: 25439.947 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD9, MIC3, TSPAN29, GIG2 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P21926
#2: 化合物 ChemComp-PLM / PALMITIC ACID / パルミチン酸


分子量: 256.424 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2
#3: 化合物 ChemComp-OLC / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / 1-Oleoyl-R-glycerol / L-グリセロ-ル3-オレア-ト


分子量: 356.540 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H40O4
#4: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.06 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 脂質キュービック相法 / pH: 6.5 / 詳細: PEG 200

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年9月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→42.498 Å / Num. obs: 10431 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 57.932 % / Biso Wilson estimate: 54.66 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.0513 / Rrim(I) all: 0.518 / Χ2: 1.184 / Net I/σ(I): 15.83 / Num. measured all: 604284 / Scaling rejects: 364
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.7-2.8659.7923.1351.797042162316230.5133.162100
2.86-3.0658.9722.5212.3392409156715670.7542.543100
3.06-3.3157.6511.6323.6886650150315030.8951.646100
3.31-3.6257.0680.927.2374245130113010.9650.928100
3.62-4.0557.6680.41716.6671508124012400.9910.421100
4.05-4.6759.7890.22330.9864572108010800.9980.225100
4.67-5.7256.9690.18634.27535519409400.9980.188100
5.72-8.0853.1560.15338.96392827397390.9990.154100
8.08-42.49857.1350.09765.52250254424380.9990.09899.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.701→42.498 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 30.3
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2889 1043 10 %
Rwork0.262 --
obs0.2647 10429 99.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 124.94 Å2 / Biso mean: 58.6986 Å2 / Biso min: 30.23 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.701→42.498 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1673 0 30 13 1716
Biso mean--68.22 49.78 -
残基数----220
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.7005-2.84290.42281420.337127897
2.8429-3.0210.34021470.29241329100
3.021-3.25410.34541470.29441316100
3.2541-3.58150.33051470.26971325100
3.5815-4.09930.26621510.24761351100
4.0993-5.16330.25611500.24511363100
5.1633-42.4980.25711590.24991424100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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