[日本語] English
万見
- PDB-6j3o: Crystal structure of the human PCAF bromodomain in complex with c... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j3o
タイトルCrystal structure of the human PCAF bromodomain in complex with compound 12
要素Histone acetyltransferase KAT2B
キーワードTRANSFERASE / Crystal structure of the human PCAF bromodomain in complex with compound 12
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-lysine acetylation / regulation of protein ADP-ribosylation / negative regulation of rRNA processing / diamine N-acetyltransferase / diamine N-acetyltransferase activity / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / negative regulation of centriole replication / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / Physiological factors / L-lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor ...peptidyl-lysine acetylation / regulation of protein ADP-ribosylation / negative regulation of rRNA processing / diamine N-acetyltransferase / diamine N-acetyltransferase activity / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / negative regulation of centriole replication / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / Physiological factors / L-lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / YAP1- and WWTR1 (TAZ)-stimulated gene expression / actomyosin / internal peptidyl-lysine acetylation / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / histone H3 acetyltransferase activity / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / ATAC complex / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / RUNX3 regulates NOTCH signaling / limb development / A band / I band / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / SAGA complex / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / cellular response to parathyroid hormone stimulus / protein-lysine-acetyltransferase activity / protein acetylation / histone acetyltransferase binding / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Notch-HLH transcription pathway / Formation of paraxial mesoderm / histone acetyltransferase activity / acetyltransferase activity / regulation of RNA splicing / regulation of cell division / RNA Polymerase I Transcription Initiation / regulation of embryonic development / regulation of DNA repair / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity / histone H3K4 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K36 acetyltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / positive regulation of gluconeogenesis / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / positive regulation of glycolytic process / gluconeogenesis / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / transcription coregulator activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / positive regulation of neuron projection development / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / kinetochore / Pre-NOTCH Transcription and Translation / memory / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Metalloprotease DUBs / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / histone deacetylase binding / cellular response to insulin stimulus / mitotic spindle / vasodilation / rhythmic process / HATs acetylate histones / heart development / cellular response to oxidative stress / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / transcription coactivator activity / regulation of cell cycle / chromatin remodeling / negative regulation of cell population proliferation / centrosome / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
PCAF, N-terminal / Histone acetyltransferase GCN5/PCAF / PCAF (P300/CBP-associated factor) N-terminal domain / Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A ...PCAF, N-terminal / Histone acetyltransferase GCN5/PCAF / PCAF (P300/CBP-associated factor) N-terminal domain / Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-B4L / Histone acetyltransferase KAT2B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.11 Å
データ登録者Huang, L.Y. / Li, H. / Li, L.L. / Niu, L. / Seupel, R. / Wu, C.Y. / Li, G.B. / Yu, Y.M. / Brennan, P.E. / Yang, S.Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China81473140, 81573349, 81773633, and 21772130 中国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2019
タイトル: Discovery of Pyrrolo[3,2- d]pyrimidin-4-one Derivatives as a New Class of Potent and Cell-Active Inhibitors of P300/CBP-Associated Factor Bromodomain.
著者: Huang, L. / Li, H. / Li, L. / Niu, L. / Seupel, R. / Wu, C. / Cheng, W. / Chen, C. / Ding, B. / Brennan, P.E. / Yang, S.
履歴
登録2019年1月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02019年5月22日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / citation / citation_author / computing / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / refine / reflns / reflns_shell / software
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name / _computing.structure_refinement / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.pdbx_starting_model / _reflns.pdbx_Rpim_I_all / _reflns.pdbx_Rrim_I_all / _reflns_shell.number_unique_obs / _reflns_shell.pdbx_Rpim_I_all / _software.version
改定 2.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase KAT2B
B: Histone acetyltransferase KAT2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8114
ポリマ－33,2882
非ポリマー5232
水79344
1
A: Histone acetyltransferase KAT2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9052
ポリマ－16,6441
非ポリマー2611
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Histone acetyltransferase KAT2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9052
ポリマ－16,6441
非ポリマー2611
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)101.520, 101.520, 99.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

-
要素

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase KAT2B / Histone acetyltransferase PCAF / Histone acetylase PCAF / Lysine acetyltransferase 2B / P300/CBP- ...Histone acetyltransferase PCAF / Histone acetylase PCAF / Lysine acetyltransferase 2B / P300/CBP-associated factor / P/CAF / Spermidine acetyltransferase KAT2B


分子量: 16644.045 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KAT2B, PCAF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q92831, histone acetyltransferase, diamine N-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-B4L / 3-methyl-2-[[(3~{R})-1-methylpiperidin-3-yl]amino]-5~{H}-pyrrolo[3,2-d]pyrimidin-4-one


分子量: 261.323 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H19N5O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.58 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 100 mM HEPES pH 8.2, 26% PEG10000 (v/v), 4% glycol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.978897 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2018年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978897 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.11→50.76 Å / Num. obs: 21934 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.129 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 2.11→2.17 Å / Rmerge(I) obs: 1.553

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14RC3_3199: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5MKX

5mkx


解像度: 2.11→50.76 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 33.82
Rfactor反射数%反射
Rfree0.257 1996 9.13 %
Rwork0.23 --
obs0.233 21873 99.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.11→50.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1752 0 38 44 1834
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021851
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5052501
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.831119
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.035257
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003311
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1104-2.16320.39831400.36171414X-RAY DIFFRACTION99
2.1632-2.22170.39251450.37861418X-RAY DIFFRACTION99
2.2217-2.2870.62881250.53931333X-RAY DIFFRACTION94
2.287-2.36090.3781410.3381436X-RAY DIFFRACTION100
2.3609-2.44520.36361460.28421436X-RAY DIFFRACTION100
2.4452-2.54310.32331470.28681449X-RAY DIFFRACTION100
2.5431-2.65890.36591390.28691398X-RAY DIFFRACTION100
2.6589-2.79910.33731500.28091450X-RAY DIFFRACTION100
2.7991-2.97440.32161420.25791413X-RAY DIFFRACTION100
2.9744-3.2040.27641450.24721432X-RAY DIFFRACTION100
3.204-3.52640.23761460.22361428X-RAY DIFFRACTION100
3.5264-4.03650.2141460.19361422X-RAY DIFFRACTION100
4.0365-5.08480.21291410.18381430X-RAY DIFFRACTION100
5.0848-50.77470.19251430.18861418X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る