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- PDB-6j2h: Crystal structure of bat (Pteropus Alecto) MHC class I Ptal-N*01:... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j2h
タイトルCrystal structure of bat (Pteropus Alecto) MHC class I Ptal-N*01:01 mutant (Met52 Asp53 Leu54 deleted) in complex with Hendra virus-derived peptide HeV1
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • HeV1
  • Ptal-N*01:01 (Met52 Asp53 Leu54 deleted)
キーワードIMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / : / : / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / cellular response to iron ion ...antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / : / : / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / cellular response to iron ion / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / MHC class I peptide loading complex / response to molecule of bacterial origin / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / MHC class I protein complex / positive regulation of immune response / peptide antigen binding / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of T cell activation / cellular response to nicotine / specific granule lumen / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of cellular senescence / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / negative regulation of epithelial cell proliferation / Interferon gamma signaling / disordered domain specific binding / MHC class II protein complex binding / positive regulation of protein binding / Modulation by Mtb of host immune system / late endosome membrane / sensory perception of smell / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / negative regulation of neuron projection development / iron ion transport / T cell differentiation in thymus / ER-Phagosome pathway / protein refolding / early endosome membrane / protein homotetramerization / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / immune response / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / lysosomal membrane / focal adhesion / Neutrophil degranulation / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoprotein P region PNT disordered / Phosphoprotein P region PNT disordered / Paramyxovirus structural protein P/V, N-terminal domain / Paramyxovirus structural protein V/P N-terminus / Phosphoprotein P soyouz module / N-terminal region of Paramyxovirinae phosphoprotein (P) / P/V phosphoprotein, paramyxoviral / Paramyxovirus P/V phosphoprotein C-terminal / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus ...Phosphoprotein P region PNT disordered / Phosphoprotein P region PNT disordered / Paramyxovirus structural protein P/V, N-terminal domain / Paramyxovirus structural protein V/P N-terminus / Phosphoprotein P soyouz module / N-terminal region of Paramyxovirinae phosphoprotein (P) / P/V phosphoprotein, paramyxoviral / Paramyxovirus P/V phosphoprotein C-terminal / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MHC class I antigen / Phosphoprotein / Beta-2-microglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Pteropus alecto (クロオオコウモリ)
Homo sapiens (ヒト)
Hendra virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Lu, D. / Liu, K.F. / Yue, C. / Lu, Q. / Cheng, H. / Chai, Y. / Qi, J.X. / Gao, G.F. / Liu, W.J.
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2019
タイトル: Peptide presentation by bat MHC class I provides new insight into the antiviral immunity of bats.
著者: Lu, D. / Liu, K. / Zhang, D. / Yue, C. / Lu, Q. / Cheng, H. / Wang, L. / Chai, Y. / Qi, J. / Wang, L.F. / Gao, G.F. / Liu, W.J.
履歴
登録2019年1月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月25日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: entity / struct / Item: _entity.pdbx_description / _struct.title
改定 1.22019年12月4日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ptal-N*01:01 (Met52 Asp53 Leu54 deleted)
B: Beta-2-microglobulin
C: HeV1
D: Ptal-N*01:01 (Met52 Asp53 Leu54 deleted)
E: Beta-2-microglobulin
F: HeV1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,3146
ポリマ－89,3146
非ポリマー00
水5,585310
1
A: Ptal-N*01:01 (Met52 Asp53 Leu54 deleted)
B: Beta-2-microglobulin
C: HeV1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6573
ポリマ－44,6573
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4580 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area18780 Å2
手法PISA
2
D: Ptal-N*01:01 (Met52 Asp53 Leu54 deleted)
E: Beta-2-microglobulin
F: HeV1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6573
ポリマ－44,6573
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4530 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area18690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.651, 102.504, 178.505
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-416-

HOH

21D-397-

HOH

31D-398-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Ptal-N*01:01 (Met52 Asp53 Leu54 deleted)


分子量: 31759.811 Da / 分子数: 2 / 変異: 52-54 deletion / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pteropus alecto (クロオオコウモリ)
遺伝子: Ptal-N / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: A0A125R585
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11973.386 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: P61769
#3: タンパク質・ペプチド HeV1


分子量: 924.008 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Hendra virus (ウイルス) / 参照: UniProt: O55778*PLUS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 310 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.34 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M sodium formate, 20%(w/v) polyethylene glycol 3,350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: SDMS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2017年12月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 40730 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 11.8 % / Net I/σ(I): 3.807
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→50 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2278 2039 5.03 %
Rwork0.1966 --
obs0.1982 40524 97.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6298 0 0 310 6608
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076488
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7568826
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d25.4782390
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052884
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041174
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.34870.26671280.23522318X-RAY DIFFRACTION89
2.3487-2.40750.31211360.22532456X-RAY DIFFRACTION94
2.38-5.6540.19081510.1812752X-RAY DIFFRACTION99
2.4075-2.47250.27421340.22922481X-RAY DIFFRACTION95
2.4725-2.54530.25911260.25232499X-RAY DIFFRACTION96
2.5453-2.62740.29171250.23422522X-RAY DIFFRACTION97
2.6274-2.72130.3111160.23962552X-RAY DIFFRACTION97
2.7213-2.83020.26391270.22632583X-RAY DIFFRACTION98
2.8302-2.9590.26321560.22472550X-RAY DIFFRACTION98
2.959-3.11490.25951460.22122610X-RAY DIFFRACTION100
3.1149-3.30990.25961240.21082631X-RAY DIFFRACTION100
3.3099-3.56530.23941120.19572653X-RAY DIFFRACTION100
3.5653-3.92360.19971570.18272600X-RAY DIFFRACTION100
3.9236-4.49050.17491500.15642616X-RAY DIFFRACTION98
4.4905-5.6540.18571510.15642662X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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