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- PDB-6iui: Crystal structure of GIT1 PBD domain in complex with Paxillin LD4... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6iui
タイトルCrystal structure of GIT1 PBD domain in complex with Paxillin LD4 motif
要素
  • ARF GTPase-activating protein GIT1
  • Paxillin
キーワードPROTEIN BINDING / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of ARF protein signal transduction / structural constituent of postsynaptic specialization / Ephrin signaling / RAC2 GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / motor learning / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components ...negative regulation of ARF protein signal transduction / structural constituent of postsynaptic specialization / Ephrin signaling / RAC2 GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / motor learning / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / synaptic vesicle recycling / negative regulation of inflammatory response to wounding / intramembranous ossification / inhibitory synapse / immunological synapse formation / positive regulation of microtubule nucleation / regulation of ARF protein signal transduction / dendritic spine development / vinculin binding / neuropilin binding / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / gamma-tubulin binding / signal complex assembly / negative regulation of glycolytic process / microtubule associated complex / growth hormone receptor signaling pathway / negative regulation of interleukin-1 beta production / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / regulation of synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of receptor catabolic process / mitotic spindle pole / excitatory synapse / calyx of Held / endothelial cell migration / ephrin receptor signaling pathway / Smooth Muscle Contraction / neuron development / GAB1 signalosome / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / stress fiber / GABA-ergic synapse / positive regulation of stress fiber assembly / cellular response to epidermal growth factor stimulus / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / protein tyrosine kinase binding / GTPase activator activity / substrate adhesion-dependent cell spreading / cell redox homeostasis / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / regulation of cytokinesis / locomotory behavior / brain development / beta-catenin binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / small GTPase binding / cellular response to reactive oxygen species / cell-cell junction / cell migration / lamellipodium / presynapse / cell cortex / growth cone / scaffold protein binding / cellular response to lipopolysaccharide / protein phosphatase binding / postsynapse / postsynaptic density / cytoskeleton / cell adhesion / endosome / neuron projection / focal adhesion / centrosome / glutamatergic synapse / dendrite / synapse / protein-containing complex binding / signal transduction / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Leupaxin/Paxillin/TGFB1I1 / Arf GTPase-activating protein GIT1/2, coiled-coil domain / GIT coiled-coil Rho guanine nucleotide exchange factor / : / GIT, Spa2 homology (SHD) domain / ARF GTPase-activating protein GIT1, C-terminal / Spa2 homology domain (SHD) of GIT / G protein-coupled receptor kinase-interacting protein 1 C term / Helical motif in the GIT family of ADP-ribosylation factor GTPase-activating proteins / Paxillin ...Leupaxin/Paxillin/TGFB1I1 / Arf GTPase-activating protein GIT1/2, coiled-coil domain / GIT coiled-coil Rho guanine nucleotide exchange factor / : / GIT, Spa2 homology (SHD) domain / ARF GTPase-activating protein GIT1, C-terminal / Spa2 homology domain (SHD) of GIT / G protein-coupled receptor kinase-interacting protein 1 C term / Helical motif in the GIT family of ADP-ribosylation factor GTPase-activating proteins / Paxillin / : / : / Paxillin family / : / Arf GTPase activating protein / ArfGAP domain superfamily / Putative GTPase activating protein for Arf / ARF GTPase-activating proteins domain profile. / Putative GTP-ase activating proteins for the small GTPase, ARF / Nucleotidyltransferases domain 2 / ARFGAP/RecO-like zinc finger / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
cDNA FLJ57182, highly similar to Paxillin / Paxillin / ARF GTPase-activating protein GIT1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Liang, M. / Wei, Z.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31770791 中国
National Natural Science Foundation of China31570741 中国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2019
タイトル: Structural basis of the target-binding mode of the G protein-coupled receptor kinase-interacting protein in the regulation of focal adhesion dynamics.
著者: Liang, M. / Xie, X. / Pan, J. / Jin, G. / Yu, C. / Wei, Z.
履歴
登録2018年11月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ARF GTPase-activating protein GIT1
B: ARF GTPase-activating protein GIT1
C: Paxillin
D: Paxillin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4344
ポリマ－35,4344
非ポリマー00
水00
1
A: ARF GTPase-activating protein GIT1
D: Paxillin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,7172
ポリマ－17,7172
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1510 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area7890 Å2
手法PISA
2
B: ARF GTPase-activating protein GIT1
C: Paxillin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,7172
ポリマ－17,7172
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1570 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area7760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.803, 128.803, 47.644
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

#1: タンパク質 ARF GTPase-activating protein GIT1 / ARF GAP GIT1 / Cool-associated and tyrosine-phosphorylated protein 1 / CAT1 / G protein-coupled ...ARF GAP GIT1 / Cool-associated and tyrosine-phosphorylated protein 1 / CAT1 / G protein-coupled receptor kinase-interactor 1 / GRK-interacting protein 1


