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- PDB-6if4: Crystal structure of Tbtudor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6if4
タイトルCrystal structure of Tbtudor
要素Histone acetyltransferase
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Tudor / DNA / transcription / methylation
機能・相同性
機能・相同性情報


histone acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / transcription coregulator activity / DNA repair / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / DNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / Chromo-like domain superfamily / Acyl-CoA N-acyltransferase / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.934 Å
データ登録者Gao, J. / Ye, K. / Diwu, Y. / Liao, S. / Tu, X.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31500601 中国
National Natural Science Foundation of ChinaU1332137 中国
National Natural Science Foundation of China31570737 中国
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2020
タイトル: Crystal structure of TbEsa1 presumed Tudor domain from Trypanosoma brucei.
著者: Gao, J. / Ye, K. / Diwu, Y. / Xu, C. / Zhang, X. / Liao, S. / Tu, X.
履歴
登録2018年9月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02019年11月6日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / atom_sites / computing / diffrn / entity / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_rmsd_bond / pdbx_validate_symm_contact / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_restr_ncs / refine_ls_shell / software / struct_ncs_dom / struct_ncs_dom_lim / struct_sheet_range
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _diffrn.pdbx_serial_crystal_experiment / _entity.pdbx_number_of_molecules / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _refine.B_iso_max / _refine.B_iso_mean / _refine.B_iso_min / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_number_reflns_R_work / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine.pdbx_stereochemistry_target_values / _refine.solvent_model_details / _refine_hist.cycle_id / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_solvent / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_hist.pdbx_number_residues_total / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_free_error / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _refine_ls_shell.d_res_high / _refine_ls_shell.d_res_low / _software.version / _struct_sheet_range.end_auth_comp_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_comp_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id
解説: Atomic clashes / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12020年9月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Histone acetyltransferase
A: Histone acetyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1392
ポリマ－17,1392
非ポリマー00
水1,33374
1
A: Histone acetyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5701
ポリマ－8,5701
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Histone acetyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5701
ポリマ－8,5701
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)29.389, 34.274, 37.470
Angle α, β, γ (deg.)113.580, 100.530, 102.900
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 2 through 14 or (resid 15...
21(chain B and (resid 2 through 30 or (resid 31...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11VALVALLEULEU(chain A and (resid 2 through 14 or (resid 15...AB2 - 142 - 14
12HISHISHISHIS(chain A and (resid 2 through 14 or (resid 15...AB1515
13VALVALARGARG(chain A and (resid 2 through 14 or (resid 15...AB2 - 612 - 61
21VALVALALAALA(chain B and (resid 2 through 30 or (resid 31...BA2 - 302 - 30
22HISHISHISHIS(chain B and (resid 2 through 30 or (resid 31...BA3131
23METMETARGARG(chain B and (resid 2 through 30 or (resid 31...BA1 - 611 - 61
24METMETARGARG(chain B and (resid 2 through 30 or (resid 31...BA1 - 611 - 61
25METMETARGARG(chain B and (resid 2 through 30 or (resid 31...BA1 - 611 - 61

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要素

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase / Tbtudor


分子量: 8569.652 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei (strain 927/4 GUTat10.1) (トリパノソーマ)
株: 927/4 GUTat10.1 / 遺伝子: Tb927.7.4560 / 発現宿主: Enterobacteria phage L1 (ファージ) / 参照: UniProt: D6XIY7, histone acetyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.36 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1M Bis-Tris, 3M NaCl pH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年1月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→32.71 Å / Num. obs: 8625 / % possible obs: 92.6 % / 冗長度: 3.8 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.115 / Rpim(I) all: 0.068 / Rrim(I) all: 0.134 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 1.93→2.04 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.652 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 1246 / CC1/2: 0.78 / Rpim(I) all: 0.391 / Rrim(I) all: 0.761 / % possible all: 91.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4PL6

4pl6


解像度: 1.934→32.71 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 27.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2488 429 4.98 %
Rwork0.2064 8193 -
obs0.2084 8622 92.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 84.84 Å2 / Biso mean: 28.9127 Å2 / Biso min: 11.55 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.934→32.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数986 0 0 74 1060
Biso mean---33.21 -
残基数----121
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A538X-RAY DIFFRACTION15.771TORSIONAL
12B538X-RAY DIFFRACTION15.771TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.934-2.21360.30251470.2416268191
2.2136-2.78870.28941470.2367275594
2.7887-32.710.21081350.1837275793

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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