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- PDB-6j4v: Structural basis of tubulin detyrosination by vasohibins-SVBP enz... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j4v
タイトルStructural basis of tubulin detyrosination by vasohibins-SVBP enzyme complex and functional implications
要素
  • Small vasohibin-binding protein
  • Tubulin alpha-1B chain
  • Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 2
キーワードHYDROLASE / carboxypeptidase / tubulin / microtubule.
機能・相同性
機能・相同性情報


cell-cell fusion / regulation of metallopeptidase activity / syncytium formation by plasma membrane fusion / tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / tubulin-tyrosine carboxypeptidase / Post-chaperonin tubulin folding pathway / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / peptidase activator activity ...cell-cell fusion / regulation of metallopeptidase activity / syncytium formation by plasma membrane fusion / tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / tubulin-tyrosine carboxypeptidase / Post-chaperonin tubulin folding pathway / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / peptidase activator activity / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Intraflagellar transport / cytoskeleton-dependent intracellular transport / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / Gap junction assembly / Kinesins / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / metallocarboxypeptidase activity / negative regulation of endothelial cell migration / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / labyrinthine layer blood vessel development / axon development / cytoplasmic microtubule / Recycling pathway of L1 / microtubule-based process / RHOH GTPase cycle / protein secretion / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of angiogenesis / cellular response to interleukin-4 / Hedgehog 'off' state / COPI-mediated anterograde transport / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of endothelial cell proliferation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / RHO GTPases Activate Formins / PKR-mediated signaling / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / Aggrephagy / HCMV Early Events / positive regulation of angiogenesis / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / microtubule cytoskeleton / double-stranded RNA binding / apical part of cell / mitotic cell cycle / actin binding / microtubule binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / cytoskeleton / cell division / GTPase activity / ubiquitin protein ligase binding / GTP binding / structural molecule activity / proteolysis / extracellular region / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / Small vasohibin-binding protein / Vasohibin / Coiled-coil domain-containing protein 23 / Alpha tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. ...Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / Small vasohibin-binding protein / Vasohibin / Coiled-coil domain-containing protein 23 / Alpha tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Tubulin alpha-1B chain / Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 2 / Small vasohibin-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Wang, N. / Bao, H. / Huang, H.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号
Ministry of Science and Technology (China)2018YFC1004500 中国
National Natural Science Foundation of Chinathe Thousand Young Talents Program 中国
National Natural Science Foundation of ChinaK18221002 中国
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / : 2019
タイトル: Structural basis of tubulin detyrosination by the vasohibin-SVBP enzyme complex.
著者: Wang, N. / Bosc, C. / Ryul Choi, S. / Boulan, B. / Peris, L. / Olieric, N. / Bao, H. / Krichen, F. / Chen, L. / Andrieux, A. / Olieric, V. / Moutin, M.J. / Steinmetz, M.O. / Huang, H.
履歴
登録2019年1月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年1月15日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity_src_gen.gene_src_common_name ..._entity.pdbx_description / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 2
B: Small vasohibin-binding protein
C: Tubulin alpha-1B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,0109
ポリマ-39,4523
非ポリマー5586
4,306239
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)82.281, 122.413, 194.269
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number22
Space group name H-MF222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-625-

HOH

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 2 / Vasohibin-2 / Vasohibin-like protein


分子量: 29322.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VASH2, VASHL / プラスミド: RSFduet / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q86V25, tubulinyl-Tyr carboxypeptidase
#2: タンパク質 Small vasohibin-binding protein / Coiled coil domain-containing protein 23


分子量: 7805.874 Da / 分子数: 1 / Mutation: C58S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SVBP, CCDC23 / プラスミド: RSFduet / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8N300

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質・ペプチド Tubulin alpha-1B chain / Alpha-tubulin ubiquitous / Tubulin K-alpha-1 / Tubulin alpha-ubiquitous chain


分子量: 2323.269 Da / 分子数: 1 / Mutation: E450C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBA1B / プラスミド: pGEX6p / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P68363

