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万見
- PDB-6j4u: Structural basis of tubulin detyrosination by vasohibins-SVBP enz... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j4u
タイトルStructural basis of tubulin detyrosination by vasohibins-SVBP enzyme complex and functional implications
要素
  • Small vasohibin-binding protein
  • Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1
キーワードHYDROLASE / carboxypeptidase / tubulin / microtubule.
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of metallopeptidase activity / tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / tubulin-tyrosine carboxypeptidase / regulation of cellular senescence / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / negative regulation of lymphangiogenesis / peptidase activator activity / metallocarboxypeptidase activity / negative regulation of endothelial cell migration / labyrinthine layer blood vessel development ...regulation of metallopeptidase activity / tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / tubulin-tyrosine carboxypeptidase / regulation of cellular senescence / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / negative regulation of lymphangiogenesis / peptidase activator activity / metallocarboxypeptidase activity / negative regulation of endothelial cell migration / labyrinthine layer blood vessel development / axon development / negative regulation of endothelial cell proliferation / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / protein secretion / regulation of angiogenesis / negative regulation of protein ubiquitination / negative regulation of angiogenesis / response to wounding / apical part of cell / actin binding / microtubule binding / angiogenesis / cytoskeleton / regulation of cell cycle / endoplasmic reticulum / proteolysis / extracellular space / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / Small vasohibin-binding protein / Vasohibin / Coiled-coil domain-containing protein 23
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1 / Small vasohibin-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.998 Å
データ登録者Wang, N. / Bao, H. / Huang, H.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (China)2018YFC1004500 中国
National Natural Science Foundation of Chinathe Thousand Young Talents Program 中国
National Natural Science Foundation of ChinaK18221002 中国
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2019
タイトル: Structural basis of tubulin detyrosination by the vasohibin-SVBP enzyme complex.
著者: Wang, N. / Bosc, C. / Ryul Choi, S. / Boulan, B. / Peris, L. / Olieric, N. / Bao, H. / Krichen, F. / Chen, L. / Andrieux, A. / Olieric, V. / Moutin, M.J. / Steinmetz, M.O. / Huang, H.
履歴
登録2019年1月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1
B: Small vasohibin-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8572
ポリマ－36,8572
非ポリマー00
水4,288238
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2270 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area14480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.512, 71.453, 128.108
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-593-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1 / Tubulin carboxypeptidase 1 / Tyrosine carboxypeptidase 1 / TTCP 1 / Vasohibin-1


分子量: 29034.707 Da / 分子数: 1 / 変異: E71S/A72H/K79M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VASH1, KIAA1036, VASH / プラスミド: RSFdeut / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q7L8A9, tubulinyl-Tyr carboxypeptidase
#2: タンパク質 Small vasohibin-binding protein / Coiled coil domain-containing protein 23


分子量: 7821.939 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SVBP, CCDC23 / プラスミド: RSFdeut / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8N300
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 238 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.48 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 5
詳細: by introducing three mutations E71S/A72H/K79M into V1c allowed us to solve the V1c-SVBP to high resolution. Well diffracting crystals of the mutant V1c-SVBP complex were obtained in 1.0 M ...詳細: by introducing three mutations E71S/A72H/K79M into V1c allowed us to solve the V1c-SVBP to high resolution. Well diffracting crystals of the mutant V1c-SVBP complex were obtained in 1.0 M lithium chloride, 0.1 M citric acid, pH 5.0, 20% PEG 6000.
PH範囲: 5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.998→50 Å / Num. obs: 28511 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.4 % / Biso Wilson estimate: 39.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rpim(I) all: 0.023 / Net I/σ(I): 24.6
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 1 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 2759 / CC1/2: 0.738 / Rpim(I) all: 0.358 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6J4O

6j4o


解像度: 1.998→47.695 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.23
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2036 1469 5.17 %
Rwork0.1681 --
obs0.1699 28433 99.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.998→47.695 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2248 0 0 238 2486
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072305
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8693111
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.6271921
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053333
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005402
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9977-2.06910.33141460.27822587X-RAY DIFFRACTION98
2.0691-2.1520.26621380.22592664X-RAY DIFFRACTION100
2.152-2.24990.21961310.20152669X-RAY DIFFRACTION100
2.2499-2.36850.22341310.1912682X-RAY DIFFRACTION100
2.3685-2.51690.22771760.18542644X-RAY DIFFRACTION100
2.5169-2.71120.19741510.18022678X-RAY DIFFRACTION100
2.7112-2.9840.22941540.17532703X-RAY DIFFRACTION100
2.984-3.41570.21061530.16672707X-RAY DIFFRACTION100
3.4157-4.3030.17531340.14212750X-RAY DIFFRACTION100
4.303-47.70870.18581550.15672880X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.7694-0.41011.29736.3468-0.40126.52380.238-1.0622-0.34510.9844-0.363-0.31160.23920.68540.09740.4831-0.08290.01590.76680.2010.403240.06765.480434.1161
22.86341.0368-2.26861.22140.51885.65620.0186-0.1953-0.13090.05830.0470.03890.1477-0.2668-0.07830.2413-0.0011-0.02880.24070.00240.245751.239171.149215.3615
31.63970.57051.39674.85963.07237.3438-0.0261-0.23890.18120.22370.056-0.0296-0.2187-0.1817-0.03410.21310.0190.00720.2482-0.02560.271761.301282.958319.0752
46.93041.30722.23272.3951-0.30696.0955-0.29150.17270.5443-0.07080.1755-0.5737-0.60190.99580.02780.3995-0.0059-0.02010.5998-0.05760.538473.439581.264317.1714
57.2955-0.3371-0.18172.87724.67587.8664-0.0855-0.3486-0.1739-0.22330.0024-0.0535-0.02990.2630.08810.3377-0.03960.01880.4460.12370.29838.088267.446426.9361
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 61 through 105 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 106 through 180 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 181 through 269 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 270 through 307 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 24 through 52 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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