[日本語] English
万見
- PDB-6iwd: The PTP domain of human PTPN14 in a complex with the CR3 domain o... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6iwd
タイトルThe PTP domain of human PTPN14 in a complex with the CR3 domain of HPV18 E7
要素
  • HPV18 E7
  • Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 14
キーワードONCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


lymphangiogenesis / regulation of protein export from nucleus / Interleukin-37 signaling / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / transcription coregulator activity / receptor tyrosine kinase binding / host cell cytoplasm ...lymphangiogenesis / regulation of protein export from nucleus / Interleukin-37 signaling / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / transcription coregulator activity / receptor tyrosine kinase binding / host cell cytoplasm / cytoskeleton / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of cell population proliferation / protein domain specific binding / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / host cell nucleus / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Double Stranded RNA Binding Domain - #330 / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-14/21 / PTPN14/21, FERM domain C-lobe / Papillomavirus E7 / E7 protein, Early protein / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain ...Double Stranded RNA Binding Domain - #330 / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-14/21 / PTPN14/21, FERM domain C-lobe / Papillomavirus E7 / E7 protein, Early protein / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Protein tyrosine phosphatase superfamily / FERM central domain / Double Stranded RNA Binding Domain / FERM superfamily, second domain / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Protein E7 / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 14 / Protein E7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human papillomavirus type 18 (パピローマウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Yun, H.-Y. / Kim, S.J. / Ku, B.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (Korea)2015M3A9B5030308 韓国
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2019
タイトル: Structural basis for recognition of the tumor suppressor protein PTPN14 by the oncoprotein E7 of human papillomavirus.
著者: Yun, H.Y. / Kim, M.W. / Lee, H.S. / Kim, W. / Shin, J.H. / Kim, H. / Shin, H.C. / Park, H. / Oh, B.H. / Kim, W.K. / Bae, K.H. / Lee, S.C. / Lee, E.W. / Ku, B. / Kim, S.J.
履歴
登録2018年12月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 14
B: HPV18 E7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6376
ポリマ－41,3472
非ポリマー2914
水4,828268
1
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 14
B: HPV18 E7
ヘテロ分子

A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 14
B: HPV18 E7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,27512
ポリマ－82,6934
非ポリマー5828
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area6080 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area30110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.573, 169.153, 42.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-338-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 14 / Protein-tyrosine phosphatase pez


分子量: 35063.305 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 886-1187 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15678, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質 HPV18 E7


分子量: 6283.309 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 54-105 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human papillomavirus type 18 (パピローマウイルス)
遺伝子: E7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q76Z96, UniProt: P06788*PLUS

-
非ポリマー , 4種, 272分子

#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 268 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.19 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Tris-HCl pH 8.0, 25% (w/v) polyethylene glycol 3350, 0.25 M lithium sulfate monohydrate, and 2% (v/v) tert-butanol

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年9月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 35719 / % possible obs: 95.1 % / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 41.3
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / Rmerge(I) obs: 0.328 / Num. unique obs: 1615

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2BZL

2bzl


解像度: 1.8→29.987 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.49 / 位相誤差: 21.57
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2125 2000 5.61 %
Rwork0.1858 --
obs0.1873 35674 95.13 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→29.987 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2684 0 12 268 2964
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072759
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7743737
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.3171649
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055413
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005472
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7998-1.84480.31951300.27692189X-RAY DIFFRACTION88
1.8448-1.89470.26791300.23972180X-RAY DIFFRACTION89
1.8947-1.95050.24351330.22022244X-RAY DIFFRACTION89
1.9505-2.01340.26641330.20092243X-RAY DIFFRACTION90
2.0134-2.08530.23531360.19962292X-RAY DIFFRACTION93
2.0853-2.16880.23631410.18732370X-RAY DIFFRACTION94
2.1688-2.26750.23541430.18372392X-RAY DIFFRACTION96
2.2675-2.3870.24811450.18312466X-RAY DIFFRACTION98
2.387-2.53650.22751470.18872477X-RAY DIFFRACTION99
2.5365-2.73220.21851510.19692518X-RAY DIFFRACTION99
2.7322-3.00690.23251500.20382536X-RAY DIFFRACTION100
3.0069-3.44150.20621510.18742540X-RAY DIFFRACTION100
3.4415-4.33380.17471540.15822589X-RAY DIFFRACTION100
4.3338-29.99160.18041560.16832638X-RAY DIFFRACTION97

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る