-
非ポリマー , 3種, 245分子

#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : PO4
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 239 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 8.2
詳細: For crystallization of V2c-SVBP C58S in complex with the maTail peptide the components were mixed in a 1:3 molar ratio and incubated at room temperature for 24 h before setting up ...詳細: For crystallization of V2c-SVBP C58S in complex with the maTail peptide the components were mixed in a 1:3 molar ratio and incubated at room temperature for 24 h before setting up crystallization trials. The resulting V2c-SVBP S58C-maTail complex was crystallized in 1.4 M sodium/potassium phosphate, pH 8.2.
PH範囲: 8.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 28792 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 9.6 % / Biso Wilson estimate: 33.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.122 / Rpim(I) all: 0.04 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.561 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 2635 / CC1/2: 0.866 / Rpim(I) all: 0.196 / % possible all: 91.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6J4O
解像度: 2.1→38.045 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.09
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1996 1436 5.04 %
Rwork0.1688 --
obs0.1704 28518 99.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→38.045 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2348 0 34 239 2621
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072434
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7873271
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.1191466
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05341
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005412
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1001-2.17510.29971520.25322467X-RAY DIFFRACTION92
2.1751-2.26220.28881150.21882686X-RAY DIFFRACTION99
2.2622-2.36510.24051500.19142689X-RAY DIFFRACTION100
2.3651-2.48980.22081430.19082713X-RAY DIFFRACTION100
2.4898-2.64580.21051410.18992733X-RAY DIFFRACTION100
2.6458-2.850.23721420.17862718X-RAY DIFFRACTION100
2.85-3.13670.2151540.18472717X-RAY DIFFRACTION100
3.1367-3.59020.18881520.16232733X-RAY DIFFRACTION100
3.5902-4.52220.15931400.13062761X-RAY DIFFRACTION100
4.5222-38.05120.17931470.16252865X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.8922-2.67740.34934.3557-1.32554.8483-0.1175-0.7234-0.09360.3220.13320.34450.1683-0.801-0.07090.3397-0.02990.08360.6522-0.01460.299441.651928.394389.6191
24.60375.1375-1.15698.49080.85473.91230.1591-0.9961-0.08440.6058-0.3496-0.6411-0.0220.35160.17710.259-0.0001-0.03960.6849-0.00860.318356.224829.087190.8074
32.9742-0.56912.44150.23530.32478.75780.09080.2551-0.0654-0.0828-0.0729-0.0111-0.41550.34840.02950.2364-0.05610.01250.32490.03420.242949.885831.539960.8811
46.0061-0.97924.05811.4805-0.32337.26710.0567-0.43790.07320.1254-0.02580.2708-0.1029-0.4006-0.03530.2341-0.03280.02950.2582-0.01180.268639.076429.862473.2473
52.99460.44760.44686.6223-2.95467.38060.1797-0.1963-0.22370.52330.14460.19320.2704-0.2906-0.24620.2466-0.0386-0.03560.2061-0.03320.247837.676817.078365.6026
63.33761.36231.19276.8508-1.16544.08130.00340.1297-0.3485-0.22010.0455-0.21760.48320.1283-0.03810.21860.01790.0180.1759-0.030.253344.618712.9461.5963
74.1755-1.35471.43818.0709-2.30724.0512-0.00830.032-0.0494-0.02490.37920.71620.0902-0.5608-0.47940.2157-0.0658-0.02030.3155-0.00260.296732.394618.795163.6176
83.6074-2.7453-0.78032.16780.91492.6175-0.2079-0.0156-0.10790.3580.14580.72130.3591-0.34690.08050.3233-0.0899-0.03580.33790.00120.412227.930314.294864.579
95.4669-2.5843-0.07716.8137-2.87447.27990.03520.5553-0.1059-1.27450.07620.61770.2974-0.7964-0.23850.4492-0.0873-0.14520.3683-0.04820.379630.468210.355253.0038
107.6974-4.11851.05357.72270.83015.2770.0009-0.2714-0.09550.1960.0379-0.3361-0.09580.4999-0.03640.2161-0.08150.0270.44970.01760.17651.81226.957383.5135
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 49 through 73 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 74 through 94 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 95 through 121 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 122 through 169 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 170 through 200 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 201 through 239 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 240 through 258 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 259 through 275 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 276 through 294 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 24 through 59 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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