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- PDB-6ixr: Structure of Myo2-GTD in complex with Inp2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ixr
タイトルStructure of Myo2-GTD in complex with Inp2
要素
  • Inheritance of peroxisomes protein 2
  • Myosin-2
キーワードPROTEIN BINDING / Cargo binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


peroxisome inheritance / RHOT2 GTPase cycle / RHOT1 GTPase cycle / Myo2p-Vac17p-Vac8p transport complex / membrane addition at site of cytokinesis / mitochondrion inheritance / RHOU GTPase cycle / meiotic nuclear membrane microtubule tethering complex / myosin V complex / vacuole inheritance ...peroxisome inheritance / RHOT2 GTPase cycle / RHOT1 GTPase cycle / Myo2p-Vac17p-Vac8p transport complex / membrane addition at site of cytokinesis / mitochondrion inheritance / RHOU GTPase cycle / meiotic nuclear membrane microtubule tethering complex / myosin V complex / vacuole inheritance / Golgi inheritance / incipient cellular bud site / cellular bud tip / vesicle transport along actin filament / cellular bud neck / mating projection tip / vesicle docking involved in exocytosis / fungal-type vacuole membrane / peroxisomal membrane / microfilament motor activity / intracellular distribution of mitochondria / filamentous actin / actin filament bundle / establishment of mitotic spindle orientation / protein-membrane adaptor activity / vesicle-mediated transport / transport vesicle / actin filament organization / small GTPase binding / actin filament binding / protein transport / actin cytoskeleton / vesicle / calmodulin binding / ATP binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Inheritance of peroxisomes protein 2 / : / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. ...Inheritance of peroxisomes protein 2 / : / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin-2 / Inheritance of peroxisomes protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.854 Å
データ登録者Tang, K. / Wei, Z.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31770791 中国
National Natural Science Foundation of China31570741 中国
National Natural Science Foundation of China31600612 中国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: Structural mechanism for versatile cargo recognition by the yeast class V myosin Myo2.
著者: Tang, K. / Li, Y. / Yu, C. / Wei, Z.
履歴
登録2018年12月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin-2
B: Inheritance of peroxisomes protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,7164
ポリマ－51,5242
非ポリマー1922
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1900 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area19560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.508, 63.508, 225.830
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Myosin-2 / Cell division control protein 66 / Class V unconventional myosin MYO2 / Type V myosin heavy chain ...Cell division control protein 66 / Class V unconventional myosin MYO2 / Type V myosin heavy chain MYO2 / Myosin V MYO2


分子量: 48900.484 Da / 分子数: 1 / 変異: Deletions 1342-1347 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: MYO2, CDC66, YOR326W, O6167 / プラスミド: modified pET32a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P19524
#2: タンパク質・ペプチド Inheritance of peroxisomes protein 2 / Inp2


分子量: 2623.817 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: INP2, YMR163C, YM8520.12C / プラスミド: modified pET32a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q03824
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.41 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 8% w/v PEG 4000, 0.2-0.3 M lithium/ammonium sulfate pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年4月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→55 Å / Num. obs: 13042 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 19 % / Biso Wilson estimate: 79.08 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.172 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.177 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.85-3.0120.11.55718540.9630.3551.59899.8
9.03-5514.90.074940.9980.0180.07399.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.6.2データスケーリング
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2F6H

2f6h


解像度: 2.854→49.446 Å / SU ML: 0.53 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 34.49
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2632 698 5.41 %
Rwork0.2092 --
obs0.2121 12906 99.16 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 188.14 Å2 / Biso mean: 93.3167 Å2 / Biso min: 50.5 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.854→49.446 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3212 0 10 0 3222
Biso mean--174.69 --
残基数----397
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023286
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5174461
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.019523
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002554
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.7441196
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8543-3.07470.40871590.35292331249099
3.0747-3.3840.33691190.28912387250699
3.384-3.87360.29231460.24062400254699
3.8736-4.87960.27321270.18324862613100
4.8796-49.45320.20581470.178326042751100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3172-0.19270.25430.4659-0.34261.88010.08510.422-0.1401-0.2897-0.0574-0.0407-0.10330.5413-0.00130.9073-0.229-0.05690.6538-0.00130.606793.8318-11.0935439.4258
20.3787-0.28510.49620.3991-0.04141.759-0.05320.0151-0.14970.13230.05430.1533-0.08730.346300.7864-0.0410.0450.83430.0650.7994104.9704-21.5338468.7581
30.0332-0.0233-0.0030.0383-0.00810.0596-0.21740.0904-0.33750.25960.81740.2726-0.6057-0.5152-0.00061.1784-0.0483-0.02940.91820.07181.017478.3106-8.7552432.3703
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1152 through 1325 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 1326 through 1571 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 532 through 540 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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