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- PDB-6jue: The complex of PDZ and PBM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jue
タイトルThe complex of PDZ and PBM
要素
  • Partitioning defective 3 homolog
  • THR-ILE-ILE-THR-LEU
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / PDZ-binding motif peptide / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Tight junction interactions / Tight junction interactions / regulation of actin filament-based process / RHOV GTPase cycle / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / internode region of axon / regulation of cellular localization / PAR polarity complex / apical constriction / establishment of centrosome localization ...Tight junction interactions / Tight junction interactions / regulation of actin filament-based process / RHOV GTPase cycle / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / internode region of axon / regulation of cellular localization / PAR polarity complex / apical constriction / establishment of centrosome localization / establishment of epithelial cell polarity / lateral loop / positive regulation of myelination / bicellular tight junction assembly / Schmidt-Lanterman incisure / myelination in peripheral nervous system / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / protein targeting to membrane / centrosome cycle / wound healing, spreading of cells / apical junction complex / centrosome localization / establishment of cell polarity / establishment or maintenance of cell polarity / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of receptor internalization / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / bicellular tight junction / endomembrane system / axonal growth cone / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phosphatidylinositol binding / adherens junction / microtubule cytoskeleton organization / spindle / cell-cell junction / protein localization / cell junction / apical part of cell / cell cortex / protein-containing complex assembly / protein phosphatase binding / cell adhesion / apical plasma membrane / cell division / neuronal cell body / protein-containing complex / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Partitioning defective protein 6, PB1 domain / : / Par3/HAL, N-terminal / N-terminal of Par3 and HAL proteins / : / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. ...Partitioning defective protein 6, PB1 domain / : / Par3/HAL, N-terminal / N-terminal of Par3 and HAL proteins / : / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Partitioning defective 6 homolog beta / Partitioning defective 3 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.549 Å
データ登録者Liu, Z.
資金援助 中国, 4件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31871394 中国
National Natural Science Foundation of China31670730 中国
National Natural Science Foundation of China31422015 中国
Ministry of Science and Technology (China)2014CB910201 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Par complex cluster formation mediated by phase separation.
著者: Liu, Z. / Yang, Y. / Gu, A. / Xu, J. / Mao, Y. / Lu, H. / Hu, W. / Lei, Q.Y. / Li, Z. / Zhang, M. / Cai, Y. / Wen, W.
履歴
登録2019年4月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月4日Group: Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation ...audit_author / citation / citation_author / software / struct
Item: _audit_author.name / _citation.country ..._audit_author.name / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _software.name / _struct.title
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Partitioning defective 3 homolog
A: THR-ILE-ILE-THR-LEU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,1095
ポリマ－12,8202
非ポリマー2883
水52229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: immunoprecipitation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1160 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area6120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.454, 57.454, 52.313
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11L-324-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Partitioning defective 3 homolog


分子量: 11717.232 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 582-685 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Z340
#2: タンパク質・ペプチド THR-ILE-ILE-THR-LEU


分子量: 1103.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q9JK83*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.41 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 2.4M ammonium sulfate and 0.1M citrate (pH 4.0)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.549→49.757 Å / Num. obs: 14300 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 9 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 1.55→1.63 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.503 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique obs: 2038 / CC1/2: 0.783 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2K1Z

2k1z


解像度: 1.549→49.757 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 26.74
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2226 648 4.55 %Random selection
Rwork0.2109 ---
obs0.2115 14250 99.18 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.549→49.757 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数708 0 15 29 752
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005730
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.729980
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.31430
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051120
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003123
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5486-1.66820.30141330.25692625X-RAY DIFFRACTION97
1.6682-1.83610.27361160.22152742X-RAY DIFFRACTION100
1.8361-2.10180.25671260.21132741X-RAY DIFFRACTION100
2.1018-2.6480.22661310.21512735X-RAY DIFFRACTION100
2.648-49.78230.21420.20222759X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.0081-3.1022-0.42598.61-0.20433.11080.18620.01870.040.097-0.16840.06090.13310.20570.00650.1490.0026-0.00510.13820.00990.053425.97268.5247-6.5159
28.2949-5.86834.72765.8285-3.56315.9046-0.11240.03150.27470.22430.0586-0.52820.19540.45120.09040.17020.006-0.04960.1764-0.00140.300419.529-2.188-11.945
38.7928-3.93042.23595.5514-1.88423.5440.1083-0.21-0.34630.10840.07110.2840.1265-0.1863-0.17010.1343-0.00980.02680.1181-0.03580.116216.37763.032-9.4811
44.8095-1.59853.13814.4493-2.53847.82670.05150.1569-0.2046-0.1061-0.13820.0837-0.15290.08390.09480.1386-0.0127-0.01740.0838-0.03070.12923.68186.629-11.6
59.9958-6.2359-5.84237.32234.70396.1824-0.06220.0732-0.5489-0.1266-0.17480.0795-0.1497-0.03350.21570.175-0.01850.01170.2186-0.06070.175420.51992.4348-21.4477
62.34310.02121.94910.8741-0.05631.6182-0.0845-0.0396-0.29860.07990.2513-0.1110.40250.6215-0.12340.1680.05570.0210.17680.01980.162629.9722.6003-11.9655
73.4582-1.08-3.50762.7855-0.16444.20660.05710.17160.1344-0.5814-0.17690.27870.0645-0.11530.14370.21550.0255-0.05080.2369-0.01930.270716.5463-3.7926-15.1606
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN L AND RESID 5:18 )L5 - 18
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN L AND RESID 24:33 )L24 - 33
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN L AND RESID 34:58 )L34 - 58
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN L AND RESID 59:79 )L59 - 79
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN L AND RESID 80:91 )L80 - 91
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN L AND RESID 92:108 )L92 - 108
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN A AND RESID 86:90 )A86 - 90

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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