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- PDB-6j3p: Crystal structure of the human GCN5 bromodomain in complex with c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j3p
タイトルCrystal structure of the human GCN5 bromodomain in complex with compound (R,R)-36n
要素Histone acetyltransferase KAT2A
キーワードTRANSFERASE / Crystal structure of the human GCN5 bromodomain in complex with compound (R / R)-36n
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H1-4K34 acetyltransferase activity / negative regulation of SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent catabolic process / histone succinyltransferase activity / peptidyl-lysine glutarylation / histone glutaryltransferase activity / metencephalon development / regulation of cartilage development / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / regulation of bone development ...histone H1-4K34 acetyltransferase activity / negative regulation of SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent catabolic process / histone succinyltransferase activity / peptidyl-lysine glutarylation / histone glutaryltransferase activity / metencephalon development / regulation of cartilage development / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / regulation of bone development / regulation of stem cell population maintenance / negative regulation of centriole replication / positive regulation of cell projection organization / transcription factor TFTC complex / regulation of regulatory T cell differentiation / internal peptidyl-lysine acetylation / telencephalon development / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation / histone H3 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / ATAC complex / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / RUNX3 regulates NOTCH signaling / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / Cardiogenesis / regulation of T cell activation / SAGA complex / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / Notch-HLH transcription pathway / limb development / Formation of paraxial mesoderm / acetyltransferase activity / histone acetyltransferase activity / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / midbrain development / intracellular distribution of mitochondria / regulation of RNA splicing / RNA Polymerase I Transcription Initiation / regulation of embryonic development / histone acetyltransferase complex / regulation of cell division / negative regulation of gluconeogenesis / protein-lysine-acetyltransferase activity / somitogenesis / regulation of DNA repair / long-term memory / histone acetyltransferase / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / positive regulation of gluconeogenesis / positive regulation of cytokine production / gluconeogenesis / neural tube closure / regulation of protein stability / cellular response to nerve growth factor stimulus / response to nutrient levels / regulation of synaptic plasticity / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Pre-NOTCH Transcription and Translation / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / multicellular organism growth / cellular response to tumor necrosis factor / histone deacetylase binding / mitotic spindle / HATs acetylate histones / heart development / fibroblast proliferation / protein phosphatase binding / DNA-binding transcription factor binding / in utero embryonic development / transcription coactivator activity / regulation of cell cycle / Ub-specific processing proteases / chromatin remodeling / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / centrosome / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / : / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
PCAF, N-terminal / Histone acetyltransferase GCN5/PCAF / PCAF (P300/CBP-associated factor) N-terminal domain / Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A ...PCAF, N-terminal / Histone acetyltransferase GCN5/PCAF / PCAF (P300/CBP-associated factor) N-terminal domain / Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-B8O / Histone acetyltransferase KAT2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.598 Å
データ登録者Huang, L.Y. / Li, H. / Niu, L. / Wu, C.Y. / Yu, Y.M. / Li, L.L. / Yang, S.Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China81473140, 81573349, 81773633, and 21772130 中国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2019
タイトル: Discovery of Pyrrolo[3,2- d]pyrimidin-4-one Derivatives as a New Class of Potent and Cell-Active Inhibitors of P300/CBP-Associated Factor Bromodomain.
著者: Huang, L. / Li, H. / Li, L. / Niu, L. / Seupel, R. / Wu, C. / Cheng, W. / Chen, C. / Ding, B. / Brennan, P.E. / Yang, S.
履歴
登録2019年1月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase KAT2A
B: Histone acetyltransferase KAT2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,7944
ポリマ－32,0032
非ポリマー7912
水5,152286
1
A: Histone acetyltransferase KAT2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,3972
ポリマ－16,0011
非ポリマー3951
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Histone acetyltransferase KAT2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,3972
ポリマ－16,0011
非ポリマー3951
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.572, 73.092, 76.222
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase KAT2A / General control of amino acid synthesis protein 5-like 2 / Histone acetyltransferase GCN5 / hGCN5 / ...General control of amino acid synthesis protein 5-like 2 / Histone acetyltransferase GCN5 / hGCN5 / Histone succinyltransferase KAT2A / Lysine acetyltransferase 2A / STAF97


分子量: 16001.318 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KAT2A, GCN5, GCN5L2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q92830, histone acetyltransferase, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-B8O / 2-{[(3R,5R)-5-(2,3-dihydro-1,4-benzodioxin-6-yl)-1-methylpiperidin-3-yl]amino}-3-methyl-3,5-dihydro-4H-pyrrolo[3,2-d]pyrimidin-4-one


分子量: 395.455 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H25N5O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 286 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Ammonium acetate, 0.1 M Tris pH 8.5, 25% w/v Polyethylene glycol 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.598→50 Å / Num. obs: 34345 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.8 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Rsym value: 0.099 / Net I/σ(I): 30.167
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / Num. unique obs: 34345 / Rsym value: 0.463

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14rc3_3199)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5mlj

5mlj


解像度: 1.598→39.114 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 16.23
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1811 1991 5.81 %
Rwork0.1545 --
obs0.1561 34284 99.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.598→39.114 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1763 0 58 286 2107
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0171900
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4682579
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.771139
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08264
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011323
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5982-1.63820.19941260.15982154X-RAY DIFFRACTION95
1.6382-1.68250.18111400.14532295X-RAY DIFFRACTION100
1.6825-1.7320.18081450.14572254X-RAY DIFFRACTION100
1.732-1.78790.1831410.14292273X-RAY DIFFRACTION100
1.7879-1.85180.17821390.14912291X-RAY DIFFRACTION100
1.8518-1.92590.19211380.15262295X-RAY DIFFRACTION100
1.9259-2.01360.17371440.14522307X-RAY DIFFRACTION100
2.0136-2.11970.16081460.14892286X-RAY DIFFRACTION100
2.1197-2.25250.16751390.14232313X-RAY DIFFRACTION100
2.2525-2.42640.18551440.13972306X-RAY DIFFRACTION100
2.4264-2.67050.2031380.15652331X-RAY DIFFRACTION100
2.6705-3.05680.16111530.15482342X-RAY DIFFRACTION100
3.0568-3.85080.17731440.15732367X-RAY DIFFRACTION100
3.8508-39.12580.19811540.17512479X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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