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- PDB-6iux: Crystal structure of a hydrolase protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6iux
タイトルCrystal structure of a hydrolase protein
要素[Protein ADP-ribosylarginine] hydrolase
キーワードHYDROLASE / ADPR / protein
機能・相同性
機能・相同性情報


[protein ADP-ribosylarginine] hydrolase / ADP-ribosylarginine hydrolase activity / protein de-ADP-ribosylation / potassium ion binding / protein modification process / magnesium ion binding / extracellular space
類似検索 - 分子機能
ADP-ribosylarginine hydrolase / ADP-ribosylglycohydrolase fold / ADP-ribosylation/Crystallin J1 / ADP-ribosylation/Crystallin J1 / ADP-ribosylglycohydrolase / ADP-ribosylation/Crystallin J1 superfamily / : / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AR6 / ADP-ribosylhydrolase ARH1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.195 Å
データ登録者Liu, X.H. / Yu, X.C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China81672794 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of protein
著者: Liu, X.H. / Yu, X.C.
履歴
登録2018年12月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: [Protein ADP-ribosylarginine] hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,5563
ポリマ－41,9721
非ポリマー5842
水7,620423
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area13300 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)45.680, 52.919, 141.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 [Protein ADP-ribosylarginine] hydrolase / ADP-ribosylarginine hydrolase / ADP-ribose-L-arginine cleaving enzyme


分子量: 41972.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADPRH, ARH1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P54922, [protein ADP-ribosylarginine] hydrolase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-AR6 / [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL [HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE / Adenosine-5-Diphosphoribose


分子量: 559.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N5O14P2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 423 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.52 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2M ammonium chloride pH 6.3, 20% PEG-3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.195→36 Å / Num. obs: 160794 / % possible obs: 77.6 % / 冗長度: 11.5 % / Net I/σ(I): 24.2
反射 シェル解像度: 1.2→1.26 Å

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解析

ソフトウェア
名称分類
PHENIX精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.195→26.007 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.5
詳細: SF FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS UNDER I_MINUS AND I_PLUS COLUMNS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1828 3790 2.36 %
Rwork0.1591 --
obs0.1597 160794 76.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.195→26.007 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2788 0 37 423 3248
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062953
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9594015
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.8971664
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074409
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005518
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.1954-1.21050.3625210.4661914X-RAY DIFFRACTION12
1.2105-1.22650.379360.36511473X-RAY DIFFRACTION19
1.2265-1.24330.3965440.35541920X-RAY DIFFRACTION26
1.2433-1.2610.2798560.30882386X-RAY DIFFRACTION31
1.261-1.27980.306680.28012845X-RAY DIFFRACTION38
1.2798-1.29980.1996800.21423370X-RAY DIFFRACTION44
1.2998-1.32120.1936960.19743906X-RAY DIFFRACTION52
1.3212-1.34390.2081050.19584424X-RAY DIFFRACTION58
1.3439-1.36840.20871210.19064949X-RAY DIFFRACTION66
1.3684-1.39470.26661300.19535376X-RAY DIFFRACTION71
1.3947-1.42320.17681520.18676375X-RAY DIFFRACTION84
1.4232-1.45410.22821700.18277073X-RAY DIFFRACTION94
1.4541-1.48790.21681780.16647341X-RAY DIFFRACTION97
1.4879-1.52510.17631830.16577417X-RAY DIFFRACTION98
1.5251-1.56640.16941810.16357440X-RAY DIFFRACTION99
1.5664-1.61240.18781840.16197493X-RAY DIFFRACTION99
1.6124-1.66450.21771800.16067490X-RAY DIFFRACTION99
1.6645-1.7240.20081830.16547478X-RAY DIFFRACTION99
1.724-1.7930.19481860.1617488X-RAY DIFFRACTION98
1.793-1.87450.16431810.1597508X-RAY DIFFRACTION99
1.8745-1.97330.18011840.15467508X-RAY DIFFRACTION100
1.9733-2.09690.18231820.15357573X-RAY DIFFRACTION100
2.0969-2.25870.15571780.15177551X-RAY DIFFRACTION100
2.2587-2.48590.17731780.14987420X-RAY DIFFRACTION98
2.4859-2.84520.16271830.15257532X-RAY DIFFRACTION99
2.8452-3.58320.1691770.14477570X-RAY DIFFRACTION100
3.5832-26.01320.18241730.14897184X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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