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- PDB-6iab: Tail fiber of Staphylococcus aureus phage P68 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6iab
タイトルTail fiber of Staphylococcus aureus phage P68
要素Tail Fiber of phage P68
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / structural protein / receptor binding protein / beta-propeller
機能・相同性: / Phage 5-bladed beta propeller receptor binding platform domain / Minor structural protein / Minor structural protein
機能・相同性情報
生物種Staphylococcus aureus phage P68 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Hrebik, D. / Karel, S. / Plevka, P.
資金援助 チェコ, 4件
組織認可番号国
Czech Science Foundation15-21631Y チェコ
Czech Science Foundation18-17810S チェコ
European Molecular Biology Organization3041 チェコ
16-29916A チェコ
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2019
タイトル: Structure and genome ejection mechanism of phage P68.
著者: Dominik Hrebík / Dana Štveráková / Karel Škubník / Tibor Füzik / Roman Pantůček / Pavel Plevka /
要旨: Phages infecting can be used as therapeutics against antibiotic-resistant bacterial infections. However, there is limited information about the mechanism of genome delivery of phages that infect ...Phages infecting can be used as therapeutics against antibiotic-resistant bacterial infections. However, there is limited information about the mechanism of genome delivery of phages that infect Gram-positive bacteria. Here, we present the structures of native phage P68, genome ejection intermediate, and empty particle. The P68 head contains 72 subunits of inner core protein, 15 of which bind to and alter the structure of adjacent major capsid proteins and thus specify attachment sites for head fibers. Unlike in the previously studied phages, the head fibers of P68 enable its virion to position itself at the cell surface for genome delivery. The unique interaction of one end of P68 DNA with one of the 12 portal protein subunits is disrupted before the genome ejection. The inner core proteins are released together with the DNA and enable the translocation of phage genome across the bacterial membrane into the cytoplasm.
履歴
登録2018年11月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tail Fiber of phage P68


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,6631
ポリマ－75,6631
非ポリマー00
水7,855436
1
A: Tail Fiber of phage P68

A: Tail Fiber of phage P68

A: Tail Fiber of phage P68


  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy, High-resolution single particle reconstruction of native bacteriophage P68 particle has shown, that the tail fiber creates trimeric structure in its native state.
  • 227 kDa, 3 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)226,9883
ポリマ－226,9883
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area23030 Å2
ΔGint-104 kcal/mol
Surface area50990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.733, 100.733, 125.462
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-706-

HOH

21A-711-

HOH

31A-945-

HOH

41A-958-

HOH

51A-1017-

HOH

61A-1080-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Tail Fiber of phage P68


分子量: 75662.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus phage P68 (ファージ)
プラスミド: pMUH17 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q859K8, UniProt: Q859I6*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 436 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 24.18 %
結晶化温度: 293.16 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 200 mM magnesium chloride, 100 mM HEPES, 20% (w/v) polyethylene glycol 6000
PH範囲: 7.0 - 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月19日
放射モノクロメーター: channel cut cryogenically cooled monochromator crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→19.968 Å / Num. obs: 32065 / % possible obs: 99.99 % / 冗長度: 5.1 % / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 2.0002→2.0502 Å / Num. unique obs: 2146 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_3042精密化
XDS0.73データ削減
Aimless0.5.32データスケーリング
PHASER2.5.7位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5EFV

5efv


解像度: 2→19.968 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.59 / 位相誤差: 18.9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2019 1895 5.91 %
Rwork0.1642 --
obs0.1663 32065 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.968 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4021 0 0 436 4457
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034109
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5745550
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.0321517
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047589
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003721
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0002-2.05020.22891580.21452146X-RAY DIFFRACTION100
2.0502-2.10560.2351440.20042176X-RAY DIFFRACTION100
2.1056-2.16740.25041240.19852155X-RAY DIFFRACTION100
2.1674-2.23730.22082060.18732100X-RAY DIFFRACTION100
2.2373-2.31720.19931350.18372125X-RAY DIFFRACTION100
2.3172-2.40980.20781310.1892147X-RAY DIFFRACTION100
2.4098-2.51930.21281200.17162172X-RAY DIFFRACTION100
2.5193-2.65180.21461450.17532172X-RAY DIFFRACTION100
2.6518-2.81750.23751310.1732133X-RAY DIFFRACTION100
2.8175-3.03440.21121160.16962155X-RAY DIFFRACTION100
3.0344-3.33850.19831030.1662198X-RAY DIFFRACTION100
3.3385-3.81860.17291670.1442124X-RAY DIFFRACTION100
3.8186-4.80.16241070.12182184X-RAY DIFFRACTION100
4.8-19.96890.19931080.1592183X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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