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- PDB-6jvx: Crystal structure of RBM38 in complex with RNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jvx
タイトルCrystal structure of RBM38 in complex with RNA
要素
  • RNA (5'-R(*UP*GP*UP*GP*UP*GP*UP*GP*UP*GP*UP*G)-3')
  • RNA-binding protein 38
キーワードRNA BINDING PROTEIN/RNA / RBM38 / RNA binding (リボ核酸) / Translational regulation / RNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of myotube differentiation / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / regulation of RNA splicing / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / RNA splicing / mRNA 3'-UTR binding / 転写後修飾 / 細胞分化 / regulation of cell cycle ...regulation of myotube differentiation / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / regulation of RNA splicing / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / RNA splicing / mRNA 3'-UTR binding / 転写後修飾 / 細胞分化 / regulation of cell cycle / 細胞周期 / negative regulation of cell population proliferation / mRNA binding / RNA binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
RRM (RNA recognition motif) domain / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA-binding protein 38
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.301 Å
データ登録者Qian, K. / Li, M. / Wang, J. / Zhang, M. / Wang, M.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2020
タイトル: Structural basis for mRNA recognition by human RBM38.
著者: Qian, K. / Li, M. / Wang, J. / Zhang, M. / Wang, M.
履歴
登録2019年4月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月29日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-binding protein 38
B: RNA (5'-R(*UP*GP*UP*GP*UP*GP*UP*GP*UP*GP*UP*G)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9094
ポリマ－17,7172
非ポリマー1922
水2,288127
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1970 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area6080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.809, 78.809, 66.982
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 RNA-binding protein 38 / CLL-associated antigen KW-5 / HSRNASEB / RNA-binding motif protein 38 / RNA-binding region- ...CLL-associated antigen KW-5 / HSRNASEB / RNA-binding motif protein 38 / RNA-binding region-containing protein 1 / ssDNA-binding protein SEB4


分子量: 13853.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBM38, RNPC1, SEB4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H0Z9
#2: RNA鎖 RNA (5'-R(*UP*GP*UP*GP*UP*GP*UP*GP*UP*GP*UP*G)-3')


分子量: 3863.272 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.71 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.1M Tris-HCl (pH8.0), 2M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 10894 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.113 / Χ2: 1.049 / Net I/σ(I): 9.8 / Num. measured all: 53598
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.3-2.3850.94210750.6790.4681.0571.09499.1
2.38-2.484.80.67910640.7240.3420.7651.05698.7
2.48-2.594.80.46610590.8580.2290.5221.08298.7
2.59-2.735.20.36110980.9320.1740.4031.05899.8
2.73-2.95.20.24310730.9680.1160.2711.06399.9
2.9-3.125.10.14410930.9880.0680.161.00899.8
3.12-3.444.90.09910890.9920.0480.111.0299.3
3.44-3.934.70.07510740.9950.0360.0831.02297.1
3.93-4.9550.06111180.9950.0290.0680.988100
4.95-504.60.05811510.9960.0280.0651.10597.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2cqd

2cqd


解像度: 2.301→39.405 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 23.37
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2205 524 4.82 %
Rwork0.1775 --
obs0.1795 10876 98.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 128.63 Å2 / Biso mean: 43.1122 Å2 / Biso min: 15.44 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.301→39.405 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数670 153 10 127 960
Biso mean--69.6 49.04 -
残基数----95
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3014-2.5330.3361340.26562530266499
2.533-2.89950.24021350.206825672702100
2.8995-3.65260.18971200.15952578269899
3.6526-39.41030.19841350.15582677281299
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -30.1613 Å / Origin y: 25.7511 Å / Origin z: 4.679 Å
111213212223313233
T0.1881 Å2-0.022 Å2-0.0209 Å2-0.1809 Å20.0187 Å2--0.2115 Å2
L4.982 °22.7382 °20.7568 °2-4.394 °21.0372 °2--5.1837 °2
S-0.2635 Å °-0.0755 Å °-0.032 Å °-0.2416 Å °0.1664 Å °0.1162 Å °0.2879 Å °-0.1764 Å °0.1078 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain 'A' and resid 29 through 115)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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