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- PDB-6j4o: Structural basis of tubulin detyrosination by vasohibins-SVBP enz... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6j4o | ||||||||||||
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Title | Structural basis of tubulin detyrosination by vasohibins-SVBP enzyme complex and functional implications | ||||||||||||
![]() |
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![]() | HYDROLASE / carboxypeptidase / tubulin / microtubule | ||||||||||||
Function / homology | ![]() cell-cell fusion / regulation of metallopeptidase activity / syncytium formation by plasma membrane fusion / tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / tubulin-tyrosine carboxypeptidase / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / peptidase activator activity / labyrinthine layer blood vessel development / negative regulation of endothelial cell migration / axon development ...cell-cell fusion / regulation of metallopeptidase activity / syncytium formation by plasma membrane fusion / tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / tubulin-tyrosine carboxypeptidase / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / peptidase activator activity / labyrinthine layer blood vessel development / negative regulation of endothelial cell migration / axon development / protein secretion / regulation of angiogenesis / metallocarboxypeptidase activity / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of angiogenesis / apical part of cell / actin binding / microtubule binding / cytoskeleton / proteolysis / extracellular region / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | ![]() | ||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Wang, N. / Huang, H. | ||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structural basis of tubulin detyrosination by the vasohibin-SVBP enzyme complex. Authors: Wang, N. / Bosc, C. / Ryul Choi, S. / Boulan, B. / Peris, L. / Olieric, N. / Bao, H. / Krichen, F. / Chen, L. / Andrieux, A. / Olieric, V. / Moutin, M.J. / Steinmetz, M.O. / Huang, H. | ||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDB format | ![]() | 112.7 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 469.2 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 16.5 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 23.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6j4pC ![]() 6j4qC ![]() 6j4sC ![]() 6j4uC ![]() 6j4vC ![]() 6qbyC C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
#1: Protein | Mass: 29932.059 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: SF file contains Friedel pairs. / Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() | ||||
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#2: Protein | Mass: 7962.624 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: SF file contains Friedel pairs. / Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() | ||||
#3: Chemical | ChemComp-GOL / #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.37 Å3/Da / Density % sol: 63.45 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: evaporation / pH: 8.2 / Details: 1.6 M sodium/potassium phosphate, pH 8.2 / PH range: 8.2 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 S 6M / Detector: PIXEL / Date: Jan 25, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9785 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.2→50 Å / Num. obs: 25255 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 28.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.134 / Rpim(I) all: 0.058 / Rrim(I) all: 0.146 / Net I/σ(I): 12.2 |
Reflection shell | Resolution: 2.2→2.24 Å / Redundancy: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 1 / Num. unique obs: 1254 / CC1/2: 0.691 / Rpim(I) all: 0.459 / % possible all: 99.9 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.3→47.31 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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