分子量: 14692.856 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Git1 / プラスミド: modified pET32a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9Z272
#2: タンパク質・ペプチド Paxillin


分子量: 3024.340 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: modified pET32a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: B4DRY6, UniProt: P49023*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.89 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1M HEPES pH 7.5, 30% w/v PEG 1000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 12341 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rpim(I) all: 0.023 / Rrim(I) all: 0.059 / Χ2: 0.732 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.6-2.6470.9866210.7510.4011.0650.426100
2.64-2.6970.7966090.7970.3240.860.444100
2.69-2.7470.645830.8480.2610.6910.464100
2.74-2.86.90.5366200.8820.220.580.458100
2.8-2.866.90.396160.9330.160.4220.452100
2.86-2.936.90.2826210.9690.1160.3050.487100
2.93-36.80.2435950.9770.1010.2640.49899.8
3-3.086.80.1886110.9830.0780.2040.50299.8
3.08-3.176.50.1416240.9890.060.1530.517100
3.17-3.285.80.1136130.990.0510.1240.57499.8
3.28-3.396.90.0926180.9940.0380.0990.652100
3.39-3.537.10.0786080.9950.0320.0850.747100
3.53-3.697.10.0726060.9960.0290.0770.868100
3.69-3.886.90.0626290.9970.0250.0670.93100
3.88-4.136.90.0546220.9970.0220.0580.96499.8
4.13-4.456.60.056170.9970.0210.0541.048100
4.45-4.895.90.0486140.9980.0220.0541.12599.7
4.89-5.66.90.0496270.9980.020.0531.09499.8
5.6-7.056.80.0476320.9970.020.0511.014100
7.05-5060.0426550.9970.0190.0471.45398.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データスケーリング
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6IUH

6iuh


解像度: 2.6→32.201 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 28.99
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2256 611 5 %
Rwork0.1941 --
obs0.1957 12229 99.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 303.07 Å2 / Biso mean: 130.9752 Å2 / Biso min: 58.89 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→32.201 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2070 0 0 0 2070
残基数----275
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022097
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5212842
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.017353
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003361
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.099772
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6004-2.86190.30141520.258328853037100
2.8619-3.27570.29831450.26328803025100
3.2757-4.12570.27051560.223729033059100
4.1257-32.20320.18851580.16352950310899
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.1731.9842-1.10474.2369-5.51188.69320.3723-1.26930.87011.3877-0.39241.1078-0.0104-0.60630.09370.72010.10310.08060.8967-0.02310.8812-41.4502-20.801511.5655
210.00311.37972.73982.90991.10597.1218-0.1736-0.55410.29420.7461-0.0349-1.5272-0.7104-0.04330.27130.74520.0043-0.02790.62730.04930.6393-31.3987-17.33610.9861
33.61640.7579-3.29342.63140.81994.0032-0.2847-0.1233-3.5414-2.38450.8126-1.00871.29850.5441-0.65741.0793-0.07020.0511.0189-0.29861.5085-38.2586-37.66581.2035
48.7102-1.12891.1637.81392.40367.97-1.67531.22670.1635-2.30591.313-0.6419-1.02130.40290.3280.9408-0.1270.04580.61440.03430.5984-34.1812-19.4131.1012
54.47390.6420.77924.1752-3.40743.0845-0.3032-3.22.45834.33931.3751-0.3441-2.6972.5834-0.96751.8277-0.27340.19731.1442-0.41391.2705-47.1677-22.5952-12.4741
69.71432.68180.51175.46491.75575.5086-0.4597-1.62742.42742.24350.8271-0.0778-0.9129-1.2073-0.26691.00880.24230.45281.22540.1431.1478-56.0494-25.929-14.3729
75.1254-2.38062.83854.3653.0087.1093-1.1507-1.1943-0.13480.40091.38090.8703-1.2908-1.0673-0.29740.79630.07840.07681.15170.36961.5343-59.0762-25.6162-22.1333
88.1376-2.3272-1.30032.5604-1.10379.30430.3102-0.12360.1039-0.5320.84411.46460.335-1.336-0.92480.6014-0.1085-0.03430.77490.15970.8514-51.445-29.7117-22.9246
95.1087-0.53230.58914.9636-5.61527.39580.3519-0.8022.01410.4656-0.2382-1.8605-0.51341.1635-0.36580.8072-0.12620.04460.848-0.01361.1899-41.1884-27.6391-23.7629
103.50510.86995.11643.72162.58898.9992-1.3461-0.75271.0229-1.43091.39472.9619-1.38650.1406-0.75541.21940.1364-0.24030.7390.19551.7909-43.9241-10.49312.9495
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 647 through 673 )A647 - 673
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 674 through 697 )A674 - 697
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 698 through 704 )A698 - 704
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 705 through 768 )A705 - 768
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 650 through 673 )B650 - 673
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 674 through 704 )B674 - 704
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 705 through 728 )B705 - 728
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 729 through 765 )B729 - 765
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 262 through 282 )C262 - 282
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'D' and (resid 262 through 281 )D262 - 281

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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