[日本語] English
万見
- PDB-6in2: Crystal structure of BRD1 in complex with 18-Crown-6 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6in2
タイトルCrystal structure of BRD1 in complex with 18-Crown-6
要素Bromodomain-containing protein 1
キーワードTRANSCRIPTION / Bromodomain / acetyl-lysine
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3-K14 acetyltransferase complex / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / erythrocyte maturation / response to immobilization stress / response to electrical stimulus / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / positive regulation of erythrocyte differentiation / histone reader activity ...histone H3-K14 acetyltransferase complex / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / erythrocyte maturation / response to immobilization stress / response to electrical stimulus / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / positive regulation of erythrocyte differentiation / histone reader activity / HATs acetylate histones / perikaryon / histone binding / nuclear speck / chromatin remodeling / dendrite / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
BRPF2, ePHD domain / BRPF2, PHD domain / : / Enhancer of polycomb-like, N-terminal / Enhancer of polycomb-like / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / domain with conserved PWWP motif ...BRPF2, ePHD domain / BRPF2, PHD domain / : / Enhancer of polycomb-like, N-terminal / Enhancer of polycomb-like / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / 1,4,7,10,13,16-HEXAOXACYCLOOCTADECANE / Bromodomain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Yokoyama, T. / Kosaka, Y. / Matsumoto, K. / Kitakami, R. / Nabeshima, Y. / Mizuguchi, M.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crown Ethers as Transthyretin Amyloidogenesis Inhibitor
著者: Yokoyama, T. / Kosaka, Y. / Matsumoto, K. / Kitakami, R. / Nabeshima, Y. / Mizuguchi, M.
履歴
登録2018年10月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Bromodomain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2423
ポリマ－14,9191
非ポリマー3232
水1,31573
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area240 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area7820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)27.926, 59.641, 35.831
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.60, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Bromodomain-containing protein 1 / BR140-like protein / Bromodomain and PHD finger-containing protein 2


分子量: 14918.933 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD1, BRL, BRPF2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O95696
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-O4B / 1,4,7,10,13,16-HEXAOXACYCLOOCTADECANE / 18-クラウン-6


分子量: 264.315 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H24O6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 17% PEG4000, 0.1 M sodium acetate pH 4.4, 0.2 M ammonium acetate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年11月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→29.8 Å / Num. obs: 11371 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4.1 % / Rpim(I) all: 0.041 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / Rpim(I) all: 0.343

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1-2155_1069: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化解像度: 1.75→29.758 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 39.73
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2477 567 5 %
Rwork0.2081 --
obs0.2101 11345 99.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→29.758 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1021 0 22 73 1116
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051078
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.631453
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.155426
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06154
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005193
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7495-1.92550.38451400.32242640X-RAY DIFFRACTION98
1.9255-2.20410.30141400.23452685X-RAY DIFFRACTION100
2.2041-2.77660.27141430.20892719X-RAY DIFFRACTION100
2.7766-29.76180.20381440.18052734X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 8.6041 Å / Origin y: -1.2047 Å / Origin z: 6.2815 Å
111213212223313233
T0.2897 Å20.0049 Å20.0669 Å2-0.2626 Å2-0.0175 Å2--0.3589 Å2
L0.0594 °2-0.0412 °2-0.0867 °2-0.2447 °2-0.0913 °2--0.4499 °2
S-0.0699 Å °-0.0991 Å °-0.0518 Å °0.0199 Å °0.066 Å °0.0469 Å °0.0749 Å °0.0207 Å °-0.0001 Å °
精密化 TLSグループSelection details: not resname HOH

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る