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- PDB-6jjy: Crystal Structure of KIBRA and beta-Dystroglycan -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jjy
タイトルCrystal Structure of KIBRA and beta-Dystroglycan
要素
  • Peptide from Dystroglycan
  • Protein KIBRA
キーワードSIGNALING PROTEIN / WW tandem / PY tandem / KIBRA / PTPN14
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective POMT2 causes MDDGA2, MDDGB2 and MDDGC2 / Defective POMT1 causes MDDGA1, MDDGB1 and MDDGC1 / dystroglycan complex / nerve maturation / muscle attachment / Defective POMGNT1 causes MDDGA3, MDDGB3 and MDDGC3 / regulation of embryonic cell shape / regulation of hippo signaling / retrograde trans-synaptic signaling by trans-synaptic protein complex / positive regulation of basement membrane assembly involved in embryonic body morphogenesis ...Defective POMT2 causes MDDGA2, MDDGB2 and MDDGC2 / Defective POMT1 causes MDDGA1, MDDGB1 and MDDGC1 / dystroglycan complex / nerve maturation / muscle attachment / Defective POMGNT1 causes MDDGA3, MDDGB3 and MDDGC3 / regulation of embryonic cell shape / regulation of hippo signaling / retrograde trans-synaptic signaling by trans-synaptic protein complex / positive regulation of basement membrane assembly involved in embryonic body morphogenesis / O-linked glycosylation / Signaling by Hippo / contractile ring / regulation of gastrulation / calcium-dependent cell-matrix adhesion / microtubule anchoring / morphogenesis of an epithelial sheet / dystrophin-associated glycoprotein complex / laminin-1 binding / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / basement membrane organization / positive regulation of myelination / regulation of epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of organ growth / dystroglycan binding / branching involved in salivary gland morphogenesis / nerve development / skeletal muscle tissue regeneration / cellular response to cholesterol / photoreceptor ribbon synapse / vinculin binding / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / myelination in peripheral nervous system / node of Ranvier / costamere / angiogenesis involved in wound healing / commissural neuron axon guidance / response to muscle activity / axon regeneration / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / structural constituent of muscle / positive regulation of cell-matrix adhesion / postsynaptic cytosol / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / regulation of synapse organization / alpha-actinin binding / plasma membrane raft / membrane protein ectodomain proteolysis / Non-integrin membrane-ECM interactions / basement membrane / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / ECM proteoglycans / negative regulation of hippo signaling / negative regulation of MAPK cascade / heart morphogenesis / GABA-ergic synapse / laminin binding / tubulin binding / SH2 domain binding / nuclear periphery / negative regulation of cell migration / filopodium / axon guidance / morphogenesis of an epithelium / adherens junction / regulation of synaptic plasticity / kinase binding / sarcolemma / response to peptide hormone / ruffle membrane / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / cellular response to mechanical stimulus / Golgi lumen / protein transport / cell migration / lamellipodium / virus receptor activity / actin binding / protein-macromolecule adaptor activity / basolateral plasma membrane / collagen-containing extracellular matrix / postsynaptic membrane / positive regulation of MAPK cascade / molecular adaptor activity / transcription coactivator activity / cytoskeleton / negative regulation of cell population proliferation / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / glutamatergic synapse / calcium ion binding / regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / extracellular space
類似検索 - 分子機能
WWC, C2 domain / : / Dystroglycan-type cadherin-like / Dystroglycan, C-terminal / Alpha-dystroglycan domain 2 / DG-type SEA domain / Alpha-dystroglycan N-terminal domain 2 / Dystroglycan (Dystrophin-associated glycoprotein 1) / Alpha-Dystroglycan N-terminal domain 2 / DG-type SEA domain profile. ...WWC, C2 domain / : / Dystroglycan-type cadherin-like / Dystroglycan, C-terminal / Alpha-dystroglycan domain 2 / DG-type SEA domain / Alpha-dystroglycan N-terminal domain 2 / Dystroglycan (Dystrophin-associated glycoprotein 1) / Alpha-Dystroglycan N-terminal domain 2 / DG-type SEA domain profile. / Dystroglycan-type cadherin-like domains. / Putative Ig domain / Cadherin-like superfamily / C2 domain / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Dystroglycan 1 / Protein KIBRA
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.298 Å
データ登録者Lin, Z. / Yang, Z. / Ji, Z. / Zhang, M.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2019
タイトル: Decoding WW domain tandem-mediated target recognitions in tissue growth and cell polarity.
著者: Lin, Z. / Yang, Z. / Xie, R. / Ji, Z. / Guan, K. / Zhang, M.
履歴
登録2019年2月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein KIBRA
U: Peptide from Dystroglycan
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5274
ポリマ－18,3352
非ポリマー1922
水1,35175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1450 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area11170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.483, 73.483, 105.322
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-201-

SO4

21A-201-

SO4

31U-901-

SO4

41U-901-

SO4

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要素

#1: タンパク質 Protein KIBRA / Kidney and brain protein / KIBRA / WW domain-containing protein 1


分子量: 16036.611 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Wwc1, Kiaa0869 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SXA9
#2: タンパク質・ペプチド Peptide from Dystroglycan / Dystrophin-associated glycoprotein 1


分子量: 2298.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DAG1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14118
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.53 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 3.0-4.0M NaCl, 100mM Bis-Tris (pH 6.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年5月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 15114 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 10.5 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 40
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 10.7 % / Rmerge(I) obs: 0.886 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique obs: 724 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6J68

6j68


解像度: 2.298→40.571 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 25.48 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2529 1439 10 %
Rwork0.2056 --
obs0.2103 14386 94.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.298→40.571 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1193 0 10 75 1278
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091249
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1011711
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.926467
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04174
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006229
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2976-2.37970.34891310.27721142X-RAY DIFFRACTION86
2.3797-2.4750.29931350.25281164X-RAY DIFFRACTION88
2.475-2.58760.25471360.24481215X-RAY DIFFRACTION91
2.5876-2.7240.29021330.24821268X-RAY DIFFRACTION93
2.724-2.89460.31171400.26651284X-RAY DIFFRACTION96
2.8946-3.1180.29041500.24871344X-RAY DIFFRACTION98
3.118-3.43160.32391490.22011342X-RAY DIFFRACTION99
3.4316-3.92780.21711530.18141357X-RAY DIFFRACTION99
3.9278-4.94730.19741530.1591387X-RAY DIFFRACTION99
4.9473-40.57760.21531590.16831444X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -94.2259 Å / Origin y: 65.4788 Å / Origin z: 127.1158 Å
111213212223313233
T0.3127 Å20.0122 Å20.0522 Å2-0.2697 Å20.0342 Å2--0.3133 Å2
L0.7193 °20.5142 °2-1.4105 °2--0.0379 °2-0.6824 °2--2.6504 °2
S-0.1048 Å °-0.0338 Å °0.0505 Å °0.1623 Å °0.0939 Å °0.0559 Å °0.1397 Å °-0.1175 Å °0.0396 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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