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- PDB-6jco: Crystal structure of calcium free human gelsolin amyloid mutant D187N -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jco
タイトルCrystal structure of calcium free human gelsolin amyloid mutant D187N
要素Gelsolin
キーワードActin Binding Protein / gelsolin / amyloidosis / calcium activation
機能・相同性
機能・相同性情報


striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / actin cap ...striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / actin cap / regulation of podosome assembly / myosin II binding / host-mediated suppression of symbiont invasion / actin filament severing / barbed-end actin filament capping / actin filament depolymerization / actin filament capping / actin polymerization or depolymerization / cell projection assembly / cardiac muscle cell contraction / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / podosome / relaxation of cardiac muscle / phagocytosis, engulfment / cortical actin cytoskeleton / hepatocyte apoptotic process / sarcoplasm / cilium assembly / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / phagocytic vesicle / response to muscle stretch / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / actin filament polymerization / central nervous system development / actin filament organization / protein destabilization / cellular response to type II interferon / actin filament binding / lamellipodium / actin cytoskeleton / actin binding / secretory granule lumen / blood microparticle / amyloid fibril formation / ficolin-1-rich granule lumen / Amyloid fiber formation / focal adhesion / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.88 Å
データ登録者Zorgati, H. / Robinson, R.C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2019
タイトル: The role of gelsolin domain 3 in familial amyloidosis (Finnish type).
著者: Zorgati, H. / Larsson, M. / Ren, W. / Sim, A.Y.L. / Gettemans, J. / Grimes, J.M. / Li, W. / Robinson, R.C.
履歴
登録2019年1月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gelsolin
B: Gelsolin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,5522
ポリマ－160,5522
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1250 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area61960 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)170.130, 170.130, 151.480
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212

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要素

#1: タンパク質 Gelsolin / AGEL / Actin-depolymerizing factor / ADF / Brevin


分子量: 80275.898 Da / 分子数: 2 / 変異: D187N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06396

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.39 %
結晶化温度: 298.1 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 15% glycerol, 1.5M ammonium sulfate, 0.1M tris HCl pH8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年11月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.88→69.193 Å / Num. obs: 50758 / % possible obs: 99.87 % / 冗長度: 12.6 % / Biso Wilson estimate: 71.85 Å2 / Net I/σ(I): 3.51
反射 シェル解像度: 2.88→2.98 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998)精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
xia2データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3FFN

3ffn


解像度: 2.88→69.193 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.86 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2673 2500 4.93 %
Rwork0.2058 --
obs0.2088 50758 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.88→69.193 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11022 0 0 0 11022
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0111267
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.10915258
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.9926685
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0591627
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072015
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.88-2.93540.39051270.30882650X-RAY DIFFRACTION100
2.9354-2.99530.37661330.30072645X-RAY DIFFRACTION100
2.9953-3.06050.40371310.27512626X-RAY DIFFRACTION100
3.0605-3.13170.34411410.24942644X-RAY DIFFRACTION100
3.1317-3.210.31981500.24012636X-RAY DIFFRACTION100
3.21-3.29680.3331360.23762651X-RAY DIFFRACTION100
3.2968-3.39380.30541140.2392670X-RAY DIFFRACTION100
3.3938-3.50330.31941470.25212636X-RAY DIFFRACTION100
3.5033-3.62850.28671670.23232622X-RAY DIFFRACTION100
3.6285-3.77380.27411330.23332649X-RAY DIFFRACTION99
3.7738-3.94550.27851350.20442666X-RAY DIFFRACTION99
3.9455-4.15350.26831370.19262679X-RAY DIFFRACTION100
4.1535-4.41370.23561560.17692653X-RAY DIFFRACTION100
4.4137-4.75440.2421300.16032724X-RAY DIFFRACTION100
4.7544-5.23270.24781280.17532705X-RAY DIFFRACTION100
5.2327-5.98950.2871380.19452724X-RAY DIFFRACTION100
5.9895-7.54470.23811420.20292774X-RAY DIFFRACTION100
7.5447-69.21290.19551550.18622904X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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