+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6jpv | ||||||
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Title | Structural analysis of AIMP2-DX2 and HSP70 interaction | ||||||
Components | Heat shock 70 kDa protein 1A,Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2 | ||||||
Keywords | CHAPERONE / HSP70 / AIMP2-DX2 / substrate binding domain | ||||||
Function / homology | Function and homology information type II pneumocyte differentiation / positive regulation of endoribonuclease activity / denatured protein binding / Selenoamino acid metabolism / cellular heat acclimation / death receptor agonist activity / negative regulation of inclusion body assembly / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / C3HC4-type RING finger domain binding ...type II pneumocyte differentiation / positive regulation of endoribonuclease activity / denatured protein binding / Selenoamino acid metabolism / cellular heat acclimation / death receptor agonist activity / negative regulation of inclusion body assembly / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity / Cytosolic tRNA aminoacylation / misfolded protein binding / regulation of mitotic spindle assembly / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / transcription regulator inhibitor activity / aggresome / lysosomal transport / cellular response to steroid hormone stimulus / mRNA catabolic process / regulation of protein ubiquitination / chaperone cofactor-dependent protein refolding / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / chaperone-mediated protein complex assembly / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / cellular response to unfolded protein / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / ATP metabolic process / protein folding chaperone / inclusion body / negative regulation of protein ubiquitination / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / centriole / positive regulation of RNA splicing / positive regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of protein ubiquitination / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / positive regulation of interleukin-8 production / G protein-coupled receptor binding / ATP-dependent protein folding chaperone / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / PKR-mediated signaling / negative regulation of cell growth / histone deacetylase binding / transcription corepressor activity / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / virus receptor activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cellular response to heat / cellular response to oxidative stress / protein refolding / protein-containing complex assembly / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / molecular adaptor activity / receptor ligand activity / blood microparticle / protein stabilization / protein ubiquitination / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / cadherin binding / translation / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / signaling receptor binding / centrosome / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.15000649024 Å | ||||||
Authors | Cho, H.Y. / Son, S.Y. / Jeon, Y.H. | ||||||
Funding support | Korea, Republic Of, 1items
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Citation | Journal: Nat.Chem.Biol. / Year: 2020 Title: Targeting the interaction of AIMP2-DX2 with HSP70 suppresses cancer development. Authors: Lim, S. / Cho, H.Y. / Kim, D.G. / Roh, Y. / Son, S.Y. / Mushtaq, A.U. / Kim, M. / Bhattarai, D. / Sivaraman, A. / Lee, Y. / Lee, J. / Yang, W.S. / Kim, H.K. / Kim, M.H. / Lee, K. / Jeon, Y.H. / Kim, S. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
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PDB format | pdb6jpv.ent.gz | 110.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6jpv.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
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Data in XML | 6jpv_validation.xml.gz | 16.6 KB | Display | |
Data in CIF | 6jpv_validation.cif.gz | 24.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jp/6jpv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jp/6jpv | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6k39C 4wv5S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Ens-ID: 1
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-Components
#1: Protein | Mass: 16869.021 Da / Num. of mol.: 2 Fragment: HSP70 substrate binding domain/peptide sequences of DX2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: SF file contains Friedel pairs.,SF file contains Friedel pairs. Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: HSPA1A, HSP72, HSPA1, HSX70, AIMP2, JTV1, PRO0992 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21-CodonPlus(DE3)-RIPL / References: UniProt: P0DMV8, UniProt: Q13155 #2: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | Substrate binding domain of HSP70: S394-S537 Peptide from AIMP2-DX2: M538-G546 | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.09 Å3/Da / Density % sol: 41.03 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.5 Details: PEG1500, Succinic Acid, Sodium Dihydrogen Phosphate, Glycine |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PAL/PLS / Beamline: 5C (4A) / Wavelength: 0.9795 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Sep 18, 2018 |
Radiation | Monochromator: DCM Si (111) Crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.15→28.08 Å / Num. obs: 15918 / % possible obs: 99.72 % / Redundancy: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 18.93 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.1036 / Rpim(I) all: 0.04137 / Rrim(I) all: 0.1118 / Net I/σ(I): 14.26 |
Reflection shell | Resolution: 2.15→2.227 Å / Redundancy: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.2348 / Mean I/σ(I) obs: 8.73 / Num. unique obs: 1551 / CC1/2: 0.97 / Rpim(I) all: 0.08955 / Rrim(I) all: 0.2517 / % possible all: 99.87 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4WV5 Resolution: 2.15000649024→28.0785408959 Å / SU ML: 0.257560777566 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35779936231 / Phase error: 22.9145895941
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 25.3642749192 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.15000649024→28.0785408959 